Много от небелтъчните азотсъдържащи вещества са междинни или крайни продукти на протеиновия метаболизъм на растителни и животински организми. . Небелтъчните азотсъдържащи вещества участват в образуването на специфичен вкус и аромат на продуктите. Някои от тях стимулират дейността на храносмилателните жлези.

Аминокиселиниса основните структурни компоненти на протеиновите молекули и се появяват в свободна форма в храните главно в процеса на разграждане на протеините. Свободните аминокиселини се намират в растителни и животински тъкани в малки количества.Когато храната се съхранява, броят им се увеличава.

Киселинни амидиса производни мастни киселинис обща формула RCH 2 CONH 2. Те са често срещани в растителни и животински продукти като естествена съставка. Те включват аспарагин, глутамин, урея и др.

Амонячни съединениясе намират в хранителните продукти в малки количества под формата на амоняк и неговите производни, по-специално амини. Значително съдържание на амоняк и амини показва гнилостно разлагане на протеини. хранителни продукти. Производните на амоняк включват метиламини CH 3 NH 2, диметиламини (CH 3) 2 NH и триметиламини (CH 3) 3 N, които имат специфична миризма. При гниене на протеините на месото и рибата се образуват отровни за хората амини - кадаверин, путресцин, хистамин .

Нитрати, т.е. солите на азотната киселина, като естествено хранително съединение, се срещат в малки количества, но в някои продукти количеството на нитратите е значително. В момента пределно допустимите концентрации (ПДК) на нитрати в различни видовезеленчуци и плодове.

В човешкото тяло под въздействието на чревната микрофлора нитратите се редуцират до нитрити, които се абсорбират в кръвта и блокират дихателните центрове.Максимално допустимата доза нитрати за човек не трябва да надвишава 5 mg на 1 kg телесно тегло. тегло.

нитрити,по-специално, NaNO 2 се добавя към месото като консервант при производството на колбаси, пушени меса, говеждо месо, за да се запази розово-червеният цвят на готовите продукти. Нитритите са по-токсични от нитратите, от тях в стомаха на човека се образуват нитрозамини - най-силните от известните в момента химически канцерогени.Максималната допустима дневна доза за тях е 0,4 mg на 1 kg телесно тегло на човека. Санитарното законодателство установява максимално допустимата норма за съдържание на нитрити в месни продукти.

алкалоиди - група от физиологично активни азотсъдържащи съединения, които имат основни свойства и имат хетероциклична структура. Много от тях в големи дози са силни отрови.

Алкалоидите включват никотин C 10 H 14 N 2, кофеин C 8 H 10 N 4 O 2 и теобромин C 7 H 8 N 4 O 2. Смъртоносната доза никотин за хората е 0,01-0,04 г. Остър парещ вкус се придава на продуктите от алкалоиди - пиперин C 17 H 19 O 3 N и пипероватин C 16 H 21 O 2 N (в лютия пипер) и др.

Пуринови азотни основи - аденин C 5 H 5 N 5, гуанин C 5 H 5 N 5 O, ксантин, C 5 H 5 N 4 O 2, хипоксантин C 5 H 4 N 4 O - възникват по време на хидролизата на нуклеинови киселини, намират се в мускулите от животни и риби, чай, мая, мозъчна тъкан. Това са биологично активни вещества.

Нитро съединения. Нитросъединенията се наричат ​​органични вещества, чиито молекули съдържат нитро група - NO 2 при въглеродния атом.

Те могат да се разглеждат като производни на въглеводороди, получени чрез заместване на водороден атом с нитро група. Според броя на нитрогрупите те разграничават моно-, ди- и полинитро съединения.

Имена на нитро съединения произведени от имената на оригиналните въглеводороди с добавяне на префикса нитро-:

Общата формула на тези съединения е R—NO2.

Въвеждането на нитро група в органичната материя се нарича нитриране.Може да се извърши по различни начини. Нитрирането на ароматни съединения се извършва лесно под действието на смес от концентрирана азотна и сярна киселина (първата е нитриращ агент, втората е средство за отстраняване на вода):

Тринитротолуенът е добре известен като експлозив. Експлодира само при детонация. Гори с димящ пламък без експлозия.

Нитрирането на наситени въглеводороди се извършва чрез действието на разредени въглеводороди азотна киселинас топлина и високо налягане (реакция на M.I. Konovalov):

Нитросъединенията често се получават и чрез взаимодействие на алкил халиди със сребърен нитрит:

При редукция на нитро съединения се образуват амини.

Азотсъдържащи хетероциклени съединения. Хетероцикличните съединения са органични съединения, съдържащи пръстени (цикли) в своите молекули, в образуването на които освен въглеродния атом участват и атоми на други елементи.

Наричат ​​се атоми на други елементи, които изграждат хетероцикъла хетероатоми. Най-често срещаните хетероцикли са азотни, кислородни и серни хетероатоми може да има хетероциклени съединения с голямо разнообразие от елементи, имащи валентност най-малко две.

Хетероцикличните съединения могат да имат 3, 4, 5, 6 или повече атома в цикъла. въпреки това най-висока стойностимат пет- и шестчленни хетероцикли. Тези цикли, както в серията карбоциклични съединения, се образуват най-лесно и се отличават с най-голяма сила. Хетероцикълът може да съдържа един, два или повече хетероатома.

В много хетероциклични съединения електронната структура на връзките в пръстена е същата като в ароматните съединения. Следователно, типичните хетероциклични съединения условно се обозначават не само с формули, съдържащи редуващи се двойни и единични връзки, но и с формули, в които конюгацията на р-електрони е обозначена с кръг, вписан във формулата.

За хетероциклите обикновено се използват емпирични имена.

Петчленни хетероцикли

Шестчленни хетероцикли

От голямо значение са хетероциклите, кондензирани с бензенов пръстен или с друг хетероцикъл, като пурин:

Шестчленни хетероцикли. Пиридин C 5 H 5 N - най-простият шестчленен ароматен хетероцикъл с един азотен атом. Може да се разглежда като аналог на бензена, в който една СН група е заменена с азотен атом:

Пиридинът е безцветна течност, малко по-лека от водата, с характерна неприятна миризма; смесва се с вода във всяко съотношение. Пиридинът и неговите хомолози се изолират от въглищен катран. В лабораторни условия пиридинът може да се синтезира от циановодородна киселина и ацетилен:

Химични свойства пиридин се определят от наличието на ароматна система, съдържаща шест р-електрона и азотен атом с несподелена електронна двойка.

1. Основни свойства.Пиридинът е по-слаба основа от алифатни амини. Неговият воден разтвор се оцветява в лакмусово синьо:

Когато пиридинът реагира със силни киселини, се образуват пиридиниеви соли:

2. ароматни свойства.Подобно на бензена, пиридинът реагира електрофилно заместване,въпреки това, неговата активност в тези реакции е по-ниска от тази на бензена поради високата електроотрицателност на азотния атом. Пиридин нитрати при 300 ° С ниска мощност:

Азотният атом в реакциите на електрофилно заместване се държи като заместител от 2-ри вид,така че се получава електрофилно заместване в мета-позиция.

За разлика от бензола пиридин може да реагира нуклеофилно заместване, тъй като азотният атом извлича електронна плътност от ароматната система и орто-пара-позиции спрямо азотния атом са обеднени на електрони. И така, пиридинът може да реагира с натриев амид, образувайки смес орто-и чифт-аминопиридини (реакция на Чичибабин):

При хидрогениране на пиридинароматната система се разпада и образува пиперидин,който е цикличен вторичен амин и е много по-силна основа от пиридина:

Пиримидин C4H4N2 - шестчленен хетероцикъл с два азотни атома. Може да се разглежда като аналог на бензена, в който две СН групи са заменени с азотни атоми:

Поради наличието на два електроотрицателни азотни атома в пръстена, пиримидинът е дори по-малко активен в реакциите на електрофилно заместване от пиридина.Неговите основни свойства също са по-слабо изразени от тези на пиридина.

Основното значение на пиримидине, че той е предшественик на класа пиримидинови бази.

Пиримидиновите бази са производни на пиримидин, чиито остатъци са част от нуклеиновите киселини: урацил, тимин, цитозин.

Всяка от тези бази може да съществува в две форми. В свободно състояние базите съществуват в ароматна форма и те влизат в състава на нуклеиновите киселини в NH форма.

Съединения с петчленен цикъл. Пирол C4H4NH - петчленен хетероцикъл с един азотен атом.

Ароматната система съдържа шест p-електрона (по един от четири въглеродни атома и двойка електрони от азотния атом). За разлика от пиридина, електронната двойка на азотния атом в пирола е част от ароматната система, следователно пиролът е практически лишен от основни свойства.

Пиролът е безцветна течност с мирис, подобен на този на хлороформ. Пиролът е слабо разтворим във вода (< 6%), но растворим в органических растворителях. На воздухе быстро окисляется и темнеет.

Получаване на пирол кондензация на ацетилен с амоняк:

или амонолиза на петчленни пръстени с други хетероатоми (реакцията на Юриев):

Силните минерални киселини могат да изтеглят електронната двойка на азотния атом от ароматната система, докато ароматността се нарушава и пиролът се превръща в нестабилно съединение, което веднага полимеризира. Нестабилността на пирола в кисела среда се нарича ацидофобия.

Пиролът проявява свойствата на много слаба киселина. Той реагира с калий, за да образува пирол-калий:

Пиролът, като ароматно съединение, е склонен към реакции на електрофилно заместване, които се появяват предимно при a-въглеродния атом (в съседство с азотния атом).

При хидрогениране на пирол се образува пиролидин - цикличен вторичен амин, който проявява основните свойства:

Пурин - хетероцикъл, включващ два съчленени цикъла: пиридин и имидазол:

Ароматната система на пурина включва десет р-електрона (осем електрона на двойни връзки и два електрона на пироловия азотен атом). Пуринът е амфотерно съединение. Слабоосновните свойства на пурина са свързани с азотните атоми на шестчленния пръстен, а слабите киселинни свойства са свързани с NH групата на петчленния пръстен.

Основното значение на пурина е, че той е прародителят на класа пуринови основи.

Пуриновите бази са производни на пурин, чиито остатъци са част от нуклеинови киселини: аденин, гуанин.

Нуклеинова киселина. Нуклеиновите киселини са естествени макромолекулни съединения (полинуклеотиди), които играят огромна роля в съхранението и предаването на наследствена информация в живите организми. Молекулното тегло на нуклеиновите киселини може да варира от стотици хиляди до десетки милиарди. Те са открити и изолирани от клетъчните ядра още през 19 век, но те биологична роляе открит едва през втората половина на 20 век.

Структурата на нуклеиновите киселини може да се установи чрез анализ на продуктите от тяхната хидролиза. При пълна хидролиза на нуклеиновите киселини се образува смес от пиримидинови и пуринови основи, монозахарид (b-рибоза или b-дезоксирибоза) и фосфорна киселина. Това означава, че нуклеиновите киселини са изградени от фрагменти от тези вещества.

При частична хидролиза на нуклеиновите киселини се образува смес нуклеотидичиито молекули са изградени от остатъци от фосфорна киселина, монозахарид (рибоза или дезоксирибоза) и азотна основа (пурин или пиримидин). Остатъкът от фосфорна киселина е прикрепен към 3-тия или 5-ия въглероден атом на монозахарида, а основният остатък е прикрепен към първия въглероден атом на монозахарида. Общи нуклеотидни формули:

където X=OH за рибонуклеотиди,изграден на базата на рибоза и X \u003d\u003d H за дезоксирибонуклеотиди,на базата на дезоксирибоза. В зависимост от вида на азотната основа се разграничават пуринови и пиримидинови нуклеотиди.

Нуклеотидът е основната структурна единица на нуклеиновите киселини, тяхната мономерна връзка. Нуклеиновите киселини, които са изградени от рибонуклеотиди, се наричат рибонуклеинови киселини(РНК).Нуклеиновите киселини, изградени от дезоксирибонуклеотиди, се наричат дезоксирибонуклеинови киселини (ДНК).Съставът на молекулите РНКнуклеотиди, съдържащи бази аденин, гуанин, цитозин и урацил.Съставът на молекулите ДНКсъдържа нуклеотиди, съдържащи аденин, гуанин, цитозин и тимин.За обозначаване на бази се използват еднобуквени съкращения: аденин - А, гуанин - G, тимин - Т, цитозин - С, урацил - U.

Свойствата на ДНК и РНК се определят от последователността на базите в полинуклеотидната верига и пространствената структура на веригата. Базовата последователност съдържа генетична информация, а монозахаридните и остатъците от фосфорна киселина играят структурна роля (носители, основи).

При частична хидролиза на нуклеотиди остатъкът от фосфорна киселина се отцепва и нуклеозиди,молекули, от които се състоят от остатък от пуринова или пиримидинова основа, свързана с монозахариден остатък - рибоза или дезоксирибоза. Структурни формули на основните пуринови и пиримидинови нуклеозиди:

Пуринови нуклеозиди:

Пиримидинови нуклеозиди:

В молекулите на ДНК и РНК отделните нуклеотиди са свързани в една полимерна верига поради образуването на естерни връзки между остатъците от фосфорна киселина и хидроксилните групи при 3-тия и 5-ия въглероден атом на монозахарида:

Пространствена структураполинуклеотидните вериги на ДНК и РНК се определят чрез рентгенов дифракционен анализ. Едно от най-големите открития в биохимията на 20 век. се оказа модел на двуверижната структура на ДНК, предложен през 1953 г. от Дж. Уотсън и Ф. Крик. Според този модел молекулата на ДНК е двойна спирала и се състои от две полинуклеотидни вериги, усукани в противоположни посоки около обща ос. Пуриновите и пиримидиновите бази са разположени вътре в спиралата, докато фосфатните и дезоксирибозните остатъци са отвън. Двете спирали се държат заедно чрез водородни връзки между базови двойки. Най-важното свойство на ДНК е селективността при образуването на връзки. (допълване).Размерите на базите и двойната спирала са избрани в природата по такъв начин, че тиминът (Т) образува водородни връзки само с аденин (А), а цитозинът (С) само с гуанин (G).

По този начин две вериги в една ДНК молекула са комплементарни една на друга. Последователността на нуклеотидите в една от спиралите еднозначно определя последователността на нуклеотидите в другата спирала.

Във всяка двойка бази, свързани с водородни връзки, една от базите е пурин, а другата е пиримидин. От това следва, че общият брой остатъци от пуринови бази в една ДНК молекула е равен на броя на остатъците от пиримидинови бази.

Дължината на ДНК полинуклеотидните вериги е практически неограничена. Броят на базовите двойки в двойната спирала може да варира от няколко хиляди при най-простите вируси до стотици милиони при хората.

За разлика от ДНК, РНК молекулите се състоят от една полинуклеотидна верига. Броят на нуклеотидите във веригата варира от 75 до няколко хиляди, а молекулното тегло на РНК може да варира от 2500 до няколко милиона. Полинуклеотидната верига на РНК няма строго определена структура.

Биологичната роля на нуклеиновите киселини. ДНК е основната молекула в живия организъм. Той съхранява генетичната информация, която предава от едно поколение на следващо. В ДНК молекулите съставът на всички протеини на тялото е записан в кодирана форма. Всяка аминокиселина, която е част от протеините, има свой собствен код в ДНК, т.е. определена последователност от азотни бази.

ДНК съдържа цялата генетична информация, но не участва пряко в синтеза на протеини. Ролята на посредник между ДНК и мястото на протеиновия синтез се изпълнява от РНК.Процесът на протеинов синтез въз основа на генетична информация може да бъде схематично разделен на два основни етапа: четене на информация (транскрипция)и протеинов синтез (излъчване).

Клетките съдържат три вида РНК, които изпълняват различни функции.

1. Информация, или матрица. РНК(означава се с иРНК) чете и пренася генетична информация от съдържащата се в хромозомите ДНК към рибозомите, където се синтезира протеин със строго определена последователност от аминокиселини.

2. Трансфер РНК(тРНК) пренася аминокиселини до рибозомите, където те са свързани чрез пептидна връзка в специфична последователност, която задава иРНК.

3. Рибозомна РНК (рРНК)участва пряко в синтеза на протеини в рибозомите. Рибозомите са сложни супрамолекулни структури, които се състоят от четири рРНК и няколко десетки протеини.. Всъщност рибозомите са фабрики за производство на протеини.

Всички видове РНК се синтезират върху двойната спирала на ДНК.

Базовата последователност в иРНК е генетичният код, който контролира последователността на аминокиселините в протеините. Дешифриран е през 1961-1966 г. Забележителна характеристика на генетичния код е, че той е универсален за всички живи организми.Едни и същи бази в различни РНК (независимо дали човешка или вирусна РНК) съответстват на едни и същи аминокиселини. Всяка аминокиселина има своя собствена последователност от три бази, наречени кодон.Някои аминокиселини са кодирани от повече от един кодон. И така, левцин, серин и аргинин съответстват на шест кодона, пет аминокиселини - четири кодона, изолевцин - три кодона, девет аминокиселини - два кодона, а метионин и триптофан - по един. Три кодона са сигнали за спиране на синтеза на полипептидната верига и се наричат ​​терминаторни кодони.

Амини. Амините са органични съединения, които могат да се разглеждат като производни на амоняка, в които водородните атоми (един или повече) са заменени с въглеводородни радикали.

В зависимост от природата на радикала амините могат да бъдат алифатни (ограничаващи и ненаситени), алициклични, ароматни, хетероциклични. Те се подразделят на първичен, вторичен, третиченв зависимост от това колко водородни атома са заменени с радикал.

Кватернерните амониеви соли от типа +Cl- са органични аналози на неорганичните амониеви соли.

Имена на първични амини обикновено се произвежда от имената на съответните въглеводороди, добавяйки към тях префикса амино или край -амин . Наименования на вторични и третични амини най-често те се образуват според принципите на рационалната номенклатура, изброявайки радикалите, присъстващи в съединението:

първичен R-NH2:CH3-NH2-метиламин; C6H5-NH2-фениламин;

втори R-NH-R ": (CH 2) NH - диметиламин; C 6 H 5 -NH-CH 3 - метилфениламин;

третичен R-N(R")-R": (CH3)3H - триметиламин; (C6H5)3N-трифениламин.

Касова бележка. един. Нагряване на алкилхалогениди самоняк под налягане води до последователно алкилиране на амоняка, с образуването на смес от соли на първични, вторични и третични амини, които са дехидрохалогенирани чрез действието на основи:

2. Ароматни аминиполучени чрез редукция на нитро съединения:

Цинк или желязо в кисела среда или алуминий в алкална среда могат да се използват за редукция.

3. Нисши аминиполучен чрез преминаване на смес от алкохол и амоняк върху повърхността на катализатора:

физични свойства.Най-простите алифатни амини при нормални условия са газове или течности с ниска точка на кипене и остра миризма. Всички амини са полярни съединения, което води до образуването на водородни връзки в течните амини и следователно техните точки на кипене надвишават точките на кипене на съответните алкани. Първите представители на редица амини се разтварят във вода, тъй като въглеродният скелет расте, тяхната разтворимост във вода намалява. Амините също са разтворими в органични разтворители.

Химични свойства. 1. Основни свойства.Като производни на амоняка, всички амини имат основни свойства, като алифатните амини са по-силни основи от амоняка, а ароматните са по-слаби. Това се дължи на факта, че радикалите CH 3 -, C 2 H 5 — и други показват положителен индуктивен (+I)ефект и увеличаване на електронната плътност върху азотния атом:

което води до подобряване на основните свойства. Напротив, фениловият радикал C 6 H 5 - проявява отрицателна мезомерна (-M)ефект и намалява електронната плътност върху азотния атом:

Алкалната реакция на разтворите на амини се обяснява с образуването на хидроксилни йони по време на взаимодействието на амини с вода:

Амини в чиста формаили в разтвори взаимодействат с киселини, образувайки соли:

Аминните соли обикновено са твърди вещества без мирис, лесно разтворими във вода. Докато амините са силно разтворими в органични разтворители, аминните соли са неразтворими в тях. Под действието на алкали върху аминовите соли се освобождават свободни амини:

2. Изгаряне.Амините изгарят в кислород, за да образуват азот, въглероден диоксид и вода:

3. Реакции с азотиста киселина. а) Първични алифатни амини под действието на азотиста киселина превърнати в алкохоли

б) Първични ароматни амини под действието на HNO 2 превърнати в диазониеви соли:

в) Вторичните амини (алифатни и ароматни) дават нитрозо съединения - вещества с характерна миризма:

Най-важните представители на амините.Най-простите алифатни амини са метиламин, диметиламин, диетиламин — се използват в синтеза на лекарствени вещества и други продукти на органичния синтез. Хексаметилендиамин NH 2 -(CH 2) 2 -NH 6 е един от изходните материали за получаване на важния полимерен материал найлон.

Анилин C6H5NH2 е най-важният от ароматните амини. Представлява безцветна маслена течност, слабо разтворима във вода. За качествено откриване на анилин използвайте неговата реакция с бромна вода, в резултат на което се утаява бяла утайка от 2,4,6-трибромоанилин:

Анилинът се използва за производство на багрила, лекарства, пластмаси и др.

Аминокиселини. Аминокиселините са органични бифункционални съединения, които включват карбоксилна група -COOH и аминогрупа -NH2 . В зависимост от относителното разположение на двете функционални групи се разграничават a-, b-, g-аминокиселини и др.:

Гръцката буква при въглеродния атом означава неговото разстояние от карбоксилната група. Обикновено само a -аминокиселини,тъй като други аминокиселини не се срещат в природата.

Съставът на протеините включва 20 основни аминокиселини (виж таблицата).

Най-важните а-аминокиселини от общата формула

Име	-Р
Глицин	-Н
Аланин	—СН 3
цистеин	-CH2-SH
Спокоен	-СН2-ОН
Фенилаланин	-CH2-C6H5
Тирозин
Глутаминова киселина	-СН2-СН2-СООН
Лизин	-(CH2)4-NH2

Всички природни аминокиселини могат да бъдат разделени на следните основни групи:

1) алифатни ограничаващи аминокиселини(глицин, аланин);

2) сяросъдържащи аминокиселини(цистеин);

3) аминокиселини с алифатна хидроксилна група(серин);

4) ароматни аминокиселини(фенилаланин, тирозин);

5) аминокиселини с киселинен радикал(глутаминова киселина);

6) аминокиселини с основен радикал(лизин).

Изомерия.Във всички а-аминокиселини, с изключение на глицина, а-въглеродният атом е свързан с четири различни заместителя, така че всички тези аминокиселини могат да съществуват като два изомера, които са огледални изображения един на друг.

Касова бележка. един. Хидролиза на протеиниобикновено произвежда сложни смеси от аминокиселини. Въпреки това са разработени редица методи, които правят възможно получаването на отделни чисти аминокиселини от сложни смеси.

2. Заместване на халоген с аминогрупав съответните хало киселини. Този метод за получаване на аминокиселини е напълно аналогичен на производството на амини от халогенни производни на алкани и амоняк:

физични свойства.Аминокиселините са твърди кристални вещества, силно разтворими във вода и слабо разтворими в органични разтворители. Много аминокиселини имат сладък вкус. Те се топят при високи температури и обикновено се разлагат при това. Те не могат да преминат в състояние на пара.

Химични свойства. Аминокиселините са органични амфотерни съединения.Те съдържат две функционални групи с противоположно естество в молекулата: аминогрупа с основни свойства и карбоксилна група с киселинни свойства. Аминокиселините реагират както с киселини, така и с основи:

Когато аминокиселините се разтварят във вода, карбоксилната група отделя водороден йон, който може да се присъедини към аминогрупата. Това създава вътрешна сол,чиято молекула е биполярен йон:

Киселинно-базовите трансформации на аминокиселини в различни среди могат да бъдат представени чрез следната схема:

Водните разтвори на аминокиселините имат неутрална, алкална или кисела среда, в зависимост от броя на функционалните групи. И така, глутаминовата киселина образува киселинен разтвор (две групи -COOH, една -NH 2), лизинът - алкален (една група -COOH, две -NH 2).

Аминокиселините могат да реагират с алкохоли в присъствието на газ хлороводород, за да образуват естер:

Най-важното свойство на аминокиселините е способността им да кондензират, за да образуват пептиди.

Пептиди. Пептиди. са продуктите на кондензация на две или повече молекули на аминокиселини. Две молекули на аминокиселини могат да реагират една с друга с елиминирането на водна молекула и образуването на продукт, в който фрагментите са свързани пептидна връзка—CO—NH—.

Полученото съединение се нарича дипептид. Дипептидната молекула, подобно на аминокиселините, съдържа аминогрупа и карбоксилна група и може да реагира с още една молекула аминокиселина:

Продуктът на реакцията се нарича трипептид. Процесът на изграждане на пептидната верига може по принцип да продължи безкрайно (поликондензация) и да доведе до вещества с много високо молекулно тегло (протеини).

Основното свойство на пептидите е способността им да се хидролизират.По време на хидролизата настъпва пълно или частично разцепване на пептидната верига и се образуват по-къси пептиди с по-ниско молекулно тегло или а-аминокиселини, които изграждат веригата. Анализът на продуктите от пълната хидролиза дава възможност да се определи аминокиселинният състав на пептида. Пълна хидролиза настъпва при продължително нагряване на пептида с концентрирана солна киселина.

Хидролизата на пептидите може да се случи в кисела или алкална среда, както и под действието на ензими. В кисела и алкална среда се образуват соли на аминокиселини:

Ензимната хидролиза е важна с това, че протича селективно, T . д. ви позволява да разцепите строго определени участъци от пептидната верига.

Качествени реакции към аминокиселини. един) Всички аминокиселини се окисляват нинхидринс образуване на продукти, оцветени в синьо-виолетов цвят. Тази реакция може да се използва за количествено определяне на аминокиселини чрез спектрофотометричен метод. 2) Когато ароматните аминокиселини се нагряват с концентрирана азотна киселина, бензеновият пръстен се нитрира и се образуват жълто оцветени съединения. Тази реакция се нарича ксантопротеин(от гръцки. ксантос -жълт).

катерици. Протеините са естествено срещащи се полипептиди с високо молекулно тегло. (от 10 000 до десетки милиони). Те са част от всички живи организми и изпълняват различни биологични функции.

Структура.В структурата на полипептидната верига има четири нива. Първичната структура на протеина е специфичната последователност от аминокиселини в полипептидната верига. Пептидната верига има линейна структура само в малък брой протеини. В повечето протеини пептидната верига е нагъната в пространството по определен начин.

Вторичната структура е конформацията на полипептидната верига, т.е. начинът, по който веригата е усукана в пространството поради водородните връзки между NH и CO групите. Основният начин за полагане на веригата е спирала.

Третичната структура на протеина е триизмерна конфигурация на усукана спирала в пространството. Третичната структура се формира от дисулфидни мостове -S-S- между цистеинови остатъци, разположени на различни места от полипептидната верига. Също така участват във формирането на третичната структура йонни взаимодействияпротивоположно заредени групи NH 3 + и COO- и хидрофобни взаимодействия, т.е. желанието на протеиновата молекула да се навие, така че хидрофобните въглеводородни остатъци да са вътре в структурата.

Третична структура - най-висока формапространствена организация на протеините.Въпреки това, някои протеини (като хемоглобин) имат Кватернерна структура, която се образува поради взаимодействието между различни полипептидни вериги.

Физични свойствапротеините са много разнообразни и се определят от тяхната структура. Според техните физични свойства протеините се делят на два класа: глобуларни протеиниразтварят се във вода или образуват колоидни разтвори, фибриларни протеининеразтворим във вода.

Химични свойства. един . Разрушаването на вторичната и третичната структура на протеина при запазване на първичната структура се нарича денатурация. . Това се случва при нагряване, промяна на киселинността на средата, действието на радиацията. Пример за денатурация е подсирването на яйчен белтък, когато яйцата се варят. Денатурацията е обратима или необратима.Необратимата денатурация може да бъде причинена от образуването на неразтворими вещества, когато соли на тежки метали, като олово или живак, действат върху протеините.

2. Хидролизата на протеини е необратимо разрушаване на първичната структура в кисел или алкален разтвор с образуването на аминокиселини. Анализирайки продуктите на хидролизата, е възможно да се установи количественият състав на протеините.

3. За протеините има няколко качествени отговори. Всички съединения, съдържащи пептидна връзка, дават виолетов цвят, когато са изложени на медни (II) соли в алкален разтвор. Тази реакция се нарича биурет.Протеините, съдържащи ароматни аминокиселинни остатъци (фенилаланин, тирозин), дават жълт цвят, когато са изложени на концентрирана азотна киселина. (ксантопротеинреакция).

Биологичното значение на протеините:

1. Всичко химична реакцияв тялото протичат в присъствието на катализатори - ензими.Всички известни ензими са протеинови молекули. Протеините са много мощни и селективни катализатори. Те ускоряват реакциите милиони пъти и всяка реакция има свой собствен ензим.

2. Някои протеини изпълняват транспортни функции и пренасят молекули или йони до местата на синтез или натрупване. Например протеин в кръвта хемоглобинтранспортира кислород до тъканите и протеини миоглобинсъхранява кислород в мускулите.

3. Протеините са градивните елементи на клетките. От тях се изграждат поддържащи, мускулни, покривни тъкани.

4. Протеините играят важна роля в имунна системаорганизъм. Има специфични протеини (антитела),които са способни да разпознават и свързват чужди обекти – вируси, бактерии, чужди клетки.

5. Рецепторните протеини приемат и предават сигнали от съседни клетки или от околен свят. Например, действието на светлината върху ретината се възприема от фоторецептора родопсин. Рецепторите, активирани от субстанции с ниско молекулно тегло като ацетилхолин, предават нервни импулси в кръстовищата на нервните клетки.

От горния списък с протеинови функции става ясно, че протеините са жизненоважни за всеки организъм и следователно са най-важният компонент на храната. В процеса на храносмилането протеините се хидролизират до аминокиселини, които служат като суровина за синтеза на протеини, необходими за този организъм. Има аминокиселини, които организмът не е в състояние сам да синтезира и ги набавя само с храната.Тези аминокиселини се наричат незаменим.

Амининаречени производни на амоняк NH 3, в молекулата на които един или повече водородни атоми са заменени с въглеводородни остатъци.

Аминимогат също да се разглеждат като производни на въглеводороди, образувани чрез заместване на водородни атоми във въглеводороди с групи

 NH 2 (първичен амин);  NHR(вторичен амин);  NR" Р" (третичен амин).

В зависимост от броя на водородните атоми при азотния атом, заместени с радикали, амините се наричат ​​първични, вторични или третични.

Групата - NH 2, която е част от първичните амини, се нарича амино група.Група >NH във вторичните амини се нарича имино група.

Номенклатура на амините

Обикновено амините се наричат ​​с тези радикали, които са включени в тяхната молекула, с добавянето на думата амин.

CH3NH2 - метиламин; (CH3)2NH-диметиламин; (CH3)3N-триметиламин.

Ароматните амини имат специфична номенклатура.

C6H5NH2 – фениламин или анилин.

Физични свойства на амините

Първите представители на амините - метиламин, диметиламин, триметиламин - са газообразни вещества при обикновена температура. Останалите нисши амини са течности. Висшите амини са твърди вещества.

Първите представители, подобно на амоняка, се разтварят във вода в големи количества; висшите амини са неразтворими във вода.

Низшите представители имат силна миризма. Метиламинът CH 3 NH 2 се среща в някои растения и мирише на амоняк; Триметиламинът в концентрирано състояние има миризма, подобна на тази на амоняка, но в ниските концентрации, които обикновено се срещат, има много неприятна миризма на гнила риба.

Триметиламин (CH 3) 3 N се съдържа в доста големи количества в саламура от херинга, както и в редица растения, например в цветята на един вид глог.

диамини- Това е група съединения, които могат да се разглеждат като въглеводороди, в молекулите на които два водородни атома са заменени с аминогрупи (NH 2).

Путресцинът е открит за първи път в гной. Това е тетраметилендиамин:

H 2 C - CH 2 - CH 2 - CH 2

  тетраметилендиамин

Кадаверин, хомолог на путресцин, е открит в разлагащи се трупове (cadaver - труп), той е пентаметилендиамин:

H 2 C - CH 2 - CH 2 - CH 2 - CH 2

  пентаметилендиамин

Путресцин и кадаверин се образуват от аминокиселини по време на разпадането на протеинови вещества. И двете вещества са силни основи.

Органичните основи, образувани по време на разлагането на трупове (включително путресцин и кадаверин), са обединени от общото наименование ptomains. Птомаините са отровни.

Следващият представител на диамините - хексаметилендиаминът - се използва за получаване на ценно синтетично влакно - найлон.

H 2 C - CH 2 - CH 2 - CH 2 - CH 2 - CH 2

  хексаметилендиамин

Методи за получаване на амини

1. Действието на амоняка върху алкилхалогениди (халогеноводороди) - реакцията на Хофман.

Първоначална реакция:

CH 3 I + NH 3 \u003d I

I + NH 3 CH 3 NH 2 + NH 4 I

метиламин

CH 3 NH 2 + CH 3 I [(CH 3) 2 NH 2] I

диметиламониев йодид

[(CH 3) 2 NH 2] I + NH 3  (CH 3) 2 NH + NH 4 I

диметиламин

(CH 3) 2 NH + CH 3 I  [(CH 3) 3 NH] I

триметиламониев йодид

[(CH 3) 3 NH] I + NH 3  (CH 3) 3 N + NH 4 I

триметиламин

(CH 3) 3 N + CH 3 I  [(CH 3) 4 N] I

тетраметиламониев йодид -

тетраамониева сол

Изходният метиламин може също да бъде получен както следва:

I + NaOH \u003d CH 3 NH 2 + NaI + H 2 O

метиламин

В резултат на тези реакции се получава смес от заместени амониеви соли (невъзможно е да се спре реакцията на първите етапи).

Такава реакция дава възможност да се получи т.нар инвертни сапуни, сапуни, които се използват в кисела среда.

(CH 3) 3 N+ C 16 H 33 Cl [(CH 3) 3 NC 16 H 33] Cl

триметилцетиламониев хлорид

Измиващият ефект тук не е анион, както при конвенционалните сапуни, а катион. Особеността на този сапун е, че те се използват в кисела среда.

Такива сапуни не изсушават кожата, която, както знаете, има киселинна среда

Заместител, проявяващ антимикробна активност, може да бъде въведен в структурата на инвертиран сапун. В този случай се синтезират бактерицидни сапуни, използвани в хирургическата практика.

2. Възстановяване на нитро съединения (никелов катализатор)

CH 3 NO 2 + 3H 2 \u003d CH 3 NH 2 + 2H 2 O

3. В естествени условия алифатните амини се образуват в резултат на гнилостни бактериални процеси на разлагане на азотни вещества - предимно по време на разлагането на аминокиселини, образувани от протеини. Такива процеси протичат в червата на хората и животните.

Химични свойства на амините

1. Взаимодействие с киселини

Амин + киселина = сол

Реакцията е подобна на реакцията на образуване на амониеви соли:

NH 3 + HCl \u003d NH 4 Cl

амоняк амониев хлорид

CH 3 NH 2 + HCl \u003d Cl

метиламин метиламониев хлорид

2. Реакция с азотиста киселина

Тази реакция позволява да се разграничат първични, вторични и третични алифатни, както и ароматни амини, т.к. те се отнасят по различен начин към действието на азотната киселина.

Азотистата киселина се използва по време на изолирането чрез реакцията на разредена солна киселина с натриев нитрит, проведена на студено:

NaNO 2 (tv) + HCl (воден) NaCl (воден) + HON \u003d O (воден)

Аминокиселините, комбинирайки се помежду си, образуват протеини - най-важните азотсъдържащи органични вещества, без които животът е немислим. Те са част от клетките на живите организми. Протеините са не само строителен материалорганизми, но и регулира всички биохимични процеси. Ние знаем огромната роля на биокатализаторите - ензимите. Те се основават на протеини.

Характеристика на протеина

Без ензими реакциите спират и следователно самият живот спира. Белтъчините са основните участници в процесите на растеж, развитие, размножаване на организмите, унаследяване на белези. Метаболизмът, дихателните процеси, работата на жлезите, мускулите се извършват с участието на протеини.

Аминогрупите и карбоксилните групи, които изграждат аминокиселините, са противоположни една на друга по свойства. Следователно молекулите на аминокиселините взаимодействат една с друга. В този случай аминогрупата на една молекула реагира с карбоксилната група на друга:

NH2-CH2-CO-OH + H-NH-CH2-COOH => NH2-CH2-CO-NH-CH2-COOH + H2O

Протеиновите молекули имат високо молекулно тегло над 5000. Някои протеини имат молекулно тегло над 1 000 000 и са съставени от много хиляди аминокиселинни остатъци. И така, хормонът инсулин се състои от 51 остатъка от различни аминокиселини, а протеинът на синия дихателен пигмент на охлюва съдържа около 100 хиляди аминокиселинни остатъка.

Растителните организми синтезират всички необходими аминокиселини. В организмите на животните и хората могат да се синтезират само някои от тях. Те се наричат ​​сменяеми. Девет аминокиселини влизат в тялото само с храната. Наричат ​​ги незаменими. Липсата на поне една от аминокиселините води до сериозни заболявания. Например, липсата на лизин в храната причинява нарушения на кръвообращението, води до намаляване на хемоглобина, загуба на мускулна маса и намаляване на здравината на костите.

Протеинов състав

Последователността на свързване на аминокиселинни остатъци в протеинови молекули се нарича първична структура на протеините. Той е в основата на протеиновата структура.

Молекулите съдържат кислородни атоми, които имат несподелени електронни двойки, и водородни атоми, свързани с електроотрицателни азотни атоми.

Между отделни участъци на протеиновата молекула се образуват водородни връзки. В резултат на всички взаимодействия молекулата се усуква в спирала. Пространственото разположение на пептидната верига се нарича вторична структура на протеина.

Водородните и ковалентните връзки в протеините могат да бъдат разкъсани. След това настъпва денатурация на протеина - разрушаване на вторичната структура. Това се случва при нагряване, механично действие, промени в киселинността на кръвта и други фактори.

Спиралните протеинови молекули имат специфична форма. Ако тези спирали са удължени, тогава се образуват фибриларни протеини. От такива протеини са изградени мускули, хрущяли, връзки, животински косми, човешка коса. Но повечето протеини имат сферична форма на молекулите - това са глобуларни протеини. Протеините, които са в основата на ензими, хормони, кръвни протеини, мляко и много други имат тази форма. Индивидуалните протеинови частици (влакна или глобули) се комбинират в по-сложни структури.

Познаването на състава и структурата на протеините помага да се дешифрира същността на редица човешки генетични заболявания и следователно да се търси ефективни начинитяхното лечение. Химическите знания се използват в медицината за борба с болестите, както и за предотвратяването им и улесняване на съществуването на човека на Земята.

Характерни химични свойства на азотсъдържащи органични съединения: амини и аминокиселини

Амини

Амините са органични производни на амоняка, в чиято молекула един, два или трите водородни атома са заменени с въглероден остатък.

Съответно, обикновено се разграничават три вида амини:

Амините, в които аминогрупата е свързана директно към ароматния пръстен, се наричат ​​ароматни амини.

Най-простият представител на тези съединения е аминобензен, или анилин:

Основен отличителен белегЕлектронната структура на амините е наличието на несподелена електронна двойка при азотния атом, който е част от функционалната група. Това води до факта, че амините проявяват свойствата на основите.

Има йони, които са продукт на формално заместване на въглеводороден радикал на всички водородни атоми в амониевия йон:

Тези йони са част от соли, подобни на амониеви соли. Те се наричат кватернерни амониеви соли.

Изомерия и номенклатура

Амините се характеризират със структурна изомерия:

— изомерия на въглеродния скелет:

— изомерия на позицията на функционалната група:

Първичните, вторичните и третичните амини са изомерни един на друг ( междукласова изомерия):

$(CH_3-CH_2-CH_2-NH_2)↙(\text"първичен амин (пропиламин)")$

$(CH_3-CH_2-NH-CH_3)↙(\text"вторичен амин (метилетиламин)")$

Както може да се види от горните примери, за да наименувате амин, избройте заместителите, свързани с азотния атом (по реда на предшестване), и добавете суфикса -амин.

Физични и химични свойства на амините

физични свойства.

Най-простите амини (метиламин, диметиламин, триметиламин) са газообразни вещества. Останалите нисши амини са течности, които се разтварят добре във вода. Те имат характерна миризма, напомняща миризмата на амоняк.

Първичните и вторичните амини са способни да образуват водородни връзки. Това води до значително повишаване на техните точки на кипене в сравнение със съединения със същото молекулно тегло, но неспособни да образуват водородни връзки.

Анилинът е мазна течност, слабо разтворима във вода, кипяща при температура $184°C$.

Химични свойства.

Химичните свойства на амините се определят главно от наличието на неподелена електронна двойка при азотния атом.

1. Амини като основи.Азотният атом на аминогрупата, подобно на азотния атом в молекулата на амоняка, поради несподелената двойка електрони може да образува ковалентна връзкаспоред донорно-акцепторния механизъм, действащ като донор. В това отношение амините, като амоняка, са способни да добавят водороден катион, т.е. служи като основа:

$NH_3+H^(+)→(NH_4^(+))↙(\text"амониев йон")$

$CH_3CH_2—NH_2+H^(+)→CH_3—(CH_2—NH_3^(+))↙(\text"етиламониев йон")$

Известно е, че реакцията на амоняк с вода води до образуването на хидроксидни йони:

$NH_3+H_2O⇄NH_3 H_2O⇄NH_4^(+)+OH^(-)$.

Разтвор на амин във вода има алкална реакция:

$CH_3CH_2-NH_2+H_2O⇄CH_3-CH_2-NH_3^(+)+OH^(-)$.

Амонякът реагира с киселини, за да образува амониеви соли. Амините също могат да реагират с киселини:

$2NH_3+H_2SO_4→((NH_4)_2SO_4)↙(\text"амониев сулфат")$,

$CH_3—CH_2—NH_2+H_2SO_4→((CH_3—CH_2—NH_3)_2SO_4)↙(\text"етиламониев сулфат")$.

Основните свойства на алифатните амини са по-изразени от тези на амоняка. Увеличаването на електронната плътност превръща азота в по-силен донор на електронна двойка, което повишава основните му свойства:

2. Амините горятвъв въздуха с образуване на въглероден диоксид, вода и азот:

$4CH_3NH_2+9O_2→4CO_2+10H_2O+2N_2$

Аминокиселини

Аминокиселините са хетерофункционални съединения, които задължително съдържат две функционални групи: аминогрупа $—NH_2$ и карбоксилна група $—COOH$, свързана с въглеводороден радикал.

Общата формула на най-простите аминокиселини може да бъде написана, както следва:

Тъй като аминокиселините съдържат две различни функционални групи, които си влияят една на друга, характерните реакции се различават от тези на карбоксилните киселини и амините.

Свойства на аминокиселините

Аминогрупата $—NH_2$ определя основните свойства на аминокиселините, т.к е способен да прикрепи към себе си водороден катион чрез донорно-акцепторния механизъм поради наличието на свободна електронна двойка при азотния атом.

Групата $—COOH$ (карбоксилна група) определя киселинните свойства на тези съединения. Следователно аминокиселините са амфотерни органични съединения.

Те реагират с алкали като киселини:

Със силни киселини - като аминооснови:

В допълнение, аминогрупата в аминокиселината взаимодейства с нейната карбоксилна група, образувайки вътрешна сол:

Тъй като аминокиселините в водни разтворисе държат като типични амфотерни съединения, тогава в живите организми те играят ролята на буферни вещества, които поддържат определена концентрация на водородни йони.

Аминокиселините са безцветни кристални вещества, които се топят с разлагане при температури над $200°C$. Те са разтворими във вода и неразтворими в етер. В зависимост от радикала $R—$ те могат да бъдат сладки, горчиви или безвкусни.

Аминокиселините се делят на естествени (съдържащи се в живите организми) и синтетични. Сред естествените аминокиселини (около $150$) се отличават протеиногенните аминокиселини (около $20$), които са част от протеините. Имат Г-образна форма. Приблизително половината от тези аминокиселини са незаменим, защото те не се синтезират в човешкото тяло. Есенциалните киселини са валин, левцин, изолевцин, фенилаланин, лизин, треонин, цистеин, метионин, хистидин, триптофан. Тези вещества влизат в човешкото тяло с храна. Ако количеството им в храната е недостатъчно, нормалното развитие и функциониране на човешкия организъм се нарушава. При определени заболявания тялото не е в състояние да синтезира някои други аминокиселини. Така че при фенилкетонурия тирозинът не се синтезира.

Най-важното свойство на аминокиселините е способността да влизат в молекулярна кондензация с освобождаване на вода и образуване на амидна група $—NH—CO—$, например:

$(nNH_2—(CH_2)_5—COOH)↙(\text"аминокапронова киселина")→((…—NH—(CH_2)_5—COO—…)_n)↙(\text"капрон")+(n+ 1 )H_2O$.

Макромолекулните съединения, получени в резултат на такава реакция, съдържат голям брой амидни фрагменти и следователно се наричат полиамиди.

За получаване на синтетични влакна подходящи аминокиселини с местоположението на амино и карбоксилните групи в краищата на молекулите.

Полиамидите на $α$-аминокиселините се наричат пептиди. Въз основа на броя на аминокиселинните остатъци дипептиди, пептиди, полипептиди.В такива съединения $—NH—CO—$ групите се наричат ​​пептидни групи.

Някои аминокиселини, които изграждат протеините.

катерици

Протеините или протеиновите вещества са високомолекулни (молекулното тегло варира от $5-10 хиляди до $1 милион или повече) естествени полимери, чиито молекули са изградени от аминокиселинни остатъци, свързани с амидна (пептидна) връзка.

Протеините се наричат ​​още протеини (от гръцки. протос- първо, важно). Броят на аминокиселинните остатъци в една протеинова молекула варира значително и понякога достига няколко хиляди. Всеки протеин има своя присъща последователност от аминокиселинни остатъци.

Протеините изпълняват различни биологични функции: каталитични (ензими), регулаторни (хормони), структурни (колаген, фиброин), двигателни (миозин), транспортни (хемоглобин, миоглобин), защитни (имуноглобулини, интерферон), резервни (казеин, албумин, глиадин) и други.

Протеините са в основата на биомембраните, най-важната част от клетката и клетъчните компоненти. Те играят ключова роля в живота на клетката, образувайки, така да се каже, материалната основа на нейната химическа дейност.

Уникалното свойство на протеина структура за самоорганизация, т.е. неговата способност спонтанносъздават специфична пространствена структура, характерна само за даден протеин. По същество всички дейности на тялото (развитие, движение, изпълнение на различни функции и много други) са свързани с протеинови вещества. Невъзможно е да си представим живота без протеини.

Протеините са най-важният компонент на храната за хора и животни, доставчик на незаменими аминокиселини.

Структурата на протеините

Всички протеини се образуват от двадесет различни $α$-аминокиселини, общата формула на които може да бъде представена като

където радикалът R може да има голямо разнообразие от структури.

Протеините са полимерни вериги, състоящи се от десетки хиляди, милиони или повече $α$-аминокиселинни остатъци, свързани с пептидни връзки. Последователността на аминокиселинните остатъци в протеиновата молекула се нарича нейната първична структура.

Протеиновите тела се характеризират с огромни молекулни тегла (до милиард) и почти макроразмерени молекули. Такава дълга молекула не може да бъде строго линейна, така че нейните секции се огъват и сгъват, което води до образуването на водородни връзки, включващи азотни и кислородни атоми. Образува се правилна спираловидна структура, която се нарича вторична структура.

В една протеинова молекула могат да възникнат йонни взаимодействия между карбоксилните и аминогрупите на различни аминокиселинни остатъци и образуването на дисулфидни мостове. Тези взаимодействия водят до третична структура.

Протеините с $M_r > 50 000$ обикновено се състоят от няколко полипептидни вериги, всяка от които вече има първична, вторична и третична структура. Твърди се, че такива протеини имат кватернерна структура.

Свойства на протеина

Протеините са амфотерни електролити. При определена стойност на $pH$ на средата (нарича се изоелектрична точка) броят на положителните и отрицателните заряди в белтъчната молекула е еднакъв.

Това е едно от основните свойства на протеина. Протеините в този момент са електрически неутрални и разтворимостта им във вода е най-ниска. Способността на протеините да намаляват разтворимостта, когато техните молекули станат електрически неутрални, се използва за изолиране от разтвори, например в технологията за получаване на протеинови продукти.

Хидратация.Процесът на хидратация означава свързване на вода с протеини, докато те проявяват хидрофилни свойства: набъбват, увеличават масата и обема си. Набъбването на отделните протеини зависи от тяхната структура. Хидрофилните амидни ($—CO—NH—$, пептидна връзка), аминни ($—NH_2$) и карбоксилни ($—COOH$) групи, присъстващи в състава и разположени на повърхността на протеиновата макромолекула, привличат водни молекули към себе си , стриктно ги ориентирайки към повърхността на молекулата. Хидратната (водна) обвивка, обграждаща протеиновите глобули, предотвратява агрегацията и утаяването и следователно допринася за стабилността на протеиновите разтвори. В изоелектричната точка протеините имат най-малка способност да свързват вода, хидратната обвивка около протеиновите молекули се разрушава, така че те се комбинират, за да образуват големи агрегати. Агрегация на протеинови молекули възниква и когато те се дехидратират с някои органични разтворители, като етилов алкохол. Това води до утаяване на протеини. Когато $pH$ на средата се промени, протеиновата макромолекула се зарежда и нейният хидратиращ капацитет се променя.

При ограничено набъбване концентрираните протеинови разтвори образуват сложни системи, т.нар желе. Желата не са течни, еластични, имат пластичност, определена механична якост и могат да поддържат формата си.

Различната хидрофилност на глутеновите протеини е един от признаците, които характеризират качеството на пшеничното зърно и полученото от него брашно (т.нар. силна и слаба пшеница). Хидрофилността на протеините от зърно и брашно играе важна роля при съхранението и обработката на зърното, при печенето. Тестото, което се получава в хлебопекарната промишленост, е протеин, набъбнал във вода, концентрирано желе, съдържащо нишестени зърна.

Денатурация на протеини.По време на денатурация под влияние външни фактори(температура, механично въздействие, действие на химични агенти и редица други фактори) има промяна във вторичната, третичната и кватернерната структура на протеиновата макромолекула, т.е. родната си пространствена структура. Първичната структура и следователно химичният състав на протеина не се променя. се променят физични свойства: намалена разтворимост, способност за хидратиране, загуба на биологична активност. Формата на протеиновата макромолекула се променя, възниква агрегация. В същото време се повишава активността на някои химични групи, улеснява се ефектът на протеолитичните ензими върху протеините и следователно се хидролизира по-лесно.

В хранително-вкусовата технология от особено практическо значение е термичната денатурация на протеините, чиято степен зависи от температурата, продължителността на нагряване и влажността. Това трябва да се помни при разработването на режими на топлинна обработка на хранителни суровини, полуготови продукти, а понякога и готови продукти. Процесите на термична денатурация играят специална роля при бланширане на растителни суровини, сушене на зърно, печене на хляб и получаване на тестени изделия. Денатурацията на белтъците може да бъде причинена и от механично въздействие (натиск, триене, разклащане, ултразвук). И накрая, действието на химически реагенти (киселини, основи, алкохол, ацетон) води до денатуриране на протеини. Всички тези техники се използват широко в хранителните и биотехнологиите.

Разпенване.Процесът на разпенване се разбира като способността на протеините да образуват силно концентрирани системи течност-газ, наречени пени. Стабилността на пяната, в която протеинът е разпенващ агент, зависи не само от нейното естество и концентрация, но и от температурата. Протеините като пенообразуватели се използват широко в сладкарската промишленост (маршмелоу, маршмелоу, суфле). Структурата на пяната има хляб и това се отразява на вкуса му.

Протеиновите молекули под въздействието на редица фактори могат да бъдат унищожени или да взаимодействат с други вещества, за да образуват нови продукти. За хранително-вкусовата промишленост могат да се разграничат два важни процеса: 1) хидролиза на протеини под действието на ензими; 2) взаимодействие на аминогрупи на протеини или аминокиселини с карбонилни групи на редуциращи захари. Под влияние на протеазни ензими, които катализират хидролитичното разцепване на протеините, последните се разпадат на повече прости продукти(поли- и дипептиди) и евентуално в аминокиселини. Скоростта на хидролизата на протеина зависи от неговия състав, молекулна структура, ензимна активност и условия.

Протеинова хидролиза.Реакцията на хидролиза с образуването на аминокиселини в общи линии може да бъде написана, както следва:

Изгаряне.Протеините изгарят с образуването на азот, въглероден диоксид и вода, както и някои други вещества. Изгарянето е придружено от характерната миризма на изгорели пера.

цветни реакции.Използват се следните реакции:

— ксантопротеин,при което се осъществява взаимодействието на ароматни и хетероатомни цикли в протеиновата молекула с концентрирана азотна киселина, придружено от появата на жълт цвят;

— биурет,при което слабо алкални разтвори на протеини взаимодействат с разтвор на меден сулфат (II) с образуването на комплексни съединения между $Cu^(2+)$ йони и полипептиди. Реакцията е придружена от появата на виолетово-син цвят.