Multe dintre substanțele neproteice care conțin azot sunt produse intermediare sau finale ale metabolismului proteic al organismelor vegetale și animale. . Substanțele neproteice care conțin azot sunt implicate în formarea unui gust și arome specifice produselor. Unele dintre ele stimulează activitatea glandelor digestive.

Aminoacizi sunt principalele componente structurale ale moleculelor proteice și apar sub formă liberă în alimente în principal în procesul de descompunere a proteinelor. Aminoacizii liberi se gasesc in tesuturile vegetale si animale in cantitati mici.Cand alimentele sunt depozitate, cantitatea acestora creste.

Amide acide sunt derivate acizi grași cu formula generală RCH 2 CONH 2. Sunt frecvente în produsele vegetale şi animale ca constituent natural. Acestea includ asparagina, glutamina, ureea etc.

Compuși de amoniac se găsesc în alimente în cantități mici sub formă de amoniac și derivații săi, în special amine. Un conținut semnificativ de amoniac și amine indică descompunerea putrefactivă a proteinelor. Produse alimentare. Derivații de amoniac includ metilaminele CH3NH2, dimetilaminele (CH3)2NH și trimetilaminele (CH3)3N care au un miros specific. Când proteinele din carne și pește putrezesc, se formează amine otrăvitoare pentru oameni - cadaverină, putrescină, histamina .

Nitrați, adică sărurile acidului azotic, ca compus alimentar natural, se găsesc în cantități mici, dar în unele produse cantitatea de nitrați este semnificativă. În prezent, concentrațiile maxime admise (MPC) de nitrați în tipuri variate legume si fructe.

În corpul uman, sub influența microflorei intestinale, nitrații se reduc la nitriți, care sunt absorbiți în sânge și blochează centrii respirației.Doza maximă admisă de nitrați pentru o persoană nu trebuie să depășească 5 mg per 1 kg de corp. greutate.

nitriți,în special, NaNO 2 este adăugat în carne ca conservant în producția de cârnați, afumaturi, corned beef, pentru a păstra culoarea roz-roșu a produselor finite. Nitriții sunt mai toxici decât nitrații; în stomacul uman, din ei se formează nitrozamine - cel mai puternic dintre agenții cancerigeni chimici cunoscuți în prezent. Doza zilnică maximă admisă pentru aceștia este de 0,4 mg per 1 kg de greutate corporală umană. Legislația sanitară stabilește norma maximă admisă pentru conținutul de nitriți din produsele din carne.

alcaloizi - un grup de compuși care conțin azot activi fiziologic, care au proprietăți de bază și au o structură heterociclică. Multe dintre ele în doze mari sunt otrăvuri puternice.

Alcaloizii includ nicotina C10H14N2, cofeina C8H10N4O2 și teobromina C7H8N4O2. Doza letală de nicotină pentru oameni este de 0,01-0,04 g. Un gust de arsură ascuțit este dat produselor de către alcaloizi - piperina C 17 H 19 O 3 N și piperovatin C 16 H 21 O 2 N (în ardeiul iute) etc.

Baze azotate purinice - adenina C 5 H 5 N 5, guanina C 5 H 5 N 5 O, xantină, C 5 H 5 N 4 O 2, hipoxantina C 5 H 4 N 4 O - apar în timpul hidrolizei acizilor nucleici, se găsesc în mușchi de animale și pește, ceai, drojdie, țesut cerebral. Acestea sunt substanțe biologic active.

Compuși nitro. Compușii nitro sunt numiți substanțe organice, ale căror molecule conțin o grupare nitro - NO 2 la atomul de carbon.

Ele pot fi considerate ca derivați ai hidrocarburilor obținute prin înlocuirea unui atom de hidrogen cu o grupare nitro. În funcție de numărul de grupuri nitro, se disting compuși mono-, di- și polinitro.

Denumirile compușilor nitro produs din denumirile hidrocarburilor originale cu adăugarea prefixului nitro-:

Formula generală a acestor compuși este R—NO2.

Introducerea unui grup nitro în materia organică se numește nitrare. Poate fi realizat în diferite moduri. Nitrarea compușilor aromatici se realizează cu ușurință sub acțiunea unui amestec de acizi azotic și sulfuric concentrați (primul este un agent de nitrare, al doilea este un agent de îndepărtare a apei):

Trinitrotoluenul este bine cunoscut ca exploziv. Explodează numai la detonare. Arde cu o flacără fumurie fără explozie.

Nitrarea hidrocarburilor saturate se realizează prin acțiunea hidrocarburilor diluate acid azotic cu căldură și presiune mare (reacția lui M.I. Konovalov):

Compușii nitro sunt adesea preparați prin reacția halogenurilor de alchil cu nitritul de argint:

La reducerea compușilor nitro, se formează amine.

Compuși heterociclici care conțin azot. Compușii heterociclici sunt compuși organici care conțin inele (cicluri) în moleculele lor, la formarea cărora, pe lângă atomul de carbon, participă și atomi ai altor elemente.

Se numesc atomii altor elemente care alcătuiesc heterociclul heteroatomi. Cele mai frecvente heterocicluri sunt heteroatomii de azot, oxigen și sulf pot exista compuși heterociclici cu o mare varietate de elemente având o valență de cel puțin două.

Compușii heterociclici pot avea 3, 4, 5, 6 sau mai mulți atomi în ciclu. in orice caz cea mai mare valoare avea heterocicluri cu cinci și șase membri. Aceste cicluri, ca și în seria compușilor carbociclici, se formează cel mai ușor și se disting prin cea mai mare rezistență. Un heterociclu poate conține unul, doi sau mai mulți heteroatomi.

În mulți compuși heterociclici, structura electronică a legăturilor din inel este aceeași ca și în compușii aromatici. Prin urmare, compușii heterociclici tipici sunt indicați în mod convențional nu numai prin formule care conțin legături duble și simple alternative, ci și prin formule în care conjugarea electronilor p este indicată printr-un cerc înscris în formulă.

Pentru heterocicluri se folosesc de obicei denumiri empirice.

Heterocicluri cu cinci membri

Heterocicluri cu șase membri

De mare importanță sunt heterociclurile fuzionate cu un inel benzenic sau cu un alt heterociclu, cum ar fi purina:

Heterocicluri cu șase membri. Piridină C5H5N - cel mai simplu heterociclu aromatic cu șase membri cu un atom de azot. Poate fi considerat un analog al benzenului, în care o grupare CH este înlocuită cu un atom de azot:

Piridină este un lichid incolor, puțin mai ușor decât apa, cu un miros neplăcut caracteristic; miscibil cu apa în orice raport. Piridină și omologii săi sunt izolați din gudronul de cărbune. În condiții de laborator, piridina poate fi sintetizată din acid cianhidric și acetilenă:

Proprietăți chimice piridina sunt determinate de prezența unui sistem aromatic care conține șase electroni p și un atom de azot cu o pereche de electroni neîmpărțită.

1. Proprietăți de bază. Piridina este o bază mai slabă decât amine alifatice. Soluția sa apoasă devine albastru turnesol:

Când piridina reacţionează cu acizi tari, se formează săruri de piridiniu:

2. proprietăți aromatice. La fel ca benzenul, piridina reacţionează substituție electrofilă, cu toate acestea, activitatea sa în aceste reacții este mai mică decât cea a benzenului datorită electronegativității ridicate a atomului de azot. Nitrați de piridină la 300 ° Cu putere scăzută:

Atomul de azot în reacțiile de substituție electrofilă se comportă ca un substituent de al 2-lea fel, deci substituţia electrofilă are loc în meta- poziţie.

Spre deosebire de benzen piridina poate reacționa substituție nucleofilă, întrucât atomul de azot extrage densitatea electronică din sistemul aromatic şi orto-para- pozițiile față de atomul de azot sunt epuizate în electroni. Deci, piridina poate reacționa cu amida de sodiu, formând un amestec orto-și pereche- aminopiridine (reacție Chichibabin):

La hidrogenarea piridinei sistemul aromatic se descompune și se formează piperidină, care este o amină secundară ciclică și este o bază mult mai puternică decât piridina:

Pirimidină C4H4N2 - heterociclu cu șase membri cu doi atomi de azot. Poate fi considerat un analog al benzenului, în care două grupări CH sunt înlocuite cu atomi de azot:

Datorită prezenței a doi atomi de azot electronegativi în inel, pirimidina este chiar mai puțin activă în reacțiile de substituție electrofilă decât piridina. Proprietățile sale de bază sunt, de asemenea, mai puțin pronunțate decât cele ale piridinei.

Semnificația principală a pirimidinei este că este strămoșul clasei bazelor pirimidinice.

Bazele pirimidinice sunt derivați ai pirimidinei, ale căror reziduuri fac parte din acizii nucleici: uracil, timină, citozină.

Fiecare dintre aceste baze poate exista sub două forme. În stare liberă, bazele există sub formă aromatică și sunt incluse în compoziția acizilor nucleici în formă NH.

Compuși cu un ciclu cu cinci membri. Pirol C4H4NH - heterociclu cu cinci membri cu un atom de azot.

Sistemul aromatic conține șase electroni p (câte unul din patru atomi de carbon și o pereche de electroni din atomul de azot). Spre deosebire de piridină, perechea de electroni a atomului de azot din pirol face parte din sistemul aromatic, prin urmare pirolul este practic lipsit de proprietăți de bază.

Pirolul este un lichid incolor cu un miros asemănător cu cel al cloroformului. Pirolul este ușor solubil în apă (< 6%), но растворим в органических растворителях. На воздухе быстро окисляется и темнеет.

Pirole primesc condensarea acetilenei cu amoniac:

sau amonoliza inelelor cu cinci membri cu alți heteroatomi (reacția lui Iuriev):

Acizii minerali puternici pot trage perechea de electroni a atomului de azot din sistemul aromatic, în timp ce aromaticitatea este ruptă, iar pirolul este transformat într-un compus instabil, care polimerizează imediat. Instabilitatea pirolului într-un mediu acid se numește acidofobie.

Pirolul prezintă proprietățile unui acid foarte slab. Reacționează cu potasiul pentru a forma pirol-potasiu:

Pirolul, ca compus aromatic, este predispus la reacții de substituție electrofilă care apar predominant la atomul de carbon a (adiacent atomului de azot).

Când pirolul este hidrogenat, se formează pirolidină - o amină secundară ciclică, care prezintă principalele proprietăți:

purină - heterociclu, incluzând două cicluri articulate: piridină și imidazol:

Sistemul aromatic al purinei include zece electroni p (opt electroni ai legăturilor duble și doi electroni ai atomului de azot pirol). Purina este un compus amfoter. Proprietățile de bază slabe ale purinei sunt asociate cu atomii de azot ai inelului cu șase atomi, iar proprietățile acide slabe sunt asociate cu gruparea NH a inelului cu cinci membri.

Semnificația principală a purinei este că este strămoșul clasei de baze purinice.

Bazele purinice sunt derivați ai purinei, ale căror resturi fac parte din acizii nucleici: adenina, guanina.

Acizi nucleici. Acizii nucleici sunt compuși macromoleculari naturali (polinucleotide) care joacă un rol uriaș în stocarea și transmiterea informațiilor ereditare în organismele vii. Greutatea moleculară a acizilor nucleici poate varia de la sute de mii la zeci de miliarde. Au fost descoperite și izolate din nucleele celulare încă din secolul al XIX-lea, dar ei rol biologic a fost descoperit abia în a doua jumătate a secolului al XX-lea.

Structura acizilor nucleici poate fi stabilită prin analiza produselor hidrolizei lor. Odată cu hidroliza completă a acizilor nucleici, se formează un amestec de pirimidină și baze purinice, o monozaharidă (b-riboză sau b-dezoxiriboză) și acid fosforic. Aceasta înseamnă că acizii nucleici sunt formați din fragmente din aceste substanțe.

Cu hidroliza parțială a acizilor nucleici, se formează un amestec nucleotide ale căror molecule sunt construite din reziduuri de acid fosforic, o monozaharidă (riboză sau dezoxiriboză) și o bază azotată (purină sau pirimidină). Reziduul de acid fosforic este atașat la al 3-lea sau al 5-lea atom de carbon al monozaharidei, iar restul de bază este atașat la primul atom de carbon al monozaharidei. Formule generale de nucleotide:

unde X=OH pentru ribonucleotide, construit pe bază de riboză și X \u003d\u003d H pentru dezoxiribonucleotide, pe bază de deoxiriboză. În funcție de tipul bazei azotate, se disting nucleotidele purinice și pirimidinice.

Nucleotidul este principala unitate structurală a acizilor nucleici, legătura lor monomerică. Acizii nucleici care sunt formați din ribonucleotide se numesc acizi ribonucleici(ARN). Se numesc acizi nucleici formați din dezoxiribonucleotide acizi dezoxiribonucleici (ADN). Compoziția moleculelor ARN nucleotide care conțin baze adenina, guanina, citozină și uracil. Compoziția moleculelor ADN conţine nucleotide care conţin adenina, guanina, citozina si timina. Abrevierile cu o literă sunt folosite pentru a desemna baze: adenină - A, guanină - G, timină - T, citozină - C, uracil - U.

Proprietățile ADN-ului și ARN-ului sunt determinate de secvența bazelor din lanțul polinucleotid și de structura spațială a lanțului. Secvența de baze conține informații genetice, iar resturile de monozaharide și acid fosforic joacă un rol structural (purtători, baze).

Odată cu hidroliza parțială a nucleotidelor, un reziduu de acid fosforic este scindat și nucleozide, molecule din care constau dintr-un reziduu al unei baze purinice sau pirimidinice asociat cu un rest monozaharid - riboza sau deoxiriboza. Formule structurale ale principalelor nucleozide purinice și pirimidinice:

Nucleozide purinice:

Nucleozide de pirimidină:

În moleculele de ADN și ARN, nucleotidele individuale sunt legate într-un singur lanț polimeric datorită formării de legături esterice între resturile de acid fosforic și grupările hidroxil de la atomii de carbon 3 și 5 ai monozaharidei:

Structura spațială lanțurile polinucleotidice de ADN și ARN au fost determinate prin analiza de difracție cu raze X. Una dintre cele mai mari descoperiri în biochimie ale secolului al XX-lea. s-a dovedit a fi un model al structurii dublu catenare a ADN-ului, care a fost propus în 1953 de J. Watson și F. Crick. Conform acestui model, molecula de ADN este un dublu helix și constă din două lanțuri de polinucleotide răsucite în direcții opuse în jurul unei axe comune. Bazele purinice și pirimidinice sunt situate în interiorul helixului, în timp ce reziduurile de fosfat și dezoxiriboză sunt în exterior. Cele două elice sunt ținute împreună prin legături de hidrogen între perechile de baze. Cea mai importantă proprietate a ADN-ului este selectivitatea în formarea legăturilor. (complementaritate). Dimensiunile bazelor și ale dublului helix sunt alese în natură în așa fel încât timina (T) să formeze legături de hidrogen numai cu adenina (A), iar citozina (C) numai cu guanina (G).

Astfel, două catene dintr-o moleculă de ADN sunt complementare una cu cealaltă. Secvența de nucleotide dintr-unul dintre elice determină în mod unic secvența de nucleotide din celălalt elice.

În fiecare pereche de baze legate prin legături de hidrogen, una dintre baze este purină, iar cealaltă este pirimidină. Rezultă că numărul total de resturi de bază purinică dintr-o moleculă de ADN este egal cu numărul de resturi de bază pirimidină.

Lungimea lanțurilor de polinucleotide ADN este practic nelimitată. Numărul de perechi de baze dintr-o dublă helix poate varia de la câteva mii la cei mai simpli virusuri până la sute de milioane la oameni.

Spre deosebire de ADN, moleculele de ARN constau dintr-un singur lanț de polinucleotide. Numărul de nucleotide din lanț variază de la 75 la câteva mii, iar greutatea moleculară a ARN poate varia de la 2500 la câteva milioane. Lanțul polinucleotidic ARN nu are o structură strict definită.

Rolul biologic al acizilor nucleici. ADN-ul este molecula principală dintr-un organism viu. Stochează informațiile genetice pe care le transmite de la o generație la alta. În moleculele de ADN, compoziția tuturor proteinelor corpului este înregistrată într-o formă codificată. Fiecare aminoacid care face parte din proteine ​​are propriul cod în ADN, adică o anumită secvență de baze azotate.

ADN-ul conține toată informația genetică, dar nu este direct implicat în sinteza proteinelor. Rolul de intermediar între ADN și locul sintezei proteinelor este îndeplinit de ARN. Procesul de sinteză a proteinelor bazat pe informația genetică poate fi împărțit schematic în două etape principale: citirea informațiilor (transcriere) si sinteza proteinelor (difuzare).

Celulele conțin trei tipuri de ARN care îndeplinesc funcții diferite.

1. Informații sau matrice. ARN(se notează prin ARNm) citește și transferă informații genetice din ADN-ul conținut în cromozomi către ribozomi, unde o proteină este sintetizată cu o secvență strict definită de aminoacizi.

2. Transfer ARN(ARNt) transportă aminoacizi la ribozomi, unde sunt conectați printr-o legătură peptidică într-o secvență specifică pe care o stabilește ARNm.

3. ARN ribozomal (ARNr) direct implicat în sinteza proteinelor din ribozomi. Ribozomii sunt structuri supramoleculare complexe care constau din patru ARNr și câteva zeci de proteine.. De fapt, ribozomii sunt fabrici pentru producerea de proteine.

Toate tipurile de ARN sunt sintetizate pe dublu helix ADN.

Secvența de baze din ARNm este codul genetic care controlează secvența de aminoacizi din proteine. A fost descifrat în 1961-1966. O caracteristică remarcabilă a codului genetic este că este universal pentru toate organismele vii. Aceleași baze în ARN-uri diferite (fie ARN uman sau viral) corespund acelorași aminoacizi. Fiecare aminoacid are propria sa secvență de trei baze numite codon. Unii aminoacizi sunt codificați de mai mult de un codon. Deci, leucina, serina și arginina corespund la șase codoni, cinci aminoacizi - patru codoni, izoleucina - trei codoni, nouă aminoacizi - doi codoni și metionină și triptofan - câte unul. Trei codoni sunt semnale pentru a opri sinteza lanțului polipeptidic și sunt numiți codoni terminatori.

Amine. Aminele sunt compuși organici care pot fi considerați derivați ai amoniacului, în care atomii de hidrogen (unul sau mai mulți) sunt înlocuiți cu radicali de hidrocarburi.

În funcție de natura radicalului, aminele pot fi alifatice (limitative și nesaturate), aliciclice, aromatice, heterociclice. Ele sunt subdivizate în primar, secundar, terțiarîn funcţie de câţi atomi de hidrogen sunt înlocuiţi cu un radical.

Sărurile cuaternare de amoniu de tip +Cl- sunt analogi organici ai sărurilor anorganice de amoniu.

Denumirile aminelor primare produse de obicei din denumirile hidrocarburilor corespunzătoare, adăugându-le prefixul amino sau se încheie -amina . Denumiri ale aminelor secundare și terțiare cel mai adesea se formează după principiile nomenclaturii raționale, enumerând radicalii prezenți în compus:

primar R-NH2:CH3-NH2-metilamină; C6H5-NH2-fenilamină;

secundar R-NH-R": (CH2)NH-dimetilamină; C6H5-NH-CH3-metilfenilamină;

terţiar R-N(R")-R": (CH3)3H-trimetilamină; (C6H5)3N-trifenilamină.

Chitanță. unu. Încălzirea halogenurilor de alchil cu amoniacul sub presiune duce la alchilarea secvenţială a amoniacului, cu formarea unui amestec de săruri de amine primare, secundare şi terţiare, care sunt dehidrohalogenate prin acţiunea bazelor:

2. Amine aromatice obținut prin reducerea compușilor nitro:

Zincul sau fierul într-un mediu acid sau aluminiul într-un mediu alcalin poate fi folosit pentru reducere.

3. Amine inferioare obtinut prin trecerea unui amestec de alcool si amoniac pe suprafata catalizatorului:

proprietăți fizice. Cele mai simple amine alifatice în condiții normale sunt gazele sau lichidele cu un punct de fierbere scăzut și un miros înțepător. Toate aminele sunt compuși polari, ceea ce duce la formarea de legături de hidrogen în aminele lichide și, prin urmare, punctele lor de fierbere depășesc punctele de fierbere ale alcanilor corespunzători. Primii reprezentanți ai unui număr de amine se dizolvă în apă, pe măsură ce scheletul de carbon crește, solubilitatea lor în apă scade. Aminele sunt, de asemenea, solubile în solvenți organici.

Proprietăți chimice. 1. Proprietăți de bază. Fiind derivați ai amoniacului, toate aminele au proprietăți de bază, aminele alifatice fiind baze mai puternice decât amoniacul, iar cele aromatice fiind mai slabe. Acest lucru se datorează faptului că radicalii CH3-, C2H5 — iar alţii arată inductiv pozitiv (+I) efectul și creșterea densității electronilor asupra atomului de azot:

ceea ce duce la sporirea proprietăţilor de bază. Dimpotrivă, radicalul fenil C 6 H 5 - prezintă mezomer negativ (-M) efect și reduce densitatea electronilor asupra atomului de azot:

Reacția alcalină a soluțiilor de amine se explică prin formarea ionilor de hidroxil în timpul interacțiunii aminelor cu apa:

Amine în formă pură sau în soluții interacționează cu acizii, formând săruri:

Sărurile de amine sunt de obicei solide inodore, ușor solubile în apă. În timp ce aminele sunt foarte solubile în solvenți organici, sărurile de amine sunt insolubile în ei. Sub acțiunea alcalinelor asupra sărurilor de amine, se eliberează amine libere:

2. Combustie. Aminele ard în oxigen pentru a forma azot, dioxid de carbon și apă:

3. Reacții cu acidul azot. a) Amine alifatice primare sub acţiunea acidului azotat transformat în alcooli

b) Amine aromatice primare sub acțiunea HNO2 transformat în săruri de diazoniu:

c) Aminele secundare (alifatice și aromatice) dau compuși nitrozoși - substanțe cu miros caracteristic:

Cei mai importanți reprezentanți ai aminelor. Cele mai simple amine alifatice sunt metilamină, dimetilamină, dietilamina — sunt utilizate în sinteza substanțelor medicinale și a altor produse de sinteză organică. Hexametilendiamină NH2-(CH2)2-NH6 este una dintre materiile prime pentru obţinerea materialului polimeric important de nailon.

Anilină C6H5NH2 este cea mai importantă dintre aminele aromatice. Este un lichid uleios incolor, ușor solubil în apă. Pentru detectarea calitativă a anilinei utilizați reacția sa cu apa de brom, în urma căreia precipită un precipitat alb de 2,4,6-tribromoanilină:

Anilina este folosită pentru a face coloranți, medicamente, materiale plastice etc.

Aminoacizi. Aminoacizii sunt compuși organici bifuncționali, care includ o grupare carboxil -COOH și o grupare amino -NH2 . În funcție de poziția relativă a ambelor grupe funcționale, se disting a -, b -, g -aminoacizi etc.:

Litera greacă de la atomul de carbon indică distanța acestuia față de grupa carboxil. De obicei doar a -aminoacizi, deoarece alţi aminoacizi nu apar în natură.

Compoziția proteinelor include 20 de aminoacizi bazici (vezi tabelul).

Cei mai importanți a-aminoacizi ai formulei generale

Nume	-R
Glicina	— N
Alanina	-CH 3
cisteină	-CH2-SH
Senin	-CH2-OH
Fenilalanină	-CH2-C6H5
tirozină
Acid glutamic	-CH2-CH2-COOH
Lizina	-(CH2)4-NH2

Toți aminoacizii naturali pot fi împărțiți în următoarele grupe principale:

1) aminoacizi limitatori alifatici(glicina, alanina);

2) aminoacizi care conțin sulf(cisteină);

3) aminoacizi cu o grupare hidroxil alifatică(serină);

4) aminoacizi aromatici(fenilalanină, tirozină);

5) aminoacizi cu un radical acid(acid glutamic);

6) aminoacizi cu un radical bazic(lizina).

Izomerie.În toți a-aminoacizii, cu excepția glicinei, atomul de carbon a este legat de patru substituenți diferiți, astfel încât toți acești aminoacizi pot exista ca doi izomeri care sunt imagini în oglindă unul cu celălalt.

Chitanță. unu. Hidroliza proteinelor produce de obicei amestecuri complexe de aminoacizi. Cu toate acestea, au fost dezvoltate o serie de metode care fac posibilă obținerea de aminoacizi puri individuali din amestecuri complexe.

2. Înlocuirea unui halogen cu o grupare aminoîn haloacizii corespunzători. Această metodă de obținere a aminoacizilor este complet analogă cu producția de amine din derivații de halogen ai alcanilor și amoniacului:

proprietăți fizice. Aminoacizii sunt substanțe solide cristaline, foarte solubile în apă și ușor solubile în solvenți organici. Mulți aminoacizi au un gust dulce. Se topesc la temperaturi ridicate și, de obicei, se descompun pe măsură ce fac acest lucru. Ele nu pot intra în stare de vapori.

Proprietăți chimice. Aminoacizii sunt compuși amfoteri organici. Acestea conțin două grupe funcționale de natură opusă în moleculă: o grupă amino cu proprietăți bazice și o grupă carboxil cu proprietăți acide. Aminoacizii reacţionează atât cu acizii cât şi cu bazele:

Când aminoacizii sunt dizolvați în apă, gruparea carboxil desparte un ion de hidrogen, care se poate alătura grupului amino. Aceasta creează sare internă, a cărui moleculă este un ion bipolar:

Transformările acido-bazice ale aminoacizilor în diverse medii pot fi reprezentate prin următoarea schemă:

Soluțiile apoase de aminoacizi au un mediu neutru, alcalin sau acid, în funcție de numărul de grupe funcționale. Deci, acidul glutamic formează o soluție acidă (două grupe -COOH, una -NH 2), lizină - alcalină (o grupă -COOH, două -NH 2).

Aminoacizii pot reacționa cu alcoolii în prezența acidului clorhidric gazos pentru a forma un ester:

Cea mai importantă proprietate a aminoacizilor este capacitatea lor de a se condensa pentru a forma peptide.

Peptide. Peptide. sunt produșii de condensare a două sau mai multe molecule de aminoacizi. Două molecule de aminoacizi pot reacționa între ele prin eliminarea unei molecule de apă și formarea unui produs în care fragmentele sunt legate. legătură peptidică—CO—NH—.

Compusul rezultat se numește dipeptidă. O moleculă de dipeptidă, ca și aminoacizii, conține o grupă amino și o grupă carboxil și poate reacționa cu încă o moleculă de aminoacizi:

Produsul de reacție se numește tripeptidă. Procesul de formare a lanțului peptidic poate, în principiu, să continue la nesfârșit (policondensare) și să conducă la substanțe cu o greutate moleculară foarte mare (proteine).

Principala proprietate a peptidelor este capacitatea de a se hidroliza.În timpul hidrolizei, are loc clivarea completă sau parțială a lanțului peptidic și se formează peptide mai scurte cu o greutate moleculară mai mică sau a-aminoacizi care alcătuiesc lanțul. Analiza produselor hidrolizei complete face posibilă determinarea compoziției de aminoacizi a peptidei. Hidroliza completă are loc cu încălzirea prelungită a peptidei cu acid clorhidric concentrat.

Hidroliza peptidelor poate avea loc într-un mediu acid sau alcalin, precum și sub acțiunea enzimelor. În medii acide și alcaline, se formează săruri de aminoacizi:

Hidroliza enzimatică este importantă prin faptul că are loc selectiv, t . e. vă permite să scindați secțiuni strict definite ale lanțului peptidic.

Reacții calitative la aminoacizi. unu) Toți aminoacizii sunt oxidați ninhidrina cu formarea de produse, colorate în culoarea albastru-violet. Această reacție poate fi utilizată pentru determinarea cantitativă a aminoacizilor prin metoda spectrofotometrică. 2) Când aminoacizii aromatici sunt încălziți cu acid azotic concentrat, inelul benzenic este nitrat și se formează compuși de culoare galbenă. Această reacție se numește xantoproteină(din greaca. xanthos - galben).

Veverițe. Proteinele sunt polipeptide naturale cu greutăți moleculare mari. (de la 10.000 la zeci de milioane). Ele fac parte din toate organismele vii și îndeplinesc o varietate de funcții biologice.

Structura. Există patru niveluri în structura lanțului polipeptidic. Structura primară a unei proteine ​​este secvența specifică de aminoacizi din lanțul polipeptidic. Lanțul peptidic are o structură liniară doar într-un număr mic de proteine. În majoritatea proteinelor, lanțul peptidic este pliat în spațiu într-un anumit mod.

Structura secundară este conformația lanțului polipeptidic, adică modul în care lanțul este răsucit în spațiu datorită legăturilor de hidrogen dintre grupările NH și CO. Principala modalitate de așezare a lanțului este o spirală.

Structura terțiară a unei proteine ​​este o configurație tridimensională a unui helix răsucit în spațiu. Structura terțiară este formată din punți disulfurice -S-S- între reziduurile de cisteină situate în diferite locuri ale lanțului polipeptidic. De asemenea, în formarea structurii terțiare sunt implicate interacțiuni ionice grupări încărcate opus NH 3 + şi COO- şi interacțiuni hidrofobe, adică dorința unei molecule de proteine ​​de a se ondula astfel încât reziduurile de hidrocarburi hidrofobe să fie în interiorul structurii.

Structura tertiara - cea mai înaltă formă organizarea spațială a proteinelor. Cu toate acestea, unele proteine ​​(cum ar fi hemoglobina) au Structura cuaternară, care se formează datorită interacțiunii dintre diferitele lanțuri polipeptidice.

Proprietăți fizice proteinele sunt foarte diverse și determinate de structura lor. După proprietățile lor fizice, proteinele sunt împărțite în două clase: proteine ​​globulare se dizolvă în apă sau se formează soluții coloidale, proteine ​​fibrilare insolubil în apă.

Proprietăți chimice. unu . Distrugerea structurii secundare și terțiare a unei proteine ​​în timp ce se menține structura primară se numește denaturare. . Apare la încălzire, modificând aciditatea mediului, acțiunea radiațiilor. Un exemplu de denaturare este coagularea albușurilor atunci când ouăle sunt fierte. Denaturarea este fie reversibilă, fie ireversibilă. Denaturarea ireversibilă poate fi cauzată de formarea de substanțe insolubile atunci când sărurile de metale grele, precum plumbul sau mercurul, acționează asupra proteinelor.

2. Hidroliza proteinelor este distrugerea ireversibilă a structurii primare într-o soluție acidă sau alcalină cu formarea de aminoacizi. Analizând produsele de hidroliză, se poate stabili compoziția cantitativă a proteinelor.

3. Pentru proteine, există mai multe răspunsuri de calitate. Toți compușii care conțin o legătură peptidică dau o culoare violet atunci când sunt expuși la săruri de cupru (II) într-o soluție alcalină. Această reacție se numește biuret. Proteinele care conțin reziduuri de aminoacizi aromatici (fenilalanină, tirozină) dau o culoare galbenă atunci când sunt expuse la acid azotic concentrat. (xantoproteină reacţie).

Semnificația biologică a proteinelor:

1. Tot reacții chimiceîn organism se procedează în prezența catalizatorilor - enzime. Toate enzimele cunoscute sunt molecule de proteine. Proteinele sunt catalizatori foarte puternici și selectivi. Ele accelerează reacțiile de milioane de ori și fiecare reacție are propria sa enzimă.

2. Unele proteine ​​îndeplinesc funcții de transport și transportă molecule sau ioni către locurile de sinteză sau acumulare. De exemplu, proteinele din sânge hemoglobină transportă oxigenul către țesuturi și proteine mioglobina stochează oxigen în mușchi.

3. Proteinele sunt elementele de bază ale celulelor. Dintre acestea se construiesc tesuturi de sustinere, musculare, tegumentare.

4. Proteinele joacă un rol important în sistem imunitar organism. Există proteine ​​specifice (anticorpi), care sunt capabili să recunoască și să lege obiecte străine - viruși, bacterii, celule străine.

5. Proteinele receptorului primesc și transmit semnale de la celulele vecine sau de la mediu inconjurator. De exemplu, acțiunea luminii asupra retinei este percepută de fotoreceptorul rodopsina. Receptorii activați de substanțe cu greutate moleculară mică, cum ar fi acetilcolina, transmit impulsuri nervoase la joncțiunile celulelor nervoase.

Din lista de mai sus a funcțiilor proteice, este clar că proteinele sunt vitale pentru orice organism și, prin urmare, sunt cea mai importantă componentă a alimentelor. În procesul de digestie, proteinele sunt hidrolizate în aminoacizi, care servesc drept materie primă pentru sinteza proteinelor necesare acestui organism. Există aminoacizi pe care organismul nu este capabil să-i sintetizeze singur și îi dobândește doar cu alimente. Acești aminoacizi se numesc de neînlocuit.

Amine numiți derivați ai amoniacului NH 3, în molecula cărora unul sau mai mulți atomi de hidrogen sunt înlocuiți cu resturi de hidrocarburi.

Amine pot fi considerate și ca derivați ai hidrocarburilor formate prin înlocuirea atomilor de hidrogen din hidrocarburi cu grupări

 NH 2 (amină primară);  NHR(amină secundară);  NR" R" (amina tertiara).

În funcție de numărul de atomi de hidrogen de la atomul de azot, înlocuiți cu radicali, aminele se numesc primare, secundare sau terțiare.

Se numește gruparea - NH2, care face parte din aminele primare grupa amino. grup >NH în aminele secundare se numește grup imino.

Nomenclatura aminelor

De obicei, aminele sunt numite de către acei radicali care sunt incluși în molecula lor, cu adăugarea cuvântului amină.

CH3NH2-metilamină; (CH3)2NH-dimetilamină; (CH3)3N-trimetilamină.

Aminele aromatice au nomenclatură specifică.

C6H5NH2 – fenilamină sau anilină.

Proprietățile fizice ale aminelor

Primii reprezentanți ai aminelor - metilamină, dimetilamină, trimetilamină - sunt substanțe gazoase la temperatură obișnuită. Aminele inferioare rămase sunt lichide. Aminele superioare sunt solide.

Primii reprezentanți, ca și amoniacul, se dizolvă în apă în cantități mari; aminele superioare sunt insolubile în apă.

Reprezentanții inferiori au un miros puternic. Metilamina CH 3 NH 2 se găsește în unele plante și miroase a amoniac; Trimetilamina în stare concentrată are un miros asemănător cu cel al amoniacului, dar în concentrațiile scăzute care se întâlnesc frecvent, are un miros foarte neplăcut de pește putred.

Trimetilamina (CH 3) 3 N este conținută în cantități destul de mari în saramură de hering, precum și într-un număr de plante, de exemplu, în florile unei specii de păducel.

Diamine- Acesta este un grup de compuși care pot fi considerați hidrocarburi, în moleculele cărora doi atomi de hidrogen sunt înlocuiți cu grupări amino (NH 2).

Putrescina a fost găsită pentru prima dată în puroi. Este tetrametilendiamina:

H2C-CH2-CH2-CH2

  tetrametilendiamină

Cadaverina, un omolog al putrescinei, a fost găsită în cadavre în descompunere (cadaver - cadavru), este pentametilendiamină:

H2C-CH2-CH2-CH2-CH2

  pentametilendiamină

Putrescina și cadaverina se formează din aminoacizi în timpul degradarii substanțelor proteice. Ambele substanțe sunt baze puternice.

Bazele organice formate în timpul degradarii cadavrelor (inclusiv putrescina și cadaverina) sunt unite prin numele comun ptomaine. Ptomainele sunt otrăvitoare.

Următorul reprezentant al diaminelor - hexametilendiamina - este folosit pentru a obține o fibră sintetică valoroasă - nailon.

H2C-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2

  hexametilendiamină

Metode de obținere a aminelor

1. Acțiunea amoniacului asupra halogenurilor de alchil (halohidrocarburi) - reacția Hoffmann.

Reacția inițială:

CH 3 I + NH 3 \u003d I

I + NH 3 CH 3 NH 2 + NH 4 I

metilamină

CH 3 NH 2 + CH 3 I [(CH 3) 2 NH 2] I

iodură de dimetilamoniu

[(CH 3) 2 NH 2] I + NH 3  (CH 3) 2 NH + NH 4 I

dimetilamină

(CH 3) 2 NH + CH 3 I  [(CH 3) 3 NH] I

iodură de trimetilamoniu

[(CH 3) 3 NH] I + NH 3  (CH 3) 3 N + NH 4 I

trimetilamină

(CH 3) 3 N + CH 3 I  [(CH 3) 4 N] I

iodura de tetrametilamoniu -

sare de tetra-amoniu

De asemenea, metilamina de pornire poate fi obținută după cum urmează:

I + NaOH \u003d CH3NH2 + NaI + H2O

metilamină

În urma acestor reacții, se obține un amestec de săruri de amoniu substituite (este imposibil să se oprească reacția în primele etape).

O astfel de reacție face posibilă obținerea așa-numitului săpunuri inversate, săpunuri care sunt folosite într-un mediu acid.

(CH 3) 3 N+ C 16 H 33 Cl [(CH 3) 3 NC 16 H 33] Cl

clorură de trimetilcetilamoniu

Efectul de spălare aici nu este un anion, ca în săpunurile convenționale, ci un cation. Particularitatea acestui săpun este că sunt folosite într-un mediu acid.

Astfel de săpunuri nu usucă pielea, care, după cum știți, are un mediu acid cu

Un substituent care prezintă activitate antimicrobiană poate fi introdus în structura unui săpun inversat. În acest caz, se sintetizează săpunurile bactericide folosite în practica chirurgicală.

2. Recuperarea compușilor nitro (catalizator de nichel)

CH 3 NO 2 + 3H 2 \u003d CH 3 NH 2 + 2H 2 O

3. În condiții naturale, aminele alifatice se formează ca urmare a proceselor bacteriene putrefactive de descompunere a substanțelor azotate - în primul rând în timpul descompunerii aminoacizilor formați din proteine. Astfel de procese apar în intestinele oamenilor și animalelor.

Proprietățile chimice ale aminelor

1. Interacțiunea cu acizii

Amină + acid = sare

Reacția este similară cu reacția de formare a sărurilor de amoniu:

NH 3 + HCl \u003d NH 4 Cl

amoniac clorură de amoniu

CH 3 NH 2 + HCl \u003d Cl

clorură de metilamină metilamoniu

2. Reacția cu acidul azot

Această reacție face posibilă distingerea între aminele alifatice primare, secundare și terțiare, precum și aromatice, deoarece se raportează diferit la acţiunea acidului azotat.

Acidul azot este utilizat în momentul izolării prin reacția acidului clorhidric diluat cu nitritul de sodiu, efectuată la rece:

NaNO 2 (tv) + HCl (aq) NaCl (aq) + HON \u003d O (aq)

Aminoacizii, combinându-se între ei, formează proteine ​​- cele mai importante substanțe organice care conțin azot, fără de care viața este de neconceput. Ele fac parte din celulele organismelor vii. Proteinele nu sunt numai material de construcții organismelor, dar și reglementează toate procesele biochimice. Cunoaștem rolul uriaș al biocatalizatorilor – enzimele. Se bazează pe proteine.

Caracterizarea proteinelor

Fără enzime, reacțiile încetează și, prin urmare, viața însăși încetează. Proteinele sunt principalii participanți la procesele de creștere, dezvoltare, reproducere a organismelor, moștenirea trăsăturilor. Metabolismul, procesele respiratorii, activitatea glandelor, mușchii apar cu participarea proteinelor.

Grupările amino și grupările carboxil care alcătuiesc aminoacizii sunt opuse între ele ca proprietăți. Prin urmare, moleculele de aminoacizi interacționează între ele. În acest caz, gruparea amino a unei molecule reacționează cu gruparea carboxil a alteia:

NH2-CH2-CO-OH + H-NH-CH2-COOH => NH2-CH2-CO-NH-CH2-COOH + H2O

Moleculele de proteine ​​au o greutate moleculară mare de peste 5 000. Unele proteine ​​au o greutate moleculară de peste 1 000 000 și sunt compuse din multe mii de reziduuri de aminoacizi. Deci, hormonul insulina este format din 51 de reziduuri de diverși aminoacizi, iar proteina albastră a pigmentului respirator al melcului conține aproximativ 100 de mii de reziduuri de aminoacizi.

Organismele vegetale sintetizează toți aminoacizii necesari. În organismele animalelor și ale oamenilor, doar unele dintre ele pot fi sintetizate. Se numesc înlocuibile. Nouă aminoacizi intră în organism numai cu alimente. Se numesc indispensabili. Lipsa cel puțin a unuia dintre aminoacizi duce la boli grave. De exemplu, lipsa de lizină în alimente cauzează tulburări circulatorii, duce la scăderea hemoglobinei, pierderea musculară și scăderea rezistenței osoase.

Compoziția proteinelor

Secvența de conectare a resturilor de aminoacizi în moleculele de proteine ​​se numește structura primară a proteinelor. Este baza structurii proteinelor.

Moleculele conțin atomi de oxigen care au perechi de electroni neîmpărțiți și atomi de hidrogen asociați cu atomi de azot electronegativi.

Legăturile de hidrogen se formează între secțiuni separate ale moleculei de proteine. Ca rezultat al tuturor interacțiunilor, molecula se răsucește într-o spirală. Aranjamentul spațial al lanțului peptidic se numește structura secundară a proteinei.

Hidrogenul și legăturile covalente din proteine ​​pot fi rupte. Apoi are loc denaturarea proteinelor - distrugerea structurii secundare. Acest lucru are loc în timpul încălzirii, acțiunii mecanice, modificări ale acidității sângelui și alți factori.

Moleculele de proteine ​​elicoidale au o anumită formă. Dacă aceste elice sunt alungite, atunci se formează proteine ​​fibrilare. Din astfel de proteine ​​sunt construite mușchii, cartilajele, ligamentele, părul de animale, părul uman. Dar majoritatea proteinelor au o formă sferică de molecule - acestea sunt proteine ​​globulare. Proteinele care stau la baza enzimelor, hormonilor, proteinelor din sange, laptelui si multe altele au aceasta forma. Particulele de proteine ​​individuale (fibre sau globule) sunt combinate în structuri mai complexe.

Cunoașterea compoziției și structurii proteinelor ajută la descifrarea esenței unui număr de boli genetice umane și, prin urmare, la căutarea moduri eficiente tratamentul lor. Cunoștințele chimice sunt folosite în medicină pentru a lupta împotriva bolilor, precum și pentru a le preveni și pentru a facilita existența omului pe Pământ.

Proprietăți chimice caracteristice ale compușilor organici care conțin azot: amine și aminoacizi

Amine

Aminele sunt derivați organici ai amoniacului, în molecula cărora unul, doi sau toți cei trei atomi de hidrogen sunt înlocuiți cu un reziduu de carbon.

În consecință, se disting în mod obișnuit trei tipuri de amine:

Aminele în care gruparea amino este legată direct de inelul aromatic se numesc amine aromatice.

Cel mai simplu reprezentant al acestor compuși este aminobenzen, sau anilină:

De bază semn distinctiv Structura electronică a aminelor este prezența unei perechi de electroni singure la atomul de azot, care face parte din grupul funcțional. Acest lucru duce la faptul că aminele prezintă proprietățile bazelor.

Există ioni care sunt produsul substituției formale pentru un radical de hidrocarbură a tuturor atomilor de hidrogen din ionul de amoniu:

Acești ioni fac parte din sărurile similare sărurilor de amoniu. Sunt chemați săruri cuaternare de amoniu.

Izomerie și nomenclatură

Aminele se caracterizează prin izomerie structurală:

— izomeria scheletului de carbon:

— izomeria poziției grupului funcțional:

Aminele primare, secundare și terțiare sunt izomeri între ele ( izomerie interclasă):

$(CH_3-CH_2-CH_2-NH_2)↙(\text"amina primară (propilamină)")$

$(CH_3-CH_2-NH-CH_3)↙(\text"amină secundară (metiletilamină)")$

După cum se poate vedea din exemplele de mai sus, pentru a denumi o amină, enumerați substituenții asociați cu atomul de azot (în ordinea de prioritate) și adăugați sufixul -amina.

Proprietățile fizice și chimice ale aminelor

proprietăți fizice.

Cele mai simple amine (metilamina, dimetilamina, trimetilamina) sunt substante gazoase. Aminele inferioare rămase sunt lichide care se dizolvă bine în apă. Au un miros caracteristic care amintește de mirosul de amoniac.

Aminele primare și secundare sunt capabile să formeze legături de hidrogen. Acest lucru duce la o creștere semnificativă a punctelor lor de fierbere în comparație cu compușii cu aceeași greutate moleculară, dar care nu sunt capabili să formeze legături de hidrogen.

Anilina este un lichid uleios, puțin solubil în apă, care fierbe la o temperatură de $184°C$.

Proprietăți chimice.

Proprietățile chimice ale aminelor sunt determinate în principal de prezența unei perechi de electroni neîmpărțiți la atomul de azot.

1. Aminele ca baze. Atomul de azot al grupului amino, la fel ca atomul de azot din molecula de amoniac, datorită perechii singure de electroni se poate forma legătură covalentă conform mecanismului donor-acceptor, acţionând ca donator. În acest sens, aminele, precum amoniacul, sunt capabile să adauge un cation de hidrogen, adică servesc drept bază:

$NH_3+H^(+)→(NH_4^(+))↙(\text"ion de amoniu")$

$CH_3CH_2—NH_2+H^(+)→CH_3—(CH_2—NH_3^(+))↙(\text"ion de etilamoniu")$

Se știe că reacția amoniacului cu apa duce la formarea de ioni de hidroxid:

$NH_3+H_2O⇄NH_3 H_2O⇄NH_4^(+)+OH^(-)$.

O soluție de amină în apă are o reacție alcalină:

$CH_3CH_2-NH_2+H_2O⇄CH_3-CH_2-NH_3^(+)+OH^(-)$.

Amoniacul reacționează cu acizii formând săruri de amoniu. Aminele sunt, de asemenea, capabile să reacționeze cu acizii:

$2NH_3+H_2SO_4→((NH_4)_2SO_4)↙(\text"sulfat de amoniu")$,

$CH_3—CH_2—NH_2+H_2SO_4→((CH_3—CH_2—NH_3)_2SO_4)↙(\text"ethylamonium sulfate")$.

Principalele proprietăți ale aminelor alifatice sunt mai pronunțate decât cele ale amoniacului. Creșterea densității de electroni transformă azotul într-un donor de pereche de electroni mai puternic, ceea ce îi crește proprietățile de bază:

2. Aminele ardîn aer cu formare de dioxid de carbon, apă și azot:

$4CH_3NH_2+9O_2→4CO_2+10H_2O+2N_2$

Aminoacizi

Aminoacizii sunt compuși heterofuncționali care conțin în mod necesar două grupe funcționale: o grupă amino $—NH_2$ și o grupă carboxil $—COOH$ asociată cu un radical hidrocarburic.

Formula generală a celor mai simpli aminoacizi poate fi scrisă după cum urmează:

Deoarece aminoacizii conțin două grupe funcționale diferite care se influențează reciproc, reacțiile caracteristice diferă de cele ale acizilor carboxilici și aminelor.

Proprietățile aminoacizilor

Grupa amino $—NH_2$ determină proprietăţile de bază ale aminoacizilor, deoarece este capabil să atașeze un cation de hidrogen la sine prin mecanismul donor-acceptor datorită prezenței unei perechi de electroni liberi la atomul de azot.

Gruparea $—COOH$ (gruparea carboxil) determină proprietățile acide ale acestor compuși. Prin urmare, aminoacizii sunt compuși organici amfoteri.

Ele reacţionează cu alcalii precum acizii:

Cu acizi puternici - cum ar fi bazele amine:

În plus, gruparea amino dintr-un aminoacid interacționează cu gruparea sa carboxil, formând o sare internă:

Deoarece aminoacizii din solutii apoase se comportă ca niște compuși amfoteri tipici, apoi în organismele vii au rolul de substanțe tampon care mențin o anumită concentrație de ioni de hidrogen.

Aminoacizii sunt substanțe cristaline incolore care se topesc cu descompunere la temperaturi de peste $200°C$. Sunt solubile în apă și insolubile în eter. În funcție de radicalul $R—$, acestea pot fi dulci, amare sau fără gust.

Aminoacizii sunt împărțiți în naturali (se găsesc în organismele vii) și sintetici. Dintre aminoacizii naturali (aproximativ 150$), se disting aminoacizii proteinogeni (aproximativ 20$), care fac parte din proteine. Sunt în formă de L. Aproximativ jumătate dintre acești aminoacizi sunt indispensabil, deoarece nu sunt sintetizate în corpul uman. Acizii esentiali sunt valina, leucina, izoleucina, fenilalanina, lizina, treonina, cisteina, metionina, histidina, triptofanul. Aceste substanțe intră în corpul uman cu alimente. Dacă cantitatea lor în alimente este insuficientă, dezvoltarea și funcționarea normală a corpului uman este perturbată. În anumite boli, organismul nu este capabil să sintetizeze alți aminoacizi. Deci, cu fenilcetonurie, tirozina nu este sintetizată.

Cea mai importantă proprietate a aminoacizilor este capacitatea de a intra în condensare moleculară cu eliberarea de apă și formarea unei grupări amidice $—NH—CO—$, de exemplu:

$(nNH_2—(CH_2)_5—COOH)↙(\text"acid aminocaproic")→((…—NH—(CH_2)_5—COO—…)_n)↙(\text"kapron")+(n+ 1 )H_2O$.

Compușii macromoleculari obținuți în urma unei astfel de reacții conțin un număr mare de fragmente de amidă și, prin urmare, se numesc poliamide.

Pentru a obține fibre sintetice aminoacizi adecvați cu localizarea grupărilor amino și carboxil la capetele moleculelor.

Poliamidele $α$-aminoacizilor se numesc peptide. Pe baza numărului de reziduuri de aminoacizi dipeptide, peptide, polipeptide.În astfel de compuși, grupările $—NH—CO—$ sunt numite grupări peptidice.

Unii aminoacizi care alcătuiesc proteinele.

Veverițe

Proteinele, sau substanțele proteice, sunt polimeri naturali de înaltă moleculă (greutatea moleculară variază de la 5-10 mii USD la 1 milion USD sau mai mult), ale căror molecule sunt construite din reziduuri de aminoacizi conectate printr-o legătură amidă (peptidă).

Proteinele mai sunt numite și proteine ​​(din greacă. protos- în primul rând, important). Numărul de reziduuri de aminoacizi dintr-o moleculă de proteină variază foarte mult și uneori ajunge la câteva mii. Fiecare proteină are propria sa secvență inerentă de reziduuri de aminoacizi.

Proteinele îndeplinesc o varietate de funcții biologice: catalitice (enzime), reglatoare (hormoni), structurale (colagen, fibroină), motorii (miozină), transport (hemoglobină, mioglobină), protectoare (imunoglobuline, interferon), de rezervă (cazeină, albumină, gliadină) și altele.

Proteinele sunt baza biomembranelor, cea mai importantă parte a celulei și a componentelor celulare. Ele joacă un rol cheie în viața celulei, formând, așa cum spune, baza materială a activității sale chimice.

Proprietatea unică a proteinei structura de autoorganizare, adică capacitatea lui spontan creează o structură spațială specifică specifică doar unei proteine ​​date. În esență, toate activitățile corpului (dezvoltarea, mișcarea, îndeplinirea diferitelor funcții și multe altele) sunt asociate cu substanțe proteice. Este imposibil să ne imaginăm viața fără proteine.

Proteinele sunt cea mai importantă componentă a alimentelor umane și animale, un furnizor de aminoacizi esențiali.

Structura proteinelor

Toate proteinele sunt formate din douăzeci de $α$-aminoacizi diferiți, a căror formulă generală poate fi reprezentată ca

unde radicalul R poate avea o mare varietate de structuri.

Proteinele sunt lanțuri polimerice formate din zeci de mii, milioane sau mai multe reziduuri $α$-aminoacizi legate prin legături peptidice. Secvența reziduurilor de aminoacizi dintr-o moleculă de proteină se numește structura sa primară.

Corpurile proteice sunt caracterizate prin greutăți moleculare uriașe (până la un miliard) și molecule aproape macrodimensionate. O moleculă atât de lungă nu poate fi strict liniară, așa că secțiunile sale se îndoaie și se pliază, ceea ce duce la formarea de legături de hidrogen care implică atomi de azot și oxigen. Se formează o structură elicoidală regulată, care se numește structură secundară.

Într-o moleculă de proteină, interacțiunile ionice pot avea loc între grupările carboxil și amino ale diferitelor resturi de aminoacizi și formarea de punți disulfură. Aceste interacțiuni duc la structura tertiara.

Proteinele cu $M_r > 50.000$ constau de obicei din mai multe lanțuri polipeptidice, fiecare având deja structuri primare, secundare și terțiare. Se spune că astfel de proteine ​​au o structură cuaternară.

Proprietățile proteinelor

Proteinele sunt electroliți amfoteri. La o anumită valoare $pH$ a mediului (se numește punct izoelectric), numărul de sarcini pozitive și negative din molecula de proteină este același.

Aceasta este una dintre principalele proprietăți ale proteinelor. Proteinele în acest moment sunt neutre din punct de vedere electric, iar solubilitatea lor în apă este cea mai scăzută. Capacitatea proteinelor de a reduce solubilitatea atunci când moleculele lor devin neutre din punct de vedere electric este utilizată pentru izolarea din soluții, de exemplu, în tehnologia de obținere a produselor proteice.

Hidratarea. Procesul de hidratare înseamnă legarea apei de către proteine, în timp ce acestea prezintă proprietăți hidrofile: se umflă, le crește masa și volumul. Umflarea proteinelor individuale depinde de structura lor. Grupările amidă hidrofilă ($—CO—NH—$, legătură peptidică), amină ($—NH_2$) și carboxil ($—COOH$) prezente în compoziție și situate pe suprafața macromoleculei proteice atrag moleculele de apă către sine. , orientându-le strict către suprafața moleculei. Învelișul de hidratare (apă) care înconjoară globulele proteice împiedică agregarea și sedimentarea și, în consecință, contribuie la stabilitatea soluțiilor proteice. În punctul izoelectric, proteinele au cea mai mică capacitate de a lega apa, învelișul de hidratare din jurul moleculelor proteice este distrus, astfel încât acestea se combină pentru a forma agregate mari. Agregarea moleculelor de proteine ​​are loc și atunci când sunt deshidratate cu unii solvenți organici, cum ar fi alcoolul etilic. Aceasta duce la precipitarea proteinelor. Când $pH$ al mediului se modifică, macromolecula proteică se încarcă, iar capacitatea sa de hidratare se modifică.

Cu o umflare limitată, soluțiile concentrate de proteine ​​formează sisteme complexe numite jeleu. Jeleurile nu sunt fluide, elastice, au plasticitate, o anumită rezistență mecanică și sunt capabile să-și mențină forma.

Hidrofilitatea diferită a proteinelor din gluten este una dintre trăsăturile care caracterizează calitatea boabelor de grâu și a făinii obținute din acesta (așa-numitul grâu puternic și slab). Hidrofilitatea proteinelor din cereale și făină joacă un rol important în depozitarea și prelucrarea cerealelor, în coacere. Aluatul, care se obține în industria de panificație, este o proteină umflată în apă, un jeleu concentrat care conține boabe de amidon.

Denaturarea proteinelor. In timpul denaturarii sub influenta factori externi(temperatura, impactul mecanic, acțiunea agenților chimici și o serie de alți factori) are loc o modificare a structurilor secundare, terțiare și cuaternare ale macromoleculei proteice, de exemplu. structura sa spațială nativă. Structura primară și, în consecință, compoziția chimică a proteinei nu se modifică. se schimbă proprietăți fizice: solubilitate redusă, capacitate de hidratare, pierderea activității biologice. Forma macromoleculei proteice se modifică, are loc agregarea. În același timp, activitatea unor grupe chimice crește, efectul enzimelor proteolitice asupra proteinelor este facilitat și, în consecință, este mai ușor hidrolizat.

În tehnologia alimentară, denaturarea termică a proteinelor are o importanță practică deosebită, gradul căreia depinde de temperatură, durata de încălzire și umiditate. Acest lucru trebuie reținut atunci când se dezvoltă modalități de tratare termică a materiilor prime alimentare, semifabricatelor și uneori a produselor finite. Procesele de denaturare termică joacă un rol deosebit în albirea materiilor prime vegetale, uscarea cerealelor, coacerea pâinii și obținerea pastelor. Denaturarea proteinelor poate fi cauzată și de acțiune mecanică (presiune, frecare, scuturare, ultrasunete). In final, actiunea reactivilor chimici (acizi, alcaline, alcool, acetona) duce la denaturarea proteinelor. Toate aceste tehnici sunt utilizate pe scară largă în alimentație și biotehnologie.

Spumante. Procesul de spumare este înțeles ca fiind capacitatea proteinelor de a forma sisteme lichid-gaz foarte concentrate, numite spume. Stabilitatea spumei, în care proteina este un agent de expandare, depinde nu numai de natura și concentrația acesteia, ci și de temperatură. Proteinele ca agenți de spumare sunt utilizate pe scară largă în industria cofetăriei (marshmallow, marshmallow, sufleu). Structura spumei are pâine, iar acest lucru îi afectează gustul.

Moleculele de proteine ​​sub influența unui număr de factori pot fi distruse sau pot interacționa cu alte substanțe pentru a forma noi produse. Pentru industria alimentară se pot distinge două procese importante: 1) hidroliza proteinelor sub acţiunea enzimelor; 2) interacțiunea grupărilor amino ale proteinelor sau aminoacizilor cu grupările carbonil ale zaharurilor reducătoare. Sub influența enzimelor proteaze care catalizează scindarea hidrolitică a proteinelor, acestea din urmă se descompun în mai multe produse simple(poli- și dipeptide) și eventual în aminoacizi. Viteza hidrolizei proteinelor depinde de compoziția sa, structura moleculară, activitatea enzimatică și condițiile acesteia.

Hidroliza proteinelor. Reacția de hidroliză cu formarea de aminoacizi în termeni generali poate fi scrisă astfel:

Combustie. Proteinele ard cu formarea de azot, dioxid de carbon și apă, precum și alte substanțe. Arderea este însoțită de mirosul caracteristic de pene arse.

reacții de culoare. Se folosesc următoarele reacții:

— xantoproteină,în care are loc interacțiunea ciclurilor aromatice și heteroatomice din molecula proteică cu acid azotic concentrat, însoțită de apariția unei culori galbene;

— biuret, la care soluţiile slab alcaline de proteine ​​interacţionează cu o soluţie de sulfat de cupru (II) cu formarea de compuşi complecşi între ioni $Cu^(2+)$ şi polipeptide. Reacția este însoțită de apariția unei culori violet-albastru.