Monet proteiinittomat typpeä sisältävät aineet ovat kasvi- ja eläinorganismien proteiiniaineenvaihdunnan väli- tai lopputuotteita. . Proteiinittomat typpeä sisältävät aineet osallistuvat tuotteiden erityisen maun ja aromin muodostumiseen. Jotkut niistä stimuloivat ruoansulatusrauhasten toimintaa.

Aminohappoja ovat proteiinimolekyylien päärakennekomponentteja ja esiintyvät vapaassa muodossa elintarvikkeissa pääasiassa proteiinien hajoamisprosessissa. Kasvi- ja eläinkudoksissa on pieniä määriä vapaita aminohappoja, joiden määrä kasvaa varastoituna.

Happoamidit ovat johdannaisia rasvahapot yleiskaavalla RCH 2 CONH 2. Ne ovat yleisiä kasvi- ja eläintuotteissa luonnollisena ainesosana. Näitä ovat asparagiini, glutamiini, urea jne.

Ammoniakkiyhdisteet niitä löytyy elintarvikkeista pieninä määrinä ammoniakin ja sen johdannaisten, erityisesti amiinien, muodossa. Merkittävä ammoniakin ja amiinien pitoisuus viittaa proteiinien mätänemiseen. elintarvikkeita. Ammoniakkijohdannaisia ​​ovat metyyliamiinit CH 3 NH 2, dimetyyliamiinit (CH 3) 2 NH ja trimetyyliamiinit (CH 3) 3 N, joilla on erityinen haju. Kun lihan ja kalan proteiinit mätänevät, muodostuu ihmisille myrkyllisiä amiineja - cadaverine, putrescin, histamiini .

Nitraatit, eli typpihapon suoloja on luonnollisena elintarvikeyhdisteenä pieniä määriä, mutta joissakin tuotteissa nitraattien määrä on merkittävä. Tällä hetkellä nitraattien suurimmat sallitut pitoisuudet (MPC) erilaisia ​​tyyppejä vihanneksia ja hedelmiä.

Ihmiskehossa suoliston mikroflooran vaikutuksesta nitraatit pelkistyvät nitriiteiksi, jotka imeytyvät vereen ja tukkivat hengityskeskukset.Nitraattien suurin sallittu annos henkilölle ei saa ylittää 5 mg / 1 kg kehoa paino.

nitriitit, Erityisesti NaNO 2:ta lisätään lihaan säilöntäaineena makkaroiden, savustetun lihan ja säilöttyjen naudanlihan valmistuksessa lopputuotteiden vaaleanpunaisen punaisen värin säilyttämiseksi. Nitriitit ovat myrkyllisempiä kuin nitraatit, niistä muodostuu ihmisen mahalaukussa nitrosamiineja - vahvimpia tällä hetkellä tunnetuista kemiallisista syöpää aiheuttavista aineista.Niille suurin sallittu päiväannos on 0,4 mg/1 kg ihmisen painoa. Terveyslainsäädännössä vahvistetaan lihavalmisteiden nitriittipitoisuuksien enimmäismäärä.

alkaloidit - ryhmä fysiologisesti aktiivisia typpeä sisältäviä yhdisteitä, joilla on emäksisiä ominaisuuksia ja joilla on heterosyklinen rakenne. Monet niistä suurina annoksina ovat voimakkaita myrkkyjä.

Alkaloideja ovat nikotiini C 10 H 14 N 2, kofeiini C 8 H 10 N 4 O 2 ja teobromiini C 7 H 8 N 4 O 2. Ihmiselle tappava annos nikotiinia on 0,01-0,04 g. Terävän polttavan maun antavat tuotteille alkaloidit - piperiini C 17 H 19 O 3 N ja piperovatiini C 16 H 21 O 2 N (pippurissa) jne.

Puriinin typpipitoiset emäkset - adeniini C 5 H 5 N 5, guaniini C 5 H 5 N 5 O, ksantiini, C 5 H 5 N 4 O 2, hypoksantiini C 5 H 4 N 4 O - esiintyy nukleiinihappojen hydrolyysin aikana, esiintyy lihaksissa eläimistä ja kalasta, teestä, hiivasta, aivokudoksesta. Nämä ovat biologisesti aktiivisia aineita.

Nitroyhdisteet. Nitroyhdisteitä kutsutaan orgaanisiksi aineiksi, joiden molekyylit sisältävät hiiliatomissa nitroryhmän - NO 2.

Niitä voidaan pitää hiilivetyjen johdannaisina, jotka on saatu korvaamalla vetyatomi nitroryhmällä. Nitroryhmien lukumäärän mukaan ne erottuvat mono-, di- ja polynitroyhdisteet.

Nitroyhdisteiden nimet valmistettu alkuperäisten hiilivetyjen nimistä lisäämällä etuliite nitro-:

Näiden yhdisteiden yleinen kaava on R-NO2.

Nitroryhmän lisäämistä orgaaniseen aineeseen kutsutaan nitraus. Se voidaan suorittaa eri tavoin. Aromaattisten yhdisteiden nitraus suoritetaan helposti väkevän typpi- ja rikkihapon seoksen vaikutuksesta (ensimmäinen on nitrausaine, toinen on vettä poistava aine):

Trinitrotolueeni tunnetaan hyvin räjähteenä. Räjähtää vain räjäytyksessä. Palaa savuisella liekillä ilman räjähdystä.

Tyydyttyneiden hiilivetyjen nitraus suoritetaan laimennettujen hiilivetyjen vaikutuksesta typpihappo lämmöllä ja korkealla paineella (M.I. Konovalovin reaktio):

Nitroyhdisteitä valmistetaan usein myös saattamalla alkyylihalogenideja reagoimaan hopeanitriitin kanssa:

Nitroyhdisteitä pelkistettäessä muodostuu amiineja.

Typpeä sisältävät heterosykliset yhdisteet. Heterosykliset yhdisteet ovat orgaanisia yhdisteitä, jotka sisältävät molekyyleissään renkaita (syklejä), joiden muodostukseen hiiliatomin lisäksi osallistuvat myös muiden alkuaineiden atomit.

Heterosyklin muodostavien muiden alkuaineiden atomeja kutsutaan heteroatomit. Yleisimmät heterosyklit ovat kuitenkin typpi-, happi- ja rikkiheteroatomit voi olla heterosyklisiä yhdisteitä, joissa on laaja valikoima alkuaineita, joiden valenssi on vähintään kaksi.

Heterosyklisillä yhdisteillä voi olla 3, 4, 5, 6 tai enemmän atomia syklissä. kuitenkin korkein arvo omistaa viisi- ja kuusijäseniset heterosyklit. Nämä syklit, kuten karbosyklisten yhdisteiden sarjassa, muodostuvat helpoimmin ja erottuvat suurimmasta lujuudesta. Heterosykli voi sisältää yhden, kaksi tai useampia heteroatomeja.

Monissa heterosyklisissä yhdisteissä renkaan sidosten elektronirakenne on sama kuin aromaattisissa yhdisteissä. Siksi tyypillisiä heterosyklisiä yhdisteitä ei tavanomaisesti merkitä vain kaavoilla, jotka sisältävät vuorottelevia kaksois- ja yksinkertaisia ​​sidoksia, vaan myös kaavoilla, joissa p-elektronien konjugaatio on osoitettu kaavaan kirjoitetulla ympyrällä.

Heterosykleille käytetään yleensä empiirisiä nimiä.

Viisijäseniset heterosyklit

Kuusijäseniset heterosyklit

Erittäin tärkeitä ovat heterosyklit, jotka on fuusioitu bentseenirenkaaseen tai toiseen heterosykliin, kuten puriiniin:

Kuusijäseniset heterosyklit. Pyridiini C5H5N - yksinkertaisin kuusijäseninen aromaattinen heterosykli, jossa on yksi typpiatomi. Sitä voidaan pitää bentseenin analogina, jossa yksi CH-ryhmä on korvattu typpiatomilla:

Pyridiini on väritön neste, hieman vettä kevyempi ja jolla on tyypillinen epämiellyttävä haju; sekoittuu veteen missä tahansa suhteessa. Pyridiini ja sen homologit eristetään kivihiilitervasta. Laboratorio-olosuhteissa pyridiiniä voidaan syntetisoida syaanivetyhaposta ja asetyleenistä:

Kemiallisia ominaisuuksia pyridiinin määrää aromaattisen järjestelmän läsnäolo, joka sisältää kuusi p-elektronia ja typpiatomin, jossa on jakamaton elektronipari.

1. Perusominaisuudet. Pyridiini on heikompi emäs kuin alifaattiset amiinit. Sen vesiliuos muuttuu lakmussiniseksi:

Kun pyridiini reagoi vahvojen happojen kanssa, muodostuu pyridiniumsuoloja:

2. aromaattiset ominaisuudet. Kuten bentseeni, pyridiini reagoi elektrofiilinen substituutio, sen aktiivisuus näissä reaktioissa on kuitenkin pienempi kuin bentseenin typpiatomin suuren elektronegatiivisuuden vuoksi. Pyridiininitraatit 300:ssa ° Pienellä teholla:

Typpiatomi käyttäytyy elektrofiilisissä substituutioreaktioissa 2. tyypin substituenttina, joten elektrofiilinen substituutio tapahtuu meta- asema.

Toisin kuin bentseeni pyridiini voi reagoida nukleofiilinen substituutio, koska typpiatomi ottaa elektronitiheyden aromaattisesta järjestelmästä ja orto-para- asemat suhteessa typpiatomiin ovat tyhjentyneet elektroneista. Joten pyridiini voi reagoida natriumamidin kanssa muodostaen seoksen orto- ja pari- aminopyridiinit (chichibabiinireaktio):

klo pyridiinin hydraus aromaattinen järjestelmä hajoaa ja muodostuu piperidiini, joka on syklinen sekundaarinen amiini ja paljon vahvempi emäs kuin pyridiini:

Pyrimidiini C 4 H 4 N 2 - kuusijäseninen heterosykli, jossa on kaksi typpiatomia. Sitä voidaan pitää bentseenin analogina, jossa kaksi CH-ryhmää on korvattu typpiatomeilla:

Koska renkaassa on kaksi elektronegatiivista typpiatomia, pyrimidiini on vielä vähemmän aktiivinen elektrofiilisissä substituutioreaktioissa kuin pyridiini. Sen perusominaisuudet ovat myös vähemmän ilmeisiä kuin pyridiinin.

Pyrimidiinin tärkein merkitys on, että se on pyrimidiiniemästen luokan esi-isä.

Pyrimidiiniemäkset ovat pyrimidiinin johdannaisia, joiden tähteet ovat osa nukleiinihappoja: urasiili, tymiini, sytosiini.

Jokainen näistä emäksistä voi esiintyä kahdessa muodossa. Vapaassa tilassa emäkset ovat aromaattisessa muodossa, ja ne sisältyvät nukleiinihappojen koostumukseen NH-muodossa.

Yhdisteet, joissa on viisijäseninen sykli. Pyrroli C4H4NH - viisijäseninen heterosykli, jossa on yksi typpiatomi.

Aromaattinen järjestelmä sisältää kuusi p-elektronia (yksi kukin neljästä hiiliatomista ja pari elektroneja typpiatomista). Toisin kuin pyridiini, pyrrolin typpiatomin elektronipari on osa aromaattista järjestelmää, joten pyrrolilla ei käytännössä ole perusominaisuuksia.

Pyrroli on väritön neste, jonka haju muistuttaa kloroformin hajua. Pyrroli liukenee heikosti veteen (< 6%), но растворим в органических растворителях. На воздухе быстро окисляется и темнеет.

Pyrroli vastaanottaa asetyleenin kondensaatio ammoniakin kanssa:

tai viisijäsenisten renkaiden ammonolyysi muiden heteroatomien kanssa (Jurievin reaktio):

Vahvat mineraalihapot voivat vetää typpiatomin elektroniparin aromaattisesta järjestelmästä, kun taas aromaattisuus katkeaa ja pyrroli muuttuu epästabiiliksi yhdisteeksi, joka polymeroituu välittömästi. Pyrrolin epästabiiliutta happamassa ympäristössä kutsutaan asidofobia.

Pyrrolilla on erittäin heikon hapon ominaisuuksia. Se reagoi kaliumin kanssa muodostaen pyrroli-kaliumia:

Pyrroli aromaattisena yhdisteenä on altis elektrofiilisille substituutioreaktioille, joita esiintyy pääasiassa a-hiiliatomissa (typpiatomin vieressä).

Kun pyrroli hydrataan, muodostuu pyrrolidiinia - syklistä sekundaarista amiinia, jolla on pääominaisuudet:

Puriini - heterosykli, mukaan lukien kaksi nivelkiertoa: pyridiini ja imidatsoli:

Puriinin aromaattinen järjestelmä sisältää kymmenen p-elektronia (kahdeksan kaksoissidoksen elektronia ja kaksi pyrrolityppiatomin elektronia). Puriini on amfoteerinen yhdiste. Puriinin heikot emäksiset ominaisuudet liittyvät kuusijäsenisen renkaan typpiatomeihin ja heikot happamat ominaisuudet viisijäsenisen renkaan NH-ryhmään.

Puriinin tärkein merkitys on, että se on puriiniemästen luokan esi-isä.

Puriiniemäkset ovat puriinin johdannaisia, joiden jäännökset ovat osa nukleiinihappoja: adeniini, guaniini.

Nukleiinihapot. Nukleiinihapot ovat luonnollisia makromolekyyliyhdisteitä (polynukleotideja), joilla on valtava rooli perinnöllisen tiedon tallentamisessa ja välittämisessä elävissä organismeissa. Nukleiinihappojen molekyylipaino voi vaihdella sadasta tuhansista kymmeniin miljardeihin. Ne löydettiin ja eristettiin soluytimistä jo 1800-luvulla, mutta ne biologinen rooli löydettiin vasta 1900-luvun jälkipuoliskolla.

Nukleiinihappojen rakenne voidaan määrittää analysoimalla niiden hydrolyysituotteita. Nukleiinihappojen täydellisen hydrolyysin yhteydessä muodostuu pyrimidiini- ja puriiniemästen seos, monosakkaridi (b-riboosi tai b-deoksiriboosi) ja fosforihappo. Tämä tarkoittaa, että nukleiinihapot rakennetaan näiden aineiden fragmenteista.

Nukleiinihappojen osittaisella hydrolyysillä muodostuu seos nukleotidit joiden molekyylit rakentuvat fosforihapon, monosakkaridin (riboosi tai deoksiriboosi) ja typpiemäksen (puriini tai pyrimidiini) tähteistä. Fosforihappotähde on kiinnittynyt monosakkaridin 3. tai 5. hiiliatomiin, ja emäsjäännös on kiinnittynyt monosakkaridin ensimmäiseen hiiliatomiin. Yleiset nukleotidikaavat:

jossa X = OH ribonukleotidit, rakennettu riboosin perusteella, ja X \u003d\u003d H varten deoksiribonukleotidit, perustuu deoksiriboosiin. Typpipitoisen emäksen tyypistä riippuen erotetaan puriini- ja pyrimidiininukleotidit.

Nukleotidi on nukleiinihappojen päärakenneyksikkö, niiden monomeerinen linkki. Nukleiinihappoja, jotka koostuvat ribonukleotideista, kutsutaan ribonukleiinihapot(RNA). Deoksiribonukleotideista koostuvia nukleiinihappoja kutsutaan deoksiribonukleiinihapot (DNA). Molekyylien koostumus RNA emäksiä sisältävät nukleotidit adeniini, guaniini, sytosiini ja urasiili. Molekyylien koostumus DNA sisältää sisältäviä nukleotideja adeniini, guaniini, sytosiini ja tymiini. Yksikirjaimia lyhenteitä käytetään osoittamaan emäksiä: adeniini - A, guaniini - G, tymiini - T, sytosiini - C, urasiili - U.

DNA:n ja RNA:n ominaisuudet määräytyvät polynukleotidiketjun emässekvenssin ja ketjun avaruudellisen rakenteen perusteella. Emässekvenssi sisältää geneettistä informaatiota, ja monosakkaridi- ja fosforihappotähteillä on rakenteellinen rooli (kantajat, emäkset).

Nukleotidien osittaisen hydrolyysin myötä fosforihappojäännös lohkeaa pois ja nukleosidit, molekyylit, jotka koostuvat puriini- tai pyrimidiiniemäksen jäännöksestä, joka liittyy monosakkariditähteeseen - riboosi tai deoksiriboosi. Pääpuriini- ja pyrimidiininukleosidien rakennekaavat:

Puriininukleosidit:

Pyrimidiininukleosidit:

DNA- ja RNA-molekyyleissä yksittäiset nukleotidit kytkeytyvät yhdeksi polymeeriketjuksi johtuen esterisidosten muodostumisesta fosforihappotähteiden ja hydroksyyliryhmien välille monosakkaridin 3. ja 5. hiiliatomissa:

Tilarakenne DNA:n ja RNA:n polynukleotidiketjut määritettiin röntgendiffraktioanalyysillä. Yksi 1900-luvun suurimmista biokemian löydöistä. osoittautui malliksi DNA:n kaksijuosteisesta rakenteesta, jota J. Watson ja F. Crick ehdottivat vuonna 1953. Tämän mallin mukaan DNA-molekyyli on kaksoiskierre ja koostuu kahdesta polynukleotidiketjusta, jotka on kierretty vastakkaisiin suuntiin yhteisen akselin ympäri. Puriini- ja pyrimidiiniemäkset sijaitsevat heliksin sisällä, kun taas fosfaatti- ja deoksiriboosijäännökset ovat ulkopuolella. Näitä kahta heliksiä pitävät yhdessä emäsparien väliset vetysidokset. DNA:n tärkein ominaisuus on selektiivisyys sidosten muodostuksessa. (täydentävyys). Emästen ja kaksoiskierteen koot valitaan luonnossa siten, että tymiini (T) muodostaa vetysidoksia vain adeniinin (A) kanssa ja sytosiini (C) vain guaniinin (G) kanssa.

Siten DNA-molekyylin kaksi juostetta ovat komplementaarisia toistensa kanssa. Nukleotidisekvenssi yhdessä heliksissä määrittää yksilöllisesti toisen heliksin nukleotidisekvenssin.

Jokaisessa vetysidoksilla kytketyssä emäsparissa yksi emäksistä on puriini ja toinen pyrimidiini. Tästä seuraa, että puriiniemästähteiden kokonaismäärä DNA-molekyylissä on yhtä suuri kuin pyrimidiiniemästähteiden lukumäärä.

DNA-polynukleotidiketjujen pituus on käytännössä rajoittamaton. Emäsparien määrä kaksoiskierteessä voi vaihdella muutamasta tuhannesta yksinkertaisimmissa viruksissa satoihin miljooniin ihmisissä.

Toisin kuin DNA, RNA-molekyylit koostuvat yhdestä polynukleotidiketjusta. Nukleotidien määrä ketjussa vaihtelee 75:stä useisiin tuhansiin ja RNA:n molekyylipaino voi vaihdella 2500:sta useisiin miljooniin. RNA-polynukleotidiketjulla ei ole tiukasti määriteltyä rakennetta.

Nukleiinihappojen biologinen rooli. DNA on elävän organismin päämolekyyli. Se tallentaa geneettisen tiedon, jonka se välittää sukupolvelta toiselle. DNA-molekyyleihin kehon kaikkien proteiinien koostumus tallennetaan koodatussa muodossa. Jokaisella proteiineihin kuuluvalla aminohapolla on oma koodinsa DNA:ssa, eli tietty typpipitoisten emästen sekvenssi.

DNA sisältää kaiken geneettisen tiedon, mutta se ei ole suoraan osallisena proteiinien synteesissä. RNA suorittaa välittäjän roolin DNA:n ja proteiinisynteesikohdan välillä. Geneettiseen informaatioon perustuva proteiinisynteesiprosessi voidaan kaavamaisesti jakaa kahteen päävaiheeseen: tiedon lukemiseen (transkriptio) ja proteiinisynteesiä (lähettää).

Solut sisältävät kolmen tyyppistä RNA:ta, jotka suorittavat erilaisia ​​​​toimintoja.

1. Tieto tai matriisi. RNA(se on merkitty mRNA:lla) lukee ja siirtää geneettistä tietoa kromosomien sisältämästä DNA:sta ribosomeihin, joissa proteiini syntetisoidaan tiukasti määritellyllä aminohapposekvenssillä.

2. Siirrä RNA(tRNA) kuljettaa aminohappoja ribosomeihin, joissa ne on liitetty peptidisidoksella spesifiseen sekvenssiin, jonka mRNA asettaa.

3. Ribosomaalinen RNA (rRNA) osallistuvat suoraan ribosomien proteiinien synteesiin. Ribosomit ovat monimutkaisia ​​supramolekulaarisia rakenteita, jotka koostuvat neljästä rRNA:sta ja useista kymmenistä proteiineista.. Itse asiassa ribosomit ovat proteiinien tuotantolaitoksia.

Kaikki RNA-tyypit syntetisoituvat DNA:n kaksoiskierteissä.

MRNA:n emässekvenssi on geneettinen koodi, joka ohjaa aminohappojen sekvenssiä proteiineissa. Se selvitettiin vuosina 1961-1966. Geneettisen koodin merkittävä piirre on se se on universaali kaikille eläville organismeille. Samat emäkset eri RNA:issa (joko ihmisen tai viruksen RNA) vastaavat samoja aminohappoja. Jokaisella aminohapolla on oma kolmen emäksen sekvenssi nimeltään kodoni. Joitakin aminohappoja koodaa useampi kuin yksi kodoni. Joten leusiini, seriini ja arginiini vastaavat kuutta kodonia, viittä aminohappoa - neljä kodonia, isoleusiini - kolmea kodonia, yhdeksää aminohappoa - kahta kodonia ja metioniinia ja tryptofaania - yhtä. Kolme kodonia ovat signaaleja, jotka pysäyttävät polypeptidiketjun synteesin, ja niitä kutsutaan terminaattorikodoneiksi.

Amiinit. Amiinit ovat orgaanisia yhdisteitä, joita voidaan pitää ammoniakin johdannaisina, joissa vetyatomit (yksi tai useampi) on korvattu hiilivetyradikaaleilla.

Riippuen radikaalin luonteesta amiinit voivat olla alifaattisia (rajoittavia ja tyydyttymättömiä), alisyklisiä, aromaattisia, heterosyklisiä. Ne on jaettu alaosiin ensisijainen, toissijainen, tertiäärinen riippuen siitä, kuinka monta vetyatomia on korvattu radikaalilla.

+Cl-tyyppiset kvaternaariset ammoniumsuolat ovat epäorgaanisten ammoniumsuolojen orgaanisia analogeja.

Primaaristen amiinien nimet yleensä tuotetaan vastaavien hiilivetyjen nimistä lisäämällä niihin etuliite amino tai loppu -amiini . Sekundaaristen ja tertiääristen amiinien nimet useimmiten ne muodostuvat rationaalisen nimikkeistön periaatteiden mukaan luettelemalla yhdisteessä olevat radikaalit:

ensisijainen R-NH2:CH3-NH2-metyyliamiini; C6H5-NH2-fenyyliamiini;

toissijainen R-NH-R": (CH2)NH-dimetyyliamiini; C6H5-NH-CH3-metyylifenyyliamiini;

tertiäärinen R-N(R")-R": (CH3)3H-trimetyyliamiini; (C6H5)3N-trifenyyliamiini.

Kuitti. yksi. Alkyylihalogenidien lämmitys paineen alainen ammoniakki johtaa ammoniakin peräkkäiseen alkyloitumiseen, jolloin muodostuu primääristen, sekundaaristen ja tertiääristen amiinien suolojen seos, jotka dehydrohalogenoidaan emästen vaikutuksesta:

2. Aromaattiset amiinit saatu pelkistämällä nitroyhdisteitä:

Pelkistykseen voidaan käyttää sinkkiä tai rautaa happamassa ympäristössä tai alumiinia emäksisessä ympäristössä.

3. Alemmat amiinit saatu johtamalla alkoholin ja ammoniakin seos katalyytin pinnan yli:

fyysiset ominaisuudet. Yksinkertaisimmat alifaattiset amiinit normaaleissa olosuhteissa ovat kaasuja tai nesteitä, joilla on alhainen kiehumispiste ja pistävä haju. Kaikki amiinit ovat polaarisia yhdisteitä, mikä johtaa vetysidosten muodostumiseen nestemäisissä amiineissa, ja siksi niiden kiehumispisteet ylittävät vastaavien alkaanien kiehumispisteet. Useiden amiinien ensimmäiset edustajat liukenevat veteen, kun hiilirunko kasvaa, niiden liukoisuus veteen laskee. Amiinit liukenevat myös orgaanisiin liuottimiin.

Kemiallisia ominaisuuksia. 1. Perusominaisuudet. Koska kaikki amiinit ovat ammoniakin johdannaisia, niillä on emäksisiä ominaisuuksia, alifaattiset amiinit ovat vahvempia emäksiä kuin ammoniakki ja aromaattiset heikompia. Tämä johtuu siitä, että radikaalit CH3-, C2H5 — ja muut näyttävät positiivinen induktiivinen (+I) vaikuttaa ja lisää elektronitiheyttä typpiatomiin:

mikä johtaa perusominaisuuksien parantamiseen. Päinvastoin, fenyyliradikaali C6H5- osoittaa negatiivinen mesomeeri (-M) vaikutus ja vähentää elektronitiheyttä typpiatomissa:

Amiiniliuosten alkalinen reaktio selittyy hydroksyyli-ionien muodostumisella amiinien vuorovaikutuksessa veden kanssa:

Amiineja sisään puhdas muoto tai liuoksissa vuorovaikutuksessa happojen kanssa muodostaen suoloja:

Amiinisuolat ovat yleensä hajuttomia kiinteitä aineita, jotka liukenevat helposti veteen. Vaikka amiinit ovat erittäin liukoisia orgaanisiin liuottimiin, amiinisuolat ovat liukenemattomia niihin. Alkalien vaikutuksesta amiinisuoloihin vapautuu vapaita amiineja:

2. Palaminen. Amiinit palavat hapessa muodostaen typpeä, hiilidioksidia ja vettä:

3. Reaktiot typpihapon kanssa. a) Primääriset alifaattiset amiinit typpihapon vaikutuksesta muunnetaan alkoholeiksi

b) Primaariset aromaattiset amiinit HNO 2:n vaikutuksesta muunnetaan diatsoniumsuoloiksi:

c) Sekundaariset amiinit (alifaattiset ja aromaattiset) antavat nitrosoyhdisteitä - aineet, joilla on ominainen haju:

Amiinien tärkeimmät edustajat. Yksinkertaisimmat alifaattiset amiinit ovat metyyliamiini, dimetyyliamiini, dietyyliamiini — käytetään lääkeaineiden ja muiden orgaanisen synteesin tuotteiden synteesissä. Heksametyleenidiamiini NH2-(CH2)2-NH6 on yksi lähtöaineista nailonin tärkeän polymeerimateriaalin saamiseksi.

Aniliini C6H5NH2 on aromaattisista amiineista tärkein. Se on väritön öljymäinen neste, liukenee heikosti veteen. Aniliinin kvalitatiiviseen havaitsemiseen käyttää sen reaktiota bromiveden kanssa, minkä seurauksena valkoinen 2,4,6-tribromianiliinin sakka saostuu:

Aniliinia käytetään väriaineiden valmistukseen, lääkkeet, muovit jne.

Aminohappoja. Aminohapot ovat orgaanisia bifunktionaalisia yhdisteitä, joihin kuuluu karboksyyliryhmä -COOH ja aminoryhmä -NH2 . Molempien funktionaalisten ryhmien suhteellisesta sijainnista riippuen erotetaan a-, b-, g-aminohapot jne.:

Kreikkalainen kirjain hiiliatomissa tarkoittaa sen etäisyyttä karboksyyliryhmästä. Yleensä vain a -aminohappoja, koska muut aminohapot ei esiinny luonnossa.

Proteiinien koostumus sisältää 20 emäksistä aminohappoa (katso taulukko).

Yleisen kaavan tärkeimmät a-aminohapot

Nimi	-R
Glysiini	—N
Alaniini	-CH3
Kysteiini	-CH2-SH
Seesteinen	-CH2-OH
Fenyylialaniini	-CH2-C6H5
Tyrosiini
Glutamiinihappo	-CH2-CH2-COOH
Lysiini	-(CH2)4-NH2

Kaikki luonnolliset aminohapot voidaan jakaa seuraaviin pääryhmiin:

1) alifaattisia rajoittavia aminohappoja(glysiini, alaniini);

2) rikkiä sisältävät aminohapot(kysteiini);

3) aminohapot, joissa on alifaattinen hydroksyyliryhmä(seriini);

4) aromaattiset aminohapot(fenyylialaniini, tyrosiini);

5) aminohapot happoradikaalin kanssa(glutamiinihappo);

6) aminohapot emäksisen radikaalin kanssa(lysiini).

Isomerismi. Kaikissa a-aminohapoissa, paitsi glysiinissä, a-hiiliatomi on sitoutunut neljään eri substituenttiin, joten kaikki nämä aminohapot voivat esiintyä kahtena isomeerinä, jotka ovat toistensa peilikuvia.

Kuitti. yksi. Proteiinien hydrolyysi tuottaa yleensä monimutkaisia ​​aminohappojen seoksia. On kuitenkin kehitetty useita menetelmiä, joiden avulla on mahdollista saada yksittäisiä puhtaita aminohappoja monimutkaisista seoksista.

2. Aminoryhmän korvaaminen halogeenilla vastaavissa halogeenihapoissa. Tämä menetelmä aminohappojen saamiseksi on täysin analoginen amiinien valmistamiseen alkaanien ja ammoniakin halogeenijohdannaisista:

fyysiset ominaisuudet. Aminohapot ovat kiinteitä kiteisiä aineita, jotka liukenevat hyvin veteen ja liukenevat heikosti orgaanisiin liuottimiin. Monilla aminohapoilla on makea maku. Ne sulavat korkeissa lämpötiloissa ja yleensä hajoavat niin tehdessään. Ne eivät voi mennä höyrytilaan.

Kemiallisia ominaisuuksia. Aminohapot ovat orgaanisia amfoteerisia yhdisteitä. Ne sisältävät molekyylissä kaksi luonteeltaan vastakkaista funktionaalista ryhmää: aminoryhmän, jolla on emäksisiä ominaisuuksia, ja karboksyyliryhmän, jolla on happamia ominaisuuksia. Aminohapot reagoivat sekä happojen että emästen kanssa:

Kun aminohappoja liuotetaan veteen, karboksyyliryhmä hajoaa vetyionin, joka voi liittyä aminoryhmään. Tämä luo sisäinen suola, jonka molekyyli on bipolaarinen ioni:

Aminohappojen happo-emäsmuunnokset eri ympäristöissä voidaan esittää seuraavalla kaaviolla:

Aminohappojen vesiliuoksilla on neutraali, emäksinen tai hapan ympäristö funktionaalisten ryhmien lukumäärästä riippuen. Joten glutamiinihappo muodostaa happaman liuoksen (kaksi ryhmää -COOH, yksi -NH2), lysiini - emäksistä (yksi ryhmä -COOH, kaksi -NH2).

Aminohapot voivat reagoida alkoholien kanssa vetykloridikaasun läsnä ollessa muodostaen esterin:

Aminohappojen tärkein ominaisuus on niiden kyky kondensoitua muodostaen peptidejä.

Peptidit. Peptidit. ovat kahden tai useamman aminohappomolekyylin kondensaatiotuotteita. Kaksi aminohappomolekyyliä voivat reagoida toistensa kanssa poistamalla vesimolekyylin ja muodostaen tuotteen, jossa fragmentit liittyvät toisiinsa peptidisidos—CO—NH—.

Tuloksena olevaa yhdistettä kutsutaan dipeptidiksi. Dipeptidimolekyyli, kuten aminohapot, sisältää aminoryhmän ja karboksyyliryhmän ja voi reagoida vielä yhden aminohappomolekyylin kanssa:

Reaktiotuotetta kutsutaan tripeptidiksi. Peptidiketjun rakentamisprosessi voi periaatteessa jatkua loputtomiin (polykondensaatio) ja johtaa erittäin korkean molekyylipainon omaaviin aineisiin (proteiinit).

Peptidien pääominaisuus on kyky hydrolysoida. Hydrolyysin aikana tapahtuu peptidiketjun täydellinen tai osittainen katkaisu ja muodostuu lyhyempiä peptidejä, joilla on pienempi molekyylipaino tai a-aminohappoja, jotka muodostavat ketjun. Täydellisen hydrolyysin tuotteiden analyysi mahdollistaa peptidin aminohappokoostumuksen määrittämisen. Täydellinen hydrolyysi tapahtuu, kun peptidiä kuumennetaan pitkään väkevällä kloorivetyhapolla.

Peptidien hydrolyysi voi tapahtua happamassa tai emäksisessä ympäristössä sekä entsyymien vaikutuksesta. Happamissa ja emäksisissä ympäristöissä muodostuu aminohappojen suoloja:

Entsymaattinen hydrolyysi on tärkeä, koska se etenee valikoivasti, t . e. mahdollistaa peptidiketjun tiukasti määriteltyjen osien katkaisun.

Laadulliset reaktiot aminohappoille. yksi) Kaikki aminohapot hapettuvat ninhydriini tuotteiden muodostumisen kanssa, jotka on värjätty siniviolettiväriseksi. Tätä reaktiota voidaan käyttää aminohappojen kvantitatiiviseen määritykseen spektrofotometrisellä menetelmällä. 2) Kun aromaattisia aminohappoja kuumennetaan väkevällä typpihapolla, bentseenirengas nitrautuu ja muodostuu keltaisia ​​yhdisteitä. Tätä reaktiota kutsutaan ksantoproteiini(kreikasta. xanthos - keltainen).

Oravat. Proteiinit ovat luonnossa esiintyviä polypeptidejä, joilla on korkea molekyylipaino. (10 000:sta kymmeniin miljooniin). Ne ovat osa kaikkia eläviä organismeja ja suorittavat erilaisia ​​biologisia toimintoja.

Rakenne. Polypeptidiketjun rakenteessa on neljä tasoa. Proteiinin ensisijainen rakenne on polypeptidiketjun spesifinen aminohapposekvenssi. Peptidiketjulla on lineaarinen rakenne vain pienessä määrässä proteiineja. Useimmissa proteiineissa peptidiketju on laskostunut avaruudessa tietyllä tavalla.

Toissijainen rakenne on polypeptidiketjun konformaatio, eli tapa, jolla ketju kiertyy avaruudessa NH- ja CO-ryhmien välisten vetysidosten vuoksi. Pääasiallinen tapa asettaa ketju on spiraali.

Proteiinin tertiäärinen rakenne on avaruudessa kiertyneen heliksin kolmiulotteinen konfiguraatio. Tertiäärinen rakenne muodostuu polypeptidiketjun eri paikoissa sijaitsevista kysteiinitähteiden välisistä disulfidisilloista -S-S-. Myös tertiäärisen rakenteen muodostumiseen osallistuvat ioniset vuorovaikutukset vastakkaisesti varautuneet ryhmät NH3+ ja COO- ja hydrofobisia vuorovaikutuksia eli proteiinimolekyylin halu käpristyä niin, että hydrofobisia hiilivetyjäännöksiä on rakenteen sisällä.

Tertiäärinen rakenne - korkein muoto proteiinien tilajärjestely. Joillakin proteiineilla (kuten hemoglobiinilla) on kuitenkin Kvaternäärinen rakenne, joka muodostuu eri polypeptidiketjujen välisen vuorovaikutuksen seurauksena.

Fyysiset ominaisuudet proteiinit ovat hyvin erilaisia ​​ja määräytyvät niiden rakenteesta. Fysikaalisten ominaisuuksiensa mukaan proteiinit jaetaan kahteen luokkaan: pallomaiset proteiinit liukenee veteen tai muodostaa kolloidisia liuoksia, fibrillaariset proteiinit veteen liukenematon.

Kemiallisia ominaisuuksia. yksi . Proteiinin sekundaarisen ja tertiaarisen rakenteen tuhoamista samalla kun primäärirakenne säilyy, kutsutaan denaturaatioksi. . Se tapahtuu kuumennettaessa, muuttaen väliaineen happamuutta, säteilyn toimintaa. Esimerkki denaturoinnista on munanvalkuaisten juokseminen, kun munia keitetään. Denaturaatio on joko palautuvaa tai peruuttamatonta. Peruuttamaton denaturaatio voi johtua liukenemattomien aineiden muodostumisesta, kun raskasmetallisuolat, kuten lyijy tai elohopea, vaikuttavat proteiineihin.

2. Proteiinien hydrolyysi on primaarirakenteen peruuttamaton tuhoutuminen happamassa tai emäksisessä liuoksessa aminohappojen muodostumisen myötä. Hydrolyysituotteita analysoimalla on mahdollista määrittää proteiinien määrällinen koostumus.

3. Proteiineja varten niitä on useita laadukkaita vastauksia. Kaikki peptidisidoksen sisältävät yhdisteet antavat violetin värin, kun ne altistetaan kupari(II)-suoloille emäksisessä liuoksessa. Tätä reaktiota kutsutaan biureetti. Aromaattisia aminohappojäännöksiä (fenyylialaniini, tyrosiini) sisältävät proteiinit antavat keltaisen värin joutuessaan alttiiksi väkevälle typpihapolle. (ksantoproteiini reaktio).

Proteiinien biologinen merkitys:

1. Kaikki kemialliset reaktiot kehossa edetä katalyyttien läsnäollessa - entsyymejä. Kaikki tunnetut entsyymit ovat proteiinimolekyylejä. Proteiinit ovat erittäin tehokkaita ja selektiivisiä katalyyttejä. Ne nopeuttavat reaktioita miljoonia kertoja, ja jokaisella reaktiolla on oma yksittäinen entsyymi.

2. Jotkut proteiinit suorittavat kuljetustoimintoja ja kuljettavat molekyylejä tai ioneja synteesi- tai kertymiskohtiin. Esimerkiksi proteiini veressä hemoglobiini kuljettaa happea kudoksiin ja proteiineja myoglobiini varastoi happea lihaksissa.

3. Proteiinit ovat solujen rakennuspalikoita. Näistä rakennetaan tuki-, lihas- ja sisäkudoksia.

4. Proteiineilla on tärkeä rooli immuunijärjestelmä organismi. On olemassa erityisiä proteiineja (vasta-aineet), jotka pystyvät tunnistamaan ja sitomaan vieraita esineitä - viruksia, bakteereja, vieraita soluja.

5. Reseptoriproteiinit vastaanottavat ja lähettävät signaaleja naapurisoluista tai niistä ympäristöön. Esimerkiksi valon toiminnan verkkokalvolla havaitsee fotoreseptori rodopsiini. Pienen molekyylipainon aineiden, kuten asetyylikoliinin, aktivoimat reseptorit välittävät hermoimpulsseja hermosolujen liitoskohdissa.

Yllä olevasta proteiinitoimintojen luettelosta on selvää, että proteiinit ovat elintärkeitä mille tahansa organismille ja siksi ne ovat ruoan tärkein komponentti. Ruoansulatusprosessissa proteiinit hydrolysoituvat aminohapoiksi, jotka toimivat raaka-aineena tälle organismille välttämättömien proteiinien synteesille. On aminohappoja, joita elimistö ei pysty syntetisoimaan itse, vaan saa ne vain ruuan kanssa. Näitä aminohappoja kutsutaan korvaamaton.

Amiinit joita kutsutaan ammoniakin NH3 johdannaisiksi, joiden molekyylissä yksi tai useampi vetyatomi on korvattu hiilivetyjäännöksillä.

Amiinit voidaan katsoa myös hiilivetyjen johdannaisiksi, jotka muodostuvat korvaamalla hiilivedyissä olevia vetyatomeja ryhmillä

 NH 2 (primaarinen amiini);  NHR(sekundaarinen amiini);  NR" R" (tertiäärinen amiini).

Riippuen vetyatomien lukumäärästä typpiatomissa, jotka on substituoitu radikaaleilla, amiineja kutsutaan primäärisiksi, sekundaarisiksi tai tertiääreiksi.

Ryhmää - NH2, joka on osa primaarisia amiineja, kutsutaan aminoryhmä. Ryhmä >NH:ta sekundaarisissa amiineissa kutsutaan imino ryhmä.

Amiinien nimikkeistö

Yleensä amiineja kutsuvat ne radikaalit, jotka sisältyvät niiden molekyyliin, lisäämällä sana amiini.

CH3NH2-metyyliamiini; (CH3)2NH-dimetyyliamiini; (CH3)3N-trimetyyliamiini.

Aromaattisilla amiineilla on erityinen nimikkeistö.

C6H5NH2 – fenyyliamiini tai aniliini.

Amiinien fysikaaliset ominaisuudet

Amiinien ensimmäiset edustajat - metyyliamiini, dimetyyliamiini, trimetyyliamiini - ovat kaasumaisia ​​aineita tavallisessa lämpötilassa. Loput alemmat amiinit ovat nesteitä. Korkeammat amiinit ovat kiinteitä aineita.

Ensimmäiset edustajat, kuten ammoniakki, liukenevat veteen suurina määrinä; korkeammat amiinit ovat veteen liukenemattomia.

Alemmilla edustajilla on voimakas haju. Metyyliamiinia CH 3 NH 2 löytyy joistakin kasveista ja se haisee ammoniakilta; Tiivistetyssä tilassa trimetyyliamiinilla on ammoniakin hajua muistuttava haju, mutta tavallisissa alhaisissa pitoisuuksissa sillä on erittäin epämiellyttävä mätän kalan haju.

Trimetyyliamiinia (CH 3) 3 N on melko suuria määriä silakan suolavedessä, samoin kuin useissa kasveissa, esimerkiksi yhden orapihlajajan kukissa.

Diamiineja- Tämä on ryhmä yhdisteitä, joita voidaan pitää hiilivetyinä, joiden molekyyleissä kaksi vetyatomia on korvattu aminoryhmillä (NH 2).

Putreskiini löydettiin ensin mädästä. Se on tetrametyleenidiamiini:

H2C-CH2-CH2-CH2

  tetrametyleenidiamiini

Kadaveriinia, putressiinin homologia, on löydetty lahoavista ruumiista (cadaver - ruumis), se on pentametyleenidiamiini:

H2C-CH2-CH2-CH2-CH2

  pentamyleenidiamiini

Putreskiini ja kadaveriini muodostuvat aminohapoista proteiiniaineiden hajoamisen aikana. Molemmat aineet ovat vahvoja emäksiä.

Ruumiiden hajoamisen aikana muodostuneita orgaanisia emäksiä (mukaan lukien putreskiini ja cadaveriini) yhdistää yleinen nimi ptomains. Ptomainit ovat myrkyllisiä.

Seuraavaa diamiinien edustajaa - heksametyleenidiamiinia - käytetään arvokkaan synteettisen kuidun - nailonin - saamiseksi.

H2C-CH2-CH2-CH2-CH2-CH2

 heksametyleenidiamiini

Menetelmät amiinien saamiseksi

1. Ammoniakin vaikutus alkyylihalogenideihin (halogeenihiilivedyt) - Hoffmannin reaktio.

Alkureaktio:

CH 3 I + NH 3 \u003d I

I + NH 3 CH 3 NH 2 + NH 4 I

metyyliamiini

CH 3 NH 2 + CH 3 I [(CH 3) 2 NH 2] I

dimetyyliammoniumjodidi

[(CH 3) 2 NH 2] I + NH 3  (CH 3) 2 NH + NH 4 I

dimetyyliamiini

(CH 3) 2 NH + CH 3 I  [(CH 3) 3 NH] I

trimetyyliammoniumjodidi

[(CH 3) 3 NH] I + NH 3  (CH 3) 3 N + NH 4 I

trimetyyliamiini

(CH 3) 3 N + CH 3 I  [(CH 3) 4 N] I

tetrametyyliammoniumjodidi -

tetra-ammoniumsuola

Lähtöaineena oleva metyyliamiini voidaan saada myös seuraavasti:

I + NaOH \u003d CH 3 NH 2 + NaI + H 2 O

metyyliamiini

Näiden reaktioiden seurauksena saadaan substituoitujen ammoniumsuolojen seos (reaktiota on mahdotonta pysäyttää ensimmäisissä vaiheissa).

Tällainen reaktio mahdollistaa ns kääntää saippuoita, saippuat, joita käytetään happamassa ympäristössä.

(CH 3) 3 N+ C 16 H 33 Cl [(CH 3) 3 NC 16 H 33] Cl

trimetyylisetyyliammoniumkloridi

Pesuvaikutus ei ole tässä anioni, kuten tavanomaisissa saippuoissa, vaan kationi. Tämän saippuan erikoisuus on, että niitä käytetään happamassa ympäristössä.

Tällaiset saippuat eivät kuivaa ihoa, jolla, kuten tiedät, on hapan ympäristö

Substituentti, jolla on antimikrobista aktiivisuutta, voidaan lisätä inverttisaippuan rakenteeseen. Tässä tapauksessa syntetisoidaan kirurgisessa käytännössä käytetyt bakterisidiset saippuat.

2. Nitroyhdisteiden talteenotto (nikkelikatalyytti)

CH 3 NO 2 + 3 H 2 \u003d CH 3 NH 2 + 2 H 2 O

3. Luonnollisissa olosuhteissa alifaattisia amiineja muodostuu typpipitoisten aineiden mätänemisaktiivisten bakteerien hajoamisprosessien seurauksena - pääasiassa proteiineista muodostuvien aminohappojen hajoamisen aikana. Tällaisia ​​prosesseja tapahtuu ihmisten ja eläinten suolistossa.

Amiinien kemialliset ominaisuudet

1. Vuorovaikutus happojen kanssa

Amiini + happo = suola

Reaktio on samanlainen kuin ammoniumsuolojen muodostumisreaktio:

NH3 + HCl \u003d NH4Cl

ammoniakki ammoniumkloridi

CH 3 NH 2 + HCl \u003d Cl

metyyliamiini metyyliammoniumkloridi

2. Reaktio typpihapon kanssa

Tämä reaktio mahdollistaa primääristen, sekundaaristen ja tertiääristen alifaattisten sekä aromaattisten amiinien erottamisen toisistaan, koska ne liittyvät eri tavalla typpihapon toimintaan.

Typpihappoa käytetään eristyksen aikana saattamalla laimea kloorivetyhappo reagoimaan natriumnitriitin kanssa kylmässä:

NaNO 2 (tv) + HCl (aq) NaCl (aq) + HON \u003d O (aq)

Aminohapot, yhdistyen keskenään, muodostavat proteiineja - tärkeimpiä typpeä sisältäviä orgaanisia aineita, joita ilman elämä on mahdotonta ajatella. Ne ovat osa elävien organismien soluja. Proteiinit eivät ole vain rakennusmateriaali organismeja, vaan säätelevät myös kaikkia biokemiallisia prosesseja. Tiedämme biokatalyyttien – entsyymien – valtavan roolin. Ne perustuvat proteiineihin.

Proteiinin karakterisointi

Ilman entsyymejä reaktiot lakkaavat, ja siksi elämä itse lakkaa. Proteiinit ovat tärkeimpiä osallistujia organismien kasvu-, kehitys-, lisääntymis- ja ominaisuuksien periytymisprosesseissa. Aineenvaihdunta, hengitysprosessit, rauhasten työ, lihakset tapahtuvat proteiinien mukana.

Aminohapot muodostavat aminoryhmät ja karboksyyliryhmät ovat ominaisuuksiltaan vastakkaisia. Siksi aminohappomolekyylit ovat vuorovaikutuksessa toistensa kanssa. Tässä tapauksessa yhden molekyylin aminoryhmä reagoi toisen karboksyyliryhmän kanssa:

NH2-CH2-CO-OH + H-NH-CH2-COOH => NH2-CH2-CO-NH-CH2-COOH + H2O

Proteiinimolekyylien korkea molekyylipaino on yli 5 000. Joidenkin proteiinien molekyylipaino on yli 1 000 000 ja ne koostuvat useista tuhansista aminohappotähteistä. Joten insuliinihormoni koostuu 51 eri aminohappojäännöksestä, ja etanan sininen hengityspigmenttiproteiini sisältää noin 100 tuhatta aminohappotähdettä.

Kasvieliöt syntetisoivat kaikki tarvittavat aminohapot. Eläinten ja ihmisten organismeissa vain osa niistä voidaan syntetisoida. Niitä kutsutaan vaihdettaviksi. Yhdeksän aminohappoa pääsee kehoon vain ruoan kanssa. Niitä kutsutaan välttämättömiksi. Ainakin yhden aminohapon puute johtaa vakaviin sairauksiin. Esimerkiksi lysiinin puute ruoassa aiheuttaa verenkiertohäiriöitä, johtaa hemoglobiinin laskuun, lihasten kuihtumiseen ja luuston lujuuden heikkenemiseen.

Proteiinikoostumus

Proteiinimolekyylien aminohappotähteiden yhdistämissekvenssiä kutsutaan proteiinien primäärirakenteeksi. Se on proteiinirakenteen perusta.

Molekyylit sisältävät happiatomeja, joissa on jakamattomia elektronipareja, ja vetyatomeja, jotka liittyvät elektronegatiivisiin typpiatomeihin.

Proteiinimolekyylin erillisten osien väliin muodostuu vetysidoksia. Kaikkien vuorovaikutusten seurauksena molekyyli kiertyy spiraaliksi. Peptidiketjun avaruudellista järjestystä kutsutaan proteiinin sekundaarirakenteeksi.

Proteiinien vety- ja kovalenttiset sidokset voivat katketa. Sitten tapahtuu proteiinien denaturaatio - sekundaarirakenteen tuhoutuminen. Tämä tapahtuu kuumennuksen, mekaanisen toiminnan, veren happamuuden muutosten ja muiden tekijöiden aikana.

Helikaalisilla proteiinimolekyyleillä on tietty muoto. Jos nämä kierteet ovat pitkänomaisia, muodostuu fibrillaarisia proteiineja. Lihakset, rustot, nivelsiteet, eläinten karvat ja ihmisen hiukset rakennetaan tällaisista proteiineista. Mutta useimmilla proteiineilla on molekyylien pallomainen muoto - nämä ovat pallomaisia ​​proteiineja. Proteiineilla, jotka muodostavat entsyymien, hormonien, veren proteiinien, maidon ja monien muiden perustan, on tämä muoto. Yksittäiset proteiinipartikkelit (kuidut tai pallot) yhdistetään monimutkaisempiin rakenteiksi.

Proteiinien koostumuksen ja rakenteen tuntemus auttaa ymmärtämään useiden ihmisen geneettisten sairauksien olemuksen ja siten etsimään tehokkaita tapoja heidän hoitonsa. Kemiallista tietoa käytetään lääketieteessä sairauksien torjuntaan, niiden ehkäisyyn ja ihmisen olemassaolon helpottamiseen maan päällä.

Typpeä sisältävien orgaanisten yhdisteiden tyypilliset kemialliset ominaisuudet: amiinit ja aminohapot

Amiinit

Amiinit ovat ammoniakin orgaanisia johdannaisia, joiden molekyylissä yksi, kaksi tai kaikki kolme vetyatomia on korvattu hiilitähteellä.

Sen mukaisesti erotetaan yleisesti kolme amiinityyppiä:

Amiineja, joissa aminoryhmä on sitoutunut suoraan aromaattiseen renkaaseen, kutsutaan aromaattisiksi amiineiksi.

Näiden yhdisteiden yksinkertaisin edustaja on aminobentseeni, tai aniliini:

Perus tunnusmerkki Amiinien elektronirakenne on yksinäisen elektroniparin läsnäolo typpiatomissa, joka on osa funktionaalista ryhmää. Tämä johtaa siihen tosiasiaan, että amiineilla on emästen ominaisuuksia.

On ioneja, jotka ovat kaikkien ammoniumionissa olevien vetyatomien hiilivetyradikaalin muodollisen substituution tuote:

Nämä ionit ovat osa ammoniumsuolojen kaltaisia ​​suoloja. Niitä kutsutaan kvaternaariset ammoniumsuolat.

Isomerismi ja nimikkeistö

Amiineille on ominaista rakenteellinen isomeria:

— hiilirungon isomeria:

— funktionaalisen ryhmän asema-isomeria:

Primääriset, sekundaariset ja tertiaariset amiinit ovat isomeerisiä toisilleen ( luokkien välinen isomeria):

$(CH_3-CH_2-CH_2-NH_2)↙(\teksti"primäärinen amiini (propyyliamiini)")$

$(CH_3-CH_2-NH-CH_3)↙(\teksti"sekundaarinen amiini (metyylietyyliamiini)")$

Kuten yllä olevista esimerkeistä voidaan nähdä, amiinin nimeämiseksi luettele typpiatomiin liittyvät substituentit (tärkeysjärjestyksessä) ja lisää pääte -amiini.

Amiinien fysikaaliset ja kemialliset ominaisuudet

fyysiset ominaisuudet.

Yksinkertaisimmat amiinit (metyyliamiini, dimetyyliamiini, trimetyyliamiini) ovat kaasumaisia ​​aineita. Loput alemmat amiinit ovat nesteitä, jotka liukenevat hyvin veteen. Niillä on tyypillinen haju, joka muistuttaa ammoniakin hajua.

Primääriset ja sekundääriset amiinit pystyvät muodostamaan vetysidoksia. Tämä johtaa niiden kiehumispisteiden huomattavaan nousuun verrattuna yhdisteisiin, joilla on sama molekyylipaino, mutta jotka eivät pysty muodostamaan vetysidoksia.

Aniliini on öljyinen neste, liukenee niukasti veteen ja kiehuu 184 °C:n dollarin lämpötilassa.

Kemiallisia ominaisuuksia.

Amiinien kemialliset ominaisuudet määräytyvät pääasiassa jakamattoman elektroniparin läsnäolosta typpiatomissa.

1. Amiinit emäksinä. Aminoryhmän typpiatomi, kuten ammoniakkimolekyylin typpiatomi, voi muodostua yksinäisen elektroniparin vuoksi kovalenttisidos luovuttaja-akseptori-mekanismin mukaisesti toimien luovuttajana. Tässä suhteessa amiinit, kuten ammoniakki, pystyvät lisäämään vetykationin, ts. toimii pohjana:

$NH_3+H^(+)→(NH_4^(+))↙(\teksti"ammoniumioni")$

$CH_3CH_2—NH_2+H^(+)→CH_3—(CH_2—NH_3^(+))↙(\teksti"etyyliammoniumioni")$

Tiedetään, että ammoniakin reaktio veden kanssa johtaa hydroksidi-ionien muodostumiseen:

$NH_3+H_2O⇄NH_3 H_2O⇄NH_4^(+)+OH^(-)$.

Amiinin liuoksella vedessä on alkalinen reaktio:

$CH_3CH_2-NH_2+H_2O⇄CH_3-CH_2-NH_3^(+)+OH^(-)$.

Ammoniakki reagoi happojen kanssa muodostaen ammoniumsuoloja. Amiinit pystyvät reagoimaan myös happojen kanssa:

$2NH_3+H_2SO_4→((NH_4)_2SO_4)↙(\teksti"ammoniumsulfaatti")$,

$CH_3—CH_2—NH_2+H_2SO_4→((CH_3—CH_2—NH_3)_2SO_4)↙(\teksti"etyyliammoniumsulfaatti")$.

Alifaattisten amiinien pääominaisuudet ovat selvempiä kuin ammoniakin. Elektronitiheyden lisääminen muuttaa typen vahvemmaksi elektroniparin luovuttajaksi, mikä lisää sen perusominaisuuksia:

2. Amiinit palavat ilmassa, jolloin muodostuu hiilidioksidia, vettä ja typpeä:

$4CH_3NH_2+9O_2→4CO_2+10H_2O+2N_2$

Aminohappoja

Aminohapot ovat heterofunktionaalisia yhdisteitä, jotka sisältävät välttämättä kaksi funktionaalista ryhmää: aminoryhmän $—NH_2$ ja karboksyyliryhmän $—COOH$, joka liittyy hiilivetyradikaaliin.

Yksinkertaisimpien aminohappojen yleinen kaava voidaan kirjoittaa seuraavasti:

Koska aminohapot sisältävät kaksi erilaista funktionaalista ryhmää, jotka vaikuttavat toisiinsa, ominaiset reaktiot eroavat karboksyylihappojen ja amiinien reaktioista.

Aminohappojen ominaisuudet

Aminoryhmä $—NH_2$ määrittää aminohappojen perusominaisuudet, koska pystyy kiinnittämään vetykationin itseensä luovuttaja-akseptorimekanismin avulla, koska typpiatomissa on vapaa elektronipari.

$—COOH$-ryhmä (karboksyyliryhmä) määrittää näiden yhdisteiden happamat ominaisuudet. Siksi aminohapot ovat amfoteerisia orgaanisia yhdisteitä.

Ne reagoivat alkalien, kuten happojen, kanssa:

Vahvilla hapoilla - kuten amiiniemäksillä:

Lisäksi aminohapon aminoryhmä on vuorovaikutuksessa sen karboksyyliryhmän kanssa muodostaen sisäisen suolan:

Koska aminohapot sisällä vesiliuokset käyttäytyvät kuten tyypilliset amfoteeriset yhdisteet, niin elävissä organismeissa ne toimivat puskuriaineina, jotka ylläpitävät tiettyä vetyionipitoisuutta.

Aminohapot ovat värittömiä kiteisiä aineita, jotka sulavat hajoamalla yli 200°C $ lämpötiloissa. Ne liukenevat veteen ja liukenemattomia eetteriin. $R—$-radikaalista riippuen ne voivat olla makeita, karvaita tai mauttomia.

Aminohapot jaetaan luonnollisiin (elävissä organismeissa) ja synteettisiin. Luonnollisista aminohapoista (noin $ 150 $) erotetaan proteiineja aiheuttavat aminohapot (noin $ 20 $), jotka ovat osa proteiineja. Ne ovat L-muotoisia. Noin puolet näistä aminohapoista on välttämätön, koska niitä ei syntetisoidu ihmiskehossa. Välttämättömiä happoja ovat valiini, leusiini, isoleusiini, fenyylialaniini, lysiini, treoniini, kysteiini, metioniini, histidiini, tryptofaani. Nämä aineet pääsevät ihmiskehoon ruoan mukana. Jos niiden määrä ruoassa on riittämätön, ihmiskehon normaali kehitys ja toiminta häiriintyvät. Tietyissä sairauksissa elimistö ei pysty syntetisoimaan joitain muita aminohappoja. Joten fenyyliketonuriassa tyrosiinia ei syntetisoida.

Aminohappojen tärkein ominaisuus on kyky päästä molekyylien kondensaatioon veden vapautuessa ja amidiryhmän $—NH—CO—$ muodostuessa, esimerkiksi:

$(nNH_2—(CH_2)_5—COOH)↙(\teksti"aminokapronihappo")→((…—NH—(CH_2)_5—COO—…)_n)↙(\teksti"kaproni")+(n+ 1 )H_2O$.

Tällaisen reaktion tuloksena saadut makromolekyyliyhdisteet sisältävät suuren määrän amidifragmentteja ja siksi niitä kutsutaan ns. polyamidit.

Synteettisten kuitujen saamiseksi sopivat aminohapot, joissa amino- ja karboksyyliryhmät sijaitsevat molekyylien päissä.

$α$-aminohappojen polyamideja kutsutaan peptidit. Perustuu aminohappotähteiden lukumäärään dipeptidit, peptidit, polypeptidit. Tällaisissa yhdisteissä $—NH—CO—$-ryhmiä kutsutaan peptidiryhmiksi.

Jotkut aminohapot, jotka muodostavat proteiineja.

Oravat

Proteiinit tai proteiiniaineet ovat suurimolekyylisiä (molekyylipaino vaihtelee 5-10 tuhannesta dollarista 1 miljoonaan dollariin tai enemmän) luonnollisia polymeerejä, joiden molekyylit rakentuvat amidi- (peptidi)sidoksella yhdistetyistä aminohappotähteistä.

Proteiineja kutsutaan myös proteiineiksi (kreikasta. protot- Ensinnäkin tärkeä). Proteiinimolekyylin aminohappotähteiden määrä vaihtelee suuresti ja joskus saavuttaa useita tuhansia. Jokaisella proteiinilla on oma luontainen aminohappotähteiden sekvenssi.

Proteiinit suorittavat erilaisia ​​biologisia toimintoja: katalyyttinen (entsyymit), säätely (hormonit), rakenteellinen (kollageeni, fibroiini), moottori (myosiini), kuljetus (hemoglobiini, myoglobiini), suojaava (immunoglobuliinit, interferoni), vara (kaseiini, albumiini, gliadiini) ja muut.

Proteiinit ovat biokalvojen perusta, solun ja solukomponenttien tärkein osa. Niillä on keskeinen rooli solun elämässä ja ne muodostavat ikään kuin sen kemiallisen toiminnan aineellisen perustan.

Proteiinin ainutlaatuinen ominaisuus itseorganisaatiorakenne, eli hänen kykynsä spontaanisti luoda spesifisen tilarakenteen, joka on ominaista vain tietylle proteiinille. Pohjimmiltaan kaikki kehon toiminnot (kehittäminen, liikkuminen, eri toimintojen suorittaminen ja paljon muuta) liittyvät proteiiniaineisiin. On mahdotonta kuvitella elämää ilman proteiineja.

Proteiinit ovat ihmisten ja eläinten ravinnon tärkein ainesosa, välttämättömien aminohappojen toimittaja.

Proteiinien rakenne

Kaikki proteiinit muodostuvat kahdestakymmenestä erilaisesta $α$-aminohaposta, joiden yleinen kaava voidaan esittää seuraavasti

jossa radikaalilla R voi olla monenlaisia ​​rakenteita.

Proteiinit ovat polymeeriketjuja, jotka koostuvat kymmenistä tuhansista, miljoonista tai useammasta $α$-aminohappotähteestä, jotka on yhdistetty peptidisidoksilla. Proteiinimolekyylin aminohappotähteiden sekvenssiä kutsutaan sen primäärirakenteeksi.

Proteiinikappaleille on ominaista valtavat molekyylipainot (jopa miljardi) ja melkein makrokokoiset molekyylit. Tällainen pitkä molekyyli ei voi olla tiukasti lineaarinen, joten sen osat taipuvat ja taittuvat, mikä johtaa vetysidosten muodostumiseen, joissa on mukana typpi- ja happiatomeja. Muodostuu säännöllinen kierteinen rakenne, jota kutsutaan toissijaiseksi rakenteeksi.

Proteiinimolekyylissä voi tapahtua ionisia vuorovaikutuksia eri aminohappotähteiden karboksyyli- ja aminoryhmien välillä ja disulfidisiltojen muodostumista. Nämä vuorovaikutukset johtavat tertiäärinen rakenne.

Proteiinit, joiden $M_r > 50 000 $ koostuvat yleensä useista polypeptidiketjuista, joista jokaisella on jo primaarinen, sekundaarinen ja tertiäärinen rakenne. Tällaisten proteiinien sanotaan olevan kvaternäärinen rakenne.

Proteiinin ominaisuudet

Proteiinit ovat amfoteerisia elektrolyyttejä. Tietyllä väliaineen $pH$-arvolla (tätä kutsutaan isoelektriseksi pisteeksi) positiivisten ja negatiivisten varausten määrä proteiinimolekyylissä on sama.

Tämä on yksi proteiinin tärkeimmistä ominaisuuksista. Proteiinit ovat tässä vaiheessa sähköisesti neutraaleja ja niiden vesiliukoisuus on alhaisin. Proteiinien kykyä heikentää liukoisuutta niiden molekyylien muuttuessa sähköisesti neutraaleiksi käytetään liuoksista eristämiseen esimerkiksi proteiinituotteiden valmistustekniikassa.

Nesteytys. Hydraatioprosessi tarkoittaa veden sitoutumista proteiineihin, samalla kun niillä on hydrofiilisiä ominaisuuksia: ne turpoavat, niiden massa ja tilavuus kasvavat. Yksittäisten proteiinien turpoaminen riippuu niiden rakenteesta. Koostumuksessa olevat hydrofiiliset amidi ($—CO—NH—$, peptidisidos), amiini ($—NH_2$) ja karboksyyli ($—COOH$) ryhmät, jotka sijaitsevat proteiinimakromolekyylin pinnalla, houkuttelevat vesimolekyylejä itseensä. , suuntaa ne tiukasti molekyylin pintaan. Proteiinipalloja ympäröivä hydraatiokuori (vesi) estää aggregaatiota ja sedimentaatiota ja näin ollen edistää proteiiniliuosten stabiilisuutta. Isoelektrisessä pisteessä proteiineilla on vähiten kyky sitoa vettä, proteiinimolekyylien ympärillä oleva hydraatiokuori tuhoutuu, joten ne yhdistyvät muodostaen suuria aggregaatteja. Proteiinimolekyylien aggregoitumista tapahtuu myös, kun ne dehydratoidaan joillakin orgaanisilla liuottimilla, kuten etyylialkoholilla. Tämä johtaa proteiinien saostumiseen. Kun väliaineen $pH$ muuttuu, proteiinimakromolekyyli varautuu ja sen hydraatiokapasiteetti muuttuu.

Rajoitetussa turpoamisessa tiivistetyt proteiiniliuokset muodostavat monimutkaisia ​​järjestelmiä, joita kutsutaan nimellä hyytelö. Hyytelöt eivät ole juoksevia, elastisia, niillä on plastisuus, tietty mekaaninen lujuus ja ne pystyvät säilyttämään muotonsa.

Gluteeniproteiinien erilainen hydrofiilisyys on yksi vehnänjyvän ja siitä saadun jauhon (ns. vahva ja heikko vehnä) laatua kuvaavista piirteistä. Viljan ja jauhoproteiinien hydrofiilisyydellä on tärkeä rooli viljan varastoinnissa ja jalostuksessa, leivonnassa. Leipomoteollisuudessa saatava taikina on vedessä turvotettua proteiinia, tärkkelysjyviä sisältävää tiivistettyä hyytelöä.

Proteiinin denaturaatio. Denaturoinnin aikana vaikutuksen alaisena ulkoiset tekijät(lämpötila, mekaaninen vaikutus, kemiallisten aineiden vaikutus ja joukko muita tekijöitä) tapahtuu muutos proteiinin makromolekyylin sekundääri-, tertiaarisissa ja kvaternaarisissa rakenteissa, ts. sen alkuperäinen tilarakenne. Proteiinin primäärirakenne ja siten kemiallinen koostumus eivät muutu. ovat muuttumassa fyysiset ominaisuudet: vähentynyt liukoisuus, hydratoitumiskyky, biologisen aktiivisuuden menetys. Proteiinimakromolekyylin muoto muuttuu, tapahtuu aggregaatiota. Samaan aikaan joidenkin kemiallisten ryhmien aktiivisuus lisääntyy, proteolyyttisten entsyymien vaikutus proteiineihin helpottuu ja sen seurauksena se hydrolysoituu helpommin.

Elintarviketekniikassa proteiinien lämpödenaturoinnilla on käytännön merkitys erityisen tärkeä, jonka aste riippuu lämpötilasta, kuumennuksen kestosta ja kosteudesta. Tämä on muistettava kehitettäessä elintarvikeraaka-aineiden, puolivalmisteiden ja joskus valmiiden tuotteiden lämpökäsittelytapoja. Termisen denaturoinnin prosesseilla on erityinen rooli kasviraaka-aineiden valkaisussa, viljan kuivatuksessa, leivän leivonnassa ja pastan valmistuksessa. Proteiinien denaturoituminen voi johtua myös mekaanisesta vaikutuksesta (paine, hankaus, ravistelu, ultraääni). Lopuksi kemiallisten reagenssien (hapot, emäkset, alkoholi, asetoni) toiminta johtaa proteiinien denaturoitumiseen. Kaikkia näitä tekniikoita käytetään laajalti elintarvike- ja bioteknologiassa.

Vaahtoaminen. Vaahdotusprosessi ymmärretään proteiinien kyvyksi muodostaa erittäin konsentroituja nestekaasujärjestelmiä, joita kutsutaan vaahdoksi. Vaahdon, jossa proteiini on vaahdotusaineena, stabiilisuus ei riipu ainoastaan ​​sen luonteesta ja pitoisuudesta, vaan myös lämpötilasta. Proteiineja vaahdotusaineina käytetään laajasti makeisteollisuudessa (vaahtokarkkeja, vaahtokarkkeja, souffleita). Vaahdon rakenteessa on leipää, ja tämä vaikuttaa sen makuun.

Useiden tekijöiden vaikutuksen alaiset proteiinimolekyylit voivat tuhoutua tai olla vuorovaikutuksessa muiden aineiden kanssa uusien tuotteiden muodostamiseksi. Elintarviketeollisuudelle voidaan erottaa kaksi tärkeää prosessia: 1) proteiinien hydrolyysi entsyymien vaikutuksesta; 2) proteiinien tai aminohappojen aminoryhmien vuorovaikutus pelkistävien sokereiden karbonyyliryhmien kanssa. Proteiinien hydrolyyttistä pilkkomista katalysoivien proteaasientsyymien vaikutuksesta jälkimmäiset hajoavat yksinkertaiset tuotteet(poly- ja dipeptidit) ja lopulta aminohappoiksi. Proteiinin hydrolyysin nopeus riippuu sen koostumuksesta, molekyylirakenteesta, entsyymiaktiivisuudesta ja olosuhteista.

Proteiinin hydrolyysi. Yleisesti ottaen hydrolyysireaktio aminohappojen muodostumisen kanssa voidaan kirjoittaa seuraavasti:

Palaminen. Proteiinit palavat muodostaen typpeä, hiilidioksidia ja vettä sekä joitain muita aineita. Palamiseen liittyy palaneiden höyhenten ominainen haju.

värireaktioita. Käytetään seuraavia reaktioita:

— ksantoproteiini, jossa tapahtuu proteiinimolekyylin aromaattisten ja heteroatomisten syklien vuorovaikutusta väkevän typpihapon kanssa, johon liittyy keltaisen värin ilmaantumista;

— biureetti, jossa proteiinien heikosti alkaliset liuokset ovat vuorovaikutuksessa kuparisulfaatti(II)-liuoksen kanssa muodostaen kompleksisia yhdisteitä $Cu^(2+)$-ionien ja polypeptidien välille. Reaktioon liittyy violetinsinisen värin ilmestyminen.