Etter å ha studert den tredimensjonale strukturen til det ribosomale RNA til moderne bakterier, konkluderte kanadiske biokjemikere fra University of Montreal (Département de Biochimie, Université de Montréal) at ribosomer kunne ha dannet seg som et resultat av gradvis utvikling fra et veldig enkelt lite RNA-molekyl - "protoribosomet", i stand til å katalysere reaksjonen ved å kombinere to aminosyrer. Annen byggeklosser ribosomer ble sekvensielt lagt til protoribosomet uten å forstyrre strukturen og gradvis øke effektiviteten.

Ribosomer i alt levende - fra bakterier til mennesker - er ordnet veldig likt. Tilsynelatende betyr dette at ribosomene i sin "moderne" form allerede var til stede i den felles stamfaren til alle nåværende livsformer (se LUCA, Last universal common ancestor). Ribosomet består av to underenheter - stor (hoved) og liten (hjelpe). Begge underenhetene er basert på ribosomale RNA (rRNA) molekyler. Utenfor er molekyler av ribosomale proteiner ved siden av rRNA-molekylene.

I følge den nå allment aksepterte teorien om "RNA-verdenen", i de tidlige stadiene av livsutviklingen, ble alle hovedfunksjonene som for tiden utføres av proteiner utført av RNA-molekyler. Fremveksten av et proteinsyntesesystem basert på "instruksjonene" registrert i RNA var en nøkkelhendelse som markerte overgangen fra "RNA-verdenen" til "proteinverden" vi er vant til. Siden ribosomer er den sentrale komponenten i dette systemet, er spørsmålet om opprinnelsen til ribosomer ekstremt viktig for å forstå hvordan RNA-organismer utviklet seg til de første prokaryote cellene.

Inntil nå virket det for mange eksperter at mysteriet om opprinnelsen til ribosomer neppe noen gang vil bli løst. I naturen er det faktisk ingen "overgangskoblinger", det vil si enklere molekylære komplekser som kan hevde å være "forfedre" til ribosomer. Imidlertid ser det ut til at kanadiske biokjemikere har funnet nøkkelen til dette mysteriet i selve strukturen til ribosomer til moderne organismer.

De fokuserte på den viktigste delen av ribosomet, 23S-rRNA-molekylet, som er ryggraden i den store underenheten til E. coli-ribosomet ( Escherichia coli). Dette molekylet er veldig stort: det består av nesten 3000 nukleotider. I cellen bretter den seg til en kompleks tredimensjonal "ball". Ulike løkker, fremspring og andre elementer i strukturen til denne "spolen" sikrer ytelsen til forskjellige funksjoner: binding til ribosomale proteiner, festing av en liten underenhet, festing og retensjon i de ønskede posisjonene til transport RNA (tRNA) molekyler som bæres på deres "hale" (CCA-3 "-ender) aminosyrer som er nødvendige for proteinsyntese.

Det har allerede blitt vist at ribosomale proteiner spiller en hjelperolle i ribosomet: de gjør det mer stabilt og øker effektiviteten, men alle hovedhandlingene som er nødvendige for proteinsyntese utføres ikke av proteiner, men av ribosomalt RNA. Dette betyr at ribosomer i utgangspunktet kun kunne bestå av rRNA, og proteiner ble tilsatt senere. Det viktigste trinnet i translasjonen - tilsetning av aminosyrer til det syntetiserte proteinmolekylet (transpeptidasjonsreaksjon) - utføres av 23S-rRNA-molekylet. Derfor er det logisk å anta at det hele begynte med dette molekylet.

Imidlertid er 23S rRNA-molekylet for stort og komplekst til å fremstå ferdig som et resultat av en tilfeldig kombinasjon av nukleotider. Dermed er nøkkelspørsmålet om 23S rRNA kunne ha utviklet seg fra et enklere forløpermolekyl gjennom gradvis evolusjon, det vil si ved suksessiv tilsetning av nye fragmenter. Hovedkonklusjonen i artikkelen under diskusjon er at strukturen til 23S rRNA indikerer nettopp denne opprinnelsen.

23S rRNA-molekylet består av seks hovedbyggesteiner, eller domener. Hvert domene består på sin side av mindre strukturelle enheter. Integriteten til den tredimensjonale strukturen til molekylet opprettholdes av en rekke bindinger (hovedsakelig hydrogen) mellom regionene. Noen deler av molekylet brettes til doble helixer basert på komplementaritetsprinsippet. De såkalte "A-moll"-forbindelsene spiller også en viktig rolle. En A-minor-binding oppstår mellom en sekvens av flere påfølgende adenosiner (A) i en del av molekylet og en dobbelhelix i en annen del av det (se fig. 2).

Mens de studerte strukturen til 23S rRNA, trakk forfatterne oppmerksomhet til følgende merkelige omstendighet. De doble helixene og adenosinstablene som danner A-minor-bindinger med dem er mer eller mindre tilfeldig fordelt over de seks domenene til molekylet, med ett unntak: en uvanlig opphopning av doble helixer er observert i det femte domenet, og det er praktisk talt ingen adenosin "stabler". Dermed er A-mollbindingene dannet av det femte domenet ensrettet (se fig. 3).

Denne observasjonen førte forfatterne til ideen om at utviklingen av 23S rRNA-molekylet kunne ha startet fra V-domenet eller fra en del av det. Faktum er at A-minor-interaksjoner er nødvendige for å opprettholde en stabil tredimensjonal struktur av den delen av molekylet som adenosin-“stabelen” tilhører, men de påvirker ikke stabiliteten til den delen av molekylet som dobbel helix tilhører. Med andre ord, hvis vi bryter en A-moll forbindelse vist i fig. 3 med en blå linje, vil dette forstyrre strukturen til den delen av molekylet der den gule sirkelen befinner seg, men vil ikke skade den delen der den røde sirkelen befinner seg. Således, hvis 23S rRNA utviklet seg gradvis fra et enkelt forløpermolekyl, skulle doble helixer (røde sirkler) først vises, og først da kunne adenosinstabler (gule sirkler) "feste seg" til dem.

Men hvis det femte domenet var "frøet" som startet utviklingen av 23S rRNA, bør det forventes at et viktig funksjonelt senter av molekylet er lokalisert i dette domenet. Er det sånn? Det viser seg at dette faktisk er tilfelle: det er det femte domenet som spiller en nøkkelrolle i transpeptidering. Den holder CCA-halene til to tRNA-molekyler i de riktige posisjonene (den som brakte den forrige aminosyren som allerede var knyttet til det syntetiserte proteinet, og den som brakte den neste aminosyren, se fig. 1). Det er den femte domene av 23S-rRNA som sikrer konvergens av den nye aminosyren fra den forrige, som allerede er festet til proteinet, og katalyserer forbindelsen mellom aminosyren og proteinet.

Etter å ha oppdaget disse fakta, gikk forskerne videre til en mer subtil analyse av strukturen til 23S-rRNA. De delte molekylet inn i 60 relativt uavhengige strukturelle blokker og analyserte i detalj arten av bindingene mellom dem. Faktisk så de på molekylet som et komplekst tredimensjonalt «puslespill» og prøvde å finne ut om det kan monteres og demonteres uten å knuse deler. Det viste seg at molekylet virkelig kan "demonteres" gradvis uten noen gang å krenke strukturen til de gjenværende blokkene. Først kan 19 blokker skilles, mens strukturen til de resterende blokkene forblir intakt. Etter det skilles ytterligere 11 blokker, deretter ytterligere 9, 5, 3, 3, 2, 2, 2; til slutt kan ytterligere tre blokker separeres én etter én etter hverandre. Etter det forblir bare et lite fragment av molekylet "umontert", som er 7% av dens totale masse. Dette umonterte fragmentet er en del av det femte domenet som inneholder det katalytiske senteret som er ansvarlig for transpeptidering (peptidyltransferasesenter, PTC, peptidyltransferasesenter).

Muligheten for suksessiv demontering av et molekyl uten å skade de gjenværende delene er et veldig ikke-trivielt faktum. Alle blokker av molekylet er koblet til hverandre, og disse bindingene er retningsbestemte: når de brytes, blir den ene blokken skadet, mens den andre ikke er det. Du kan forestille deg et system med blokker og forbindelser mellom dem som et sett med punkter forbundet med piler, og pilen vil peke på blokken som er skadet når forbindelsen brytes. Hvis disse pilene dannet minst en ringstruktur (med andre ord, hvis vi beveger oss fra et punkt langs pilene, kunne gå tilbake til samme punkt), ville det være umulig å demontere molekylet uten å skade de gjenværende delene. Imidlertid ble ingen slik ringstruktur funnet i 23S rRNA-molekylet. Hvis retningen på bindingene var tilfeldig, ville sannsynligheten for fravær av ringstrukturer være mindre enn én av en milliard. Forfatterne konkluderer med at dette neppe er et resultat av tilfeldigheter. Tilsynelatende gjenspeiler strukturen av bindingene mellom blokkene til molekylet sekvensen for tilsetning av disse blokkene i løpet av den gradvise utviklingen av molekylet.

Det viser seg at det opprinnelige funksjonelle molekylet, "protoribosomet", som startet utviklingen av ribosomet, var peptidyltransferasesenteret (PTC) i det femte domenet til 23S-rRNA-molekylet. Selve PTC består av to symmetriske blader. Hvert blad har CCA-halen til ett tRNA-molekyl. Det er logisk å anta at en slik struktur oppsto som et resultat av duplisering (dobling) av ett originalt blad.

Kan et slikt "protoribosom", som er i stand til å holde to tRNA-molekyler og bringe sammen aminosyrene knyttet til dem i rommet, utføre en nyttig funksjon i en RNA-organisme? Eksperimenter lar oss svare bekreftende på dette spørsmålet. Funksjonelle RNA-er (ribozymer) som er i stand til å katalysere transpeptidering (kombinasjonen av aminosyrer festet til tRNA-er til korte proteinmolekyler) ble oppnådd ved kunstig evolusjon. Strukturen til disse kunstig avledede ribozymene er veldig nær strukturen til protoribosomet som forfatterne av artikkelen under diskusjon "kalkulerte".

Tilsynelatende var protoribosomet ganske enkelt et organisert ribozym som katalyserer syntesen av små proteinmolekyler i en RNA-organisme. Spesifisiteten til syntesen var i utgangspunktet svært lav (aminosyrer ble valgt mer eller mindre tilfeldig). Deretter ble nye blokker lagt til protoribosomet, og de ble lagt til på en slik måte at de ikke forstyrrer strukturen til det aktive senteret av molekylet, så vel som alle de blokkene som ble festet tidligere. Hvis den neste mutasjonen førte til forstyrrelse av allerede etablerte strukturer, ble den eliminert ved seleksjon.

Forfatterne rekonstruerte i detalj den antatte prosessen med gradvis utvikling av 23S rRNA. De første åtte ekstra blokkene ble festet til protoribosomet på en slik måte at de dannet en slags massiv "base", takket være at strukturen til protoribosomet ble mye mer stabil. De neste 12 blokkene styrket og utvidet dette «fundamentet» ytterligere. De nye blokkene dannet en kontaktflate med den lille underenheten, som gjorde det mulig å inkorporere den i ribosomet. Blant de sistnevnte ble det lagt til blokker som danner spesielle utvekster (protuberanser) på overflaten av den store underenheten. Funksjonen til disse utvekstene er at de hjelper ribosomet til å velge "riktig" tRNA som bærer den ønskede aminosyren, samt å frigjøre de "brukte" tRNAene fra ribosomet. Som et resultat ble protoribosomet omgitt av andre blokker på alle sider, med unntak av kanalen, som ble igjen for utgangen av den resulterende proteinkjeden.

Dermed er 23S rRNA, for all dets tilsynelatende kompleksitet, bygget på grunnlag av et ganske enkelt prinsipp. Dens blokkstruktur indikerer at den kunne ha utviklet seg ganske raskt fra protoribosomet under påvirkning av mutasjoner og seleksjon.

Forfatterne antyder at overgangen fra RNA-verdenen til "proteinverdenen" fant sted etter stadiet angitt med bokstaven b i fig. 5. Faktum er at de blokkene av ribosomet, som er vist i fig. 5b ikke kommer i kontakt med ribosomale proteiner. De kan ha utviklet seg før RNA-organismen hadde evnen til å syntetisere proteiner med en slik presisjon at noen av disse proteinene kunne være nyttige for å styrke og forbedre ribosomer. Alle andre blokker av ribosomet (begynner med Fig. 5c) er allerede i nær kontakt med ribosomale proteiner og "trenger" dem for å opprettholde stabiliteten. De ble sannsynligvis tilsatt allerede i "proteinverdenen", og deres utvikling var i utgangspunktet assosiert med utviklingen av proteiner.

Hvordan ser denne organellen ut? Det ser ut som en telefon med en mottaker. (Fig. 6) Ribosomet til eukaryoter og prokaryoter består av to deler, hvorav den ene er større, den andre er mindre. Men disse to delene av henne henger ikke sammen når hun er i en rolig tilstand. Dette skjer bare når ribosomet til cellen direkte begynner å utføre sine funksjoner. Ribosomet inneholder også messenger-RNA og overførings-RNA. Disse stoffene er nødvendige for å skrive på dem informasjon om proteinene cellen trenger. Ribosomet har ikke egen membran. Dens underenheter (som de to halvdelene kalles) er ikke beskyttet av noe.

Figur 6 Utseende ribosomer.

Den store underpartikkelen består på sin side av:

ett molekyl ribosomalt RNA, som er svært polymerisk;
ett RNA-molekyl, som er lavpolymer;
et visst antall proteinmolekyler, som regel er det omtrent tre dusin av dem.

Når det gjelder den mindre underpartikkelen, er det litt enklere. (Fig.7) Den inkluderer:

høy polymer RNA molekyl;
Flere titalls proteinmolekyler, som regel, omtrent 40 stykker (molekylene er forskjellige i struktur og form).

Figur 7. Mindre underenhet av ribosomet.

Et høypolymert RNA-molekyl er nødvendig for å kombinere alle proteinene som er tilstede i en integrert ribonukleoproteinkomponent i cellen.

Ribosomfunksjoner

Hva er funksjonen til denne organellen i cellen? Det ribosomet er ansvarlig for er proteinsyntese. Det skjer på grunnlag av informasjon som er registrert på det såkalte messenger-RNA (ribonukleinsyre). Ribosomet kombinerer de to underenhetene bare for varigheten av proteinsyntesen, en prosess som kalles translasjon. (Fig. 8) Under denne prosedyren er den syntetiserte polypeptidkjeden plassert mellom to underenheter av ribosomet.

Figur 8. Oversettelsesprosess.

I prosessen med å utføre sin hovedfunksjon, det vil si under proteinsyntese, utfører ribosomet også en rekke ekstra:

· Ligament, samt retensjon av alle komponenter i det såkalte proteinsyntesesystemet. Det er vanlig å kalle denne funksjonen informasjon, eller matrise. Ribosomet fordeler disse funksjonene mellom sine to underpartikler, som hver utfører sin spesifikke oppgave i denne prosessen.
Ribosomer utfører en katalytisk funksjon, som består i dannelsen av en spesiell peptidbinding (amidbinding, som oppstår både under dannelsen av proteiner og under dannelsen av peptider). Dette inkluderer også hydrolyse av GTP (substrat for RNA-syntese). Den store underenheten til ribosomet er ansvarlig for denne funksjonen. Det er i det at det er spesielle steder der prosessen med syntese av peptidbindingen finner sted, så vel som senteret som er nødvendig for hydrolyse av GTP. I tillegg er det den store underenheten til ribosomet som under proteinbiosyntesen holder kjeden på seg, som gradvis vokser.
Ribosomet utfører funksjonen av mekanisk bevegelse av substrater, som inkluderer mRNA og tRNA. Med andre ord er de ansvarlige for translokasjon.

Figur 9. Proteinsyntese.

Hvordan dannes proteiner? (Fig. 9, 10, 11) Proteinbiosyntese skjer i flere stadier. Den første av disse er aktivering av aminosyrer. Det er tjue av dem totalt, når de er slått sammen ulike metoder du kan få milliarder av forskjellige proteiner. Til dette stadiet Amino allic-t-RNA er dannet av aminosyrer.

Figur 10. Proteinsyntese (foto).

Denne prosedyren er umulig uten deltakelse av ATP (adenosintrifosforsyre). Denne prosessen krever også magnesiumkationer. Det andre trinnet er initieringen av polypeptidkjeden, eller prosessen med å kombinere to underenheter av ribosomet og tilføre de nødvendige aminosyrene til det. Magnesiumioner og GTP (guanosintrifosfat) deltar også i denne prosessen. Det tredje stadiet kalles forlengelse. Dette er direkte syntesen av polypeptidkjeden. Oppstår ved oversettelsesmetoden. Avslutning - neste trinn - er prosessen med desintegrering av ribosomet i separate underenheter og gradvis opphør av syntesen av polypeptidkjeden. Deretter kommer det siste trinnet - det femte - er behandlingen. På dette stadiet dannes komplekse strukturer fra en enkel kjede av aminosyrer, som allerede representerer ferdige proteiner. Denne prosessen involverer spesifikke enzymer, så vel som kofaktorer.

Figur 11. Proteinsyntese (skjema).

Siden ribosomet er ansvarlig for syntesen av proteiner, la oss se nærmere på strukturen deres. Den er primær, sekundær, tertiær og kvartær. Den primære strukturen til et protein er en spesifikk sekvens der aminosyrene som danner en gitt organisk forbindelse er lokalisert. Den sekundære strukturen til et protein består av alfa-helikser og betafolder dannet fra polypeptidkjeder. Den tertiære strukturen til proteinet sørger for en viss kombinasjon av alfahelikser og betafolder. Den kvartære strukturen består i dannelsen av en enkelt makromolekylær formasjon. (Fig. 12) Det vil si at kombinasjoner av alfahelikser og betastrukturer danner kuler eller fibriller. I henhold til dette prinsippet kan to typer proteiner skilles - fibrillære og globulære.

Førstnevnte inkluderer som aktin og myosin, hvorfra muskler dannes. Eksempler på sistnevnte er hemoglobin, immunoglobulin og andre. Fibrillære proteiner ligner en tråd, fiber. Kuleformede er mer som et virvar av alfahelikser og betafolder vevd sammen. Hva er denaturering? Alle må ha hørt dette ordet.

Figur 12. Kvartær proteinstruktur.

ribosomcelleprotein genetisk

Denaturering er prosessen med å ødelegge proteinstrukturen - først den kvartære, deretter den tertiære og deretter den sekundære. I noen tilfeller oppstår også eliminering av den primære strukturen til proteinet. Denne prosessen kan oppstå på grunn av innvirkningen på dette organisk materiale høy temperatur. Dermed kan proteindenaturering observeres under matlaging kyllingegg. I de fleste tilfeller er denne prosessen irreversibel. Så, ved temperaturer over førtito grader, begynner hemoglobindenaturering, så alvorlig hypertermi er livstruende. Denaturering av proteiner til individuelle nukleinsyrer kan observeres under fordøyelsen, når kroppen ved hjelp av enzymer bryter ned komplekse organiske forbindelser til enklere.

Hver celle i enhver organisme har en kompleks struktur som inkluderer mange komponenter.

Kort om strukturen til cellen

Den består av en membran, cytoplasma, organeller som er lokalisert i dem, samt en kjerne (bortsett fra prokaryoter), der DNA-molekyler er lokalisert. I tillegg er det en ekstra beskyttelsesstruktur over membranen. I dyreceller i resten - I planter består den av cellulose, i sopp - fra kitin, i bakterier - fra murein. Membranen består av tre lag: to fosfolipider og protein mellom dem.

Den har porer, takket være hvilke transport av stoffer inn og ut utføres. Nær hver pore er det spesielle transportproteiner som lar bare visse stoffer komme inn i cellen. Organellene til en dyrecelle er:

Ribosom - hva er det?

Siden vi snakker om det i denne artikkelen, er det ganske logisk å stille et slikt spørsmål. Ribosomet er en organell som kan være plassert på yttersiden av veggene til Golgi-komplekset. Det bør også avklares at ribosomet er en organell som finnes i cellen i svært store mengder. En kan inneholde opptil ti tusen.

Hvor befinner disse organellene seg?

Så, som allerede nevnt, er ribosomet en struktur som ligger på veggene til Golgi-komplekset. Den kan også bevege seg fritt i cytoplasmaet. Det tredje alternativet hvor ribosomet kan lokaliseres er cellemembranen. Og de organellene som er på dette stedet forlater det praktisk talt ikke og er stasjonære.

Ribosom - struktur

Hvordan ser denne organellen ut? Det ser ut som en telefon med en mottaker. Ribosomet til eukaryoter og prokaryoter består av to deler, hvorav den ene er større, den andre er mindre. Men disse to delene av henne henger ikke sammen når hun er i en rolig tilstand. Dette skjer bare når ribosomet til cellen direkte begynner å utføre sine funksjoner. Vi snakker om funksjoner senere. Ribosomet, hvis struktur er beskrevet i artikkelen, inneholder også messenger-RNA, og disse stoffene er nødvendige for å kunne skrive ned informasjon om proteinene cellen trenger. Ribosomet, hvis struktur vi vurderer, har ikke sin egen membran. Dens underenheter (som de to halvdelene kalles) er ikke beskyttet av noe.

Hva er funksjonen til denne organellen i cellen?

Det ribosomet er ansvarlig for er proteinsyntese. Det skjer på grunnlag av informasjon som er registrert på det såkalte messenger-RNA (ribonukleinsyre). Ribosomet, hvis struktur vi undersøkte ovenfor, kombinerer de to underenhetene bare for varigheten av proteinsyntesen - en prosess som kalles translasjon. Under denne prosedyren er den syntetiserte polypeptidkjeden plassert mellom to underenheter av ribosomet.

Hvor er de dannet?

Ribosomet er en organell som er skapt av kjernen. Denne prosedyren skjer i ti trinn, hvor proteinene til de små og store underenhetene gradvis dannes.

Hvordan dannes proteiner?

Biosyntese av proteiner skjer i flere stadier. Den første av disse er aktivering av aminosyrer. Det er tjue av dem til sammen, og ved å kombinere dem med ulike metoder kan du få milliarder av forskjellige proteiner. I løpet av dette stadiet dannes amino allic-t-RNA fra aminosyrer. Denne prosedyren er umulig uten deltakelse av ATP (adenosintrifosforsyre). Denne prosessen krever også magnesiumkationer.

Det andre trinnet er polypeptidkjeden, eller prosessen med å kombinere to underenheter av ribosomet og tilføre de nødvendige aminosyrene til det. Magnesiumioner og GTP (guanosintrifosfat) deltar også i denne prosessen. Det tredje stadiet kalles forlengelse. Dette er direkte syntesen av polypeptidkjeden. Oppstår ved oversettelsesmetoden. Avslutning - neste trinn - er prosessen med desintegrering av ribosomet i separate underenheter og gradvis opphør av syntesen av polypeptidkjeden. Så kommer det siste stadiet – det femte – På dette stadiet dannes komplekse strukturer fra en enkel kjede av aminosyrer, som allerede representerer ferdige proteiner. Denne prosessen involverer spesifikke enzymer, så vel som kofaktorer.

protein struktur

Siden ribosomet, strukturen og funksjonene som vi undersøkte i denne artikkelen, er ansvarlig for syntesen av proteiner, la oss se nærmere på strukturen deres. Den er primær, sekundær, tertiær og kvartær. - dette er en spesifikk sekvens der aminosyrene som danner denne organiske forbindelsen befinner seg. er en alfahelix og en betafold dannet fra polypeptidkjeder. Den tertiære strukturen til proteinet sørger for en viss kombinasjon av alfahelikser og betafolder. Den kvartære strukturen består i dannelsen av en enkelt makromolekylær formasjon. Det vil si at kombinasjoner av alfa-helikser og beta-strukturer danner kuler eller fibriller. I henhold til dette prinsippet kan to typer proteiner skilles - fibrillære og globulære.

Førstnevnte inkluderer som aktin og myosin, hvorfra muskler dannes. Eksempler på sistnevnte er hemoglobin, immunoglobulin og andre. minner om en tråd, en fiber. Kuleformede er mer som et virvar av alfahelikser og betafolder vevd sammen.

Hva er denaturering?

Alle må ha hørt dette ordet. Denaturering er prosessen med å ødelegge proteinstrukturen - først den kvartære, deretter den tertiære og deretter den sekundære. I noen tilfeller oppstår også eliminering av den primære strukturen til proteinet. Denne prosessen kan oppstå på grunn av innvirkningen på dette organiske materialet av høy temperatur. Så proteindenaturering kan observeres når du koker kyllingegg. I de fleste tilfeller er denne prosessen irreversibel. Så, ved temperaturer over førtito grader, begynner hemoglobindenaturering, så alvorlig hypertermi er livstruende. Denaturering av proteiner til individuelle nukleinsyrer kan observeres under fordøyelsen, når kroppen ved hjelp av enzymer bryter ned komplekse organiske forbindelser til enklere.

Konklusjon

Ribosomenes rolle er svært vanskelig å overvurdere. De er grunnlaget for cellens eksistens. Takket være disse organellene kan den lage proteinene den trenger for en rekke funksjoner. dannet av ribosomer kan spille en beskyttende rolle, transport, rollen som en katalysator, byggemateriale for cellen, enzymatiske, regulatoriske (mange hormoner har en proteinstruktur). Derfor kan vi konkludere med at ribosomer utfører en av de viktigste funksjonene i cellen. Derfor er det så mange av dem - cellen trenger alltid produkter syntetisert av disse organellene.

Ribosomer er submikroskopiske ikke-membranorganeller som er essensielle for proteinsyntese. De kombinerer aminosyrer til en peptidkjede, og danner nye proteinmolekyler. Biosyntese utføres av messenger RNA ved translasjon.

Strukturelle funksjoner

Ribosomer er lokalisert på det granulære endoplasmatiske retikulumet eller flyter fritt i cytoplasmaet. De er festet til det endoplasmatiske retikulumet med sin store underenhet og syntetiserer et protein som skilles ut utenfor cellen og brukes av hele organismen. Cytoplasmatiske ribosomer gir hovedsakelig de indre behovene til cellen.

Formen er sfærisk eller oval, omtrent 20 nm i diameter.

Under translasjon kan flere ribosomer feste seg til mRNA og dannes ny struktur- polysom. De er selv dannet i kjernen, inne i kjernen.

Det er 2 typer ribosomer:

Små - finnes i prokaryote celler, så vel som i kloroplaster og mitokondriematrisen. De er ikke bundet til membranen og er mindre (opptil 15 nm i diameter).
Store - finnes i eukaryote celler, kan nå en diameter på opptil 23 nm, binde seg til endoplasmatisk retikulum eller feste seg til kjernemembranen.

Strukturdiagram

Strukturen til begge artene er identisk. Ribosomet består av to underenheter, en stor og en liten, som til sammen ligner en sopp. De kombineres ved hjelp av magnesiumioner, og holder et lite gap mellom kontaktflatene. Med magnesiummangel beveger underenheter seg bort, disaggregering skjer og ribosomer kan ikke lenger utføre sine funksjoner.

Kjemisk oppbygning

Ribosomer er sammensatt av høypolymert ribosomalt RNA og protein i forholdet 1:1. De inneholder omtrent 90 % av alt cellulært RNA. De små og store underenhetene inneholder omtrent fire molekyler av rRNA, som ser ut som tråder satt sammen til en ball. Molekyler er omgitt av proteiner og danner sammen et ribonukleoprotein.

Polyribosomer er en kombinasjon av messenger RNA og ribosomer som er trukket på en tråd av mRNA. Under fravær av synteseprosesser skiller ribosomer seg og utveksler underenheter. Når mRNA kommer, settes de sammen til polyribosomer.

Antall ribosomer kan variere avhengig av den funksjonelle belastningen på cellen. Titusenvis er i celler med høy mitotisk aktivitet (plantemeristem, stamceller).

Utdanning i en celle

Ribosomunderenheter dannes i kjernen. Malen for syntesen av ribosomalt RNA er DNA. For full modning går de gjennom flere stadier:

Eosomet er den første fasen, mens det i nukleolen kun syntetiseres rRNA på DNA;
neosome - en struktur som inkluderer ikke bare rRNA, men også proteiner, etter en rekke modifikasjoner kommer den inn i cytoplasmaet;
Ribisom er en moden organell som består av to underenheter.

Biosyntese av proteiner på ribosomer

Translasjon eller syntese av proteiner på ribosomer fra en mRNA-mal er det siste trinnet i transformasjonen av genetisk informasjon i celler. Under oversettelse omdannes informasjon kodet i nukleinsyrer til proteinmolekyler med en streng aminosyresekvens.

Oversettelse er et veldig vanskelig stadium (sammenlignet med replikering og transkripsjon). For oversettelse inkluderes alle typer RNA, aminosyrer og mange enzymer som kan rette opp hverandres feil i prosessen. De viktigste deltakerne i oversettelse er ribosomer.

Etter transkripsjon går det nydannede mRNA-molekylet ut av kjernen inn i cytoplasmaet. Her, etter flere transformasjoner, kobles den til ribosomet. I dette tilfellet aktiveres aminosyrer etter interaksjon med energisubstratet - ATP-molekylet.

Aminosyrer og mRNA har forskjellige kjemisk oppbygning og uten ekstern deltakelse kan ikke samhandle med hverandre. Overførings-RNA eksisterer for å overvinne denne inkompatibiliteten. Under påvirkning av enzymer kombineres aminosyrer med tRNA. I denne formen overføres de til ribosomet og tRNA, med en spesifikk aminosyre, festes til mRNA på det tiltenkte stedet. Deretter danner ribosomale enzymer en peptidbinding mellom den festede aminosyren og polypeptidet som er under konstruksjon. Etter at ribosomet beveger seg langs messenger-RNA-kjeden, og etterlater et sted for å feste den neste aminosyren.

Veksten av polypeptidet fortsetter til ribosomet møter et "stoppkodon", som signaliserer slutten av syntesen. For å frigjøre det nylig syntetiserte peptidet fra ribosomet, aktiveres termineringsfaktorer som til slutt fullfører biosyntesen. Et vannmolekyl er festet til den siste aminosyren, og ribosomet deler seg i to underenheter.

Når ribosomet beveger seg videre langs mRNA, frigjør det det første segmentet av kjeden. Ribosomet kan igjen slutte seg til det, som vil starte en ny syntese. Ved å bruke én mal for biosyntese, skaper ribosomer samtidig mange kopier av proteinet.

Ribosomenes rolle i kroppen

Ribosomer syntetiserer protein for cellens egne behov og utover. Så i leveren dannes plasmakoagulasjonsfaktorer, plasmaceller produserer gammaglobuliner.
Leser kodet informasjon fra RNA, kombinerer aminosyrer i en programmert rekkefølge for å danne nye proteinmolekyler.
Den katalytiske funksjonen er dannelsen av peptidbindinger, hydrolyse av GTP.
Ribosomer utfører sine funksjoner i cellen mer aktivt i form av polyribosomer. Disse kompleksene er i stand til å syntetisere flere proteinmolekyler samtidig.

Ribosomet, hvis funksjoner vil bli diskutert i denne artikkelen, er en partikkel som befinner seg rett inne i cellen. Hovedfunksjonen til denne partikkelen er proteinbiosyntese. Den viktigste, men ikke den eneste.

Hvis vi snakker om bidraget fra russiske forskere til studiet av ribosomet, er det verdt å fremheve arbeidet til biokjemikeren A.S. Spirin.

Utseendet til ribosomet og dets andre funksjoner

Hvis du nøye undersøker cellen på elektronmikrografer, kan du se små partikler lokalisert i cytoplasmaet. Disse partiklene er ribosomer.

Navnet "ribosom" består av to deler. Den første kommer fra ribonukleinsyre”, og den andre, oversatt fra gresk “soma”, er kroppen.

Størrelsen på ribonukleinpartikler i en celle varierer fra 15-20 nm, og antallet avhenger helt av prosessen med proteinbiosyntese, nemlig dens intensitet. Som regel kan det være rundt 5 000 ribosomer, i noen tilfeller opptil 90 000. Hvis vi snakker om massen til dette antallet partikler, kan det noen ganger nå en fjerdedel av massen til selve cellen.

Formen på ribosomet er mer som en kule, men det er umulig å entydig oppgi dette faktum. Men funksjonen til ribosomer i cellen er assosiert med proteinbiosyntese, og dette er et bekreftet faktum.

Ved sin kjemiske natur tilhører disse partiklene nukleoproteiner (en kombinasjon av nukleinsyrer med protein), som består av ribonukleinsyre.

prokaryot type

Det er to typer ribosomer, hvis struktur og funksjon er litt forskjellige fra hverandre.

Den første typen er karakteristisk for bakterieceller og grønne alger, det vil si prokaryote organismer. Navnet er 70S-ribosomet, og det utfører de samme funksjonene. Tallet i navnet betyr sedimentasjonskoeffisienten (en verdi som bestemmer størrelsen og formen til makromolekyler, samt sedimenteringshastigheten til en viss mikropartikkel, i dette tilfellet ribosomet, i et tilstrekkelig sterkt gravitasjonsfelt). For denne typen er det 70 Svedberg-enheter. Disse ribosomene består av to ulike partikler: 30S og 50S. Den første komponenten inneholder ett proteinmolekyl, den andre inneholder to RNA-molekyler. Hovedfunksjonen som proteinmolekylene som utgjør ribosomet utfører er strukturell.

eukaryot type

Den andre typen ribosom ble funnet i eukaryote celler (plante- eller dyreorganismer der celler har en distinkt kjerne). Navnet på denne underpartikkelen er 80S. Ribosomer, hvis funksjoner er å syntetisere et protein av denne klassen, består av like deler av RNA og protein. Men alle de samme to ulike underenhetene er til stede i dem (60S og 40S).

Ribosomer: struktur og funksjoner

Ribosomet består av to ulike underenheter.

Den store underpartikkelen består på sin side av:

ett molekyl ribosomalt RNA, som er svært polymerisk;
ett RNA-molekyl, som er lavpolymer;
et visst antall proteinmolekyler, som regel er det omtrent tre dusin av dem.

Når det gjelder den mindre underpartikkelen, er det litt enklere. Det består av:

høy polymer RNA molekyl;
flere titalls proteinmolekyler, som regel omtrent 40 stykker (molekylene er forskjellige i struktur og form).

Et høypolymert RNA-molekyl er nødvendig for å kombinere alle proteinene som er tilstede i en integrert ribonukleoproteinkomponent i cellen.

I prosessen med å utføre sin hovedfunksjon, det vil si under proteinsyntese, utfører ribosomet også en rekke ekstra:

Bunt, samt oppbevaring av alle komponenter i det såkalte proteinsyntesesystemet. Det er vanlig å kalle denne funksjonen informasjon, eller matrise. Ribosomet fordeler disse funksjonene mellom sine to underpartikler, som hver utfører sin spesifikke oppgave i denne prosessen.
Ribosomer utfører en katalytisk funksjon, som består i dannelsen av en spesiell peptidbinding (en amidbinding, som oppstår både under dannelsen av proteiner og under dannelsen av peptider). Dette inkluderer også hydrolyse av GTP (substrat for RNA-syntese). Den store underenheten til ribosomet er ansvarlig for denne funksjonen. Det er i det at det er spesielle steder der prosessen med syntese av peptidbindingen finner sted, så vel som senteret som er nødvendig for hydrolyse av GTP. I tillegg er det den store underenheten til ribosomet som under proteinbiosyntesen holder kjeden på seg, som gradvis vokser.
Ribosomet utfører funksjonen av mekanisk bevegelse av substrater, som inkluderer mRNA og tRNA. Med andre ord er de ansvarlige for translokasjon.

Som en konklusjon

Bokstavelig talt kan hver av underenhetene til ribosomet, både store og små, til en viss grad vise funksjonene som er direkte relatert til den, separat fra dens "nabo". Imidlertid kan bare et komplett ribosom utføre translokasjonsfunksjonen.

Vi kan trygt si at det er en klar funksjonsdeling mellom partiklene i ribosomet. En liten del har ansvar for å utføre mottaket, samt avkode genetisk informasjon. Men en stor partikkel er direkte involvert i translitterasjon.