Tehtävä: Määritä orgaanisen aineen molekyylikaava, joka sisältää: 38,7 % hiiltä, ​​45,15 % typpeä ja 16,5 % vetyä. Vedyn tiheys on 15,5. Määritä orgaanisen aineen molekyylikaava, joka sisältää: 38,7 % hiiltä, ​​45,15 % typpeä ja 16,5 % vetyä. Vedyn tiheys on 15,5.

Amiinit. Suunnitelma aiheen opiskeluun: Suunnitelma aiheen opiskeluun: Määritelmä, luokittelu Määritelmä, luokitus Biologinen merkitys Biologinen merkitys Nimikkeistö, isomerismi Nimikkeistö, isomerismi Rakenne, ominaisuudet Rakenne, ominaisuudet Hankinta ja käyttö Hankinta ja käyttö

Tarkoitus: Muodostaa käsityksen amiinien rakenteesta, ominaisuuksista, tuotannosta ja käytöstä verrattuna ammoniakkiin. Muodostaa käsityksen amiinien rakenteesta, ominaisuuksista, tuotannosta ja käytöstä verrattuna ammoniakkiin. Vahvistaaksesi kykyä työskennellä lisätietolähteiden kanssa laatimalla OK taulukoiden, kaavioiden muodossa, vertailla, analysoida, tehdä johtopäätöksiä, työskennellä pareittain ja ryhmissä. Vahvistaaksesi kykyä työskennellä lisätietolähteiden kanssa laatimalla OK taulukoiden, kaavioiden muodossa, vertailla, analysoida, tehdä johtopäätöksiä, työskennellä pareittain ja ryhmissä.

Amiinien luokitus: radikaalien lukumäärän mukaan: radikaalien lukumäärän mukaan: primaarinen primaarinen toissijainen toissijainen tertiäärinen radikaalin luonteen mukaan: radikaalin luonteen mukaan: raja-arvo Aromaattinen aromaattinen sekoitettu aminoryhmien lukumäärän mukaan: aminoryhmien lukumäärä: Monoamiinit Monoamiinit Diamiinit Diamiinit Polyamiinit Polyamiinit

ne ovat polypeptidejä, ne ovat proteiineja

F. Engels ei ollut biologi, mutta antoi seuraavan määritelmän elämälle:

Elämä on proteiinikappaleiden olemassaolon muoto, jonka olennainen kohta on jatkuva aineiden vaihto niitä ympäröivän ulkoisen luonnon kanssa ja tämän aineenvaihdunnan lakkaamisen myötä myös elämä lakkaa, mikä johtaa proteiinien hajoamiseen.

Tämä määritelmä ei tietenkään ole tieteellinen eikä vaikuta kovin moniin, mutta se määrittelee yhden tärkeimmistä kohdista -

proteiinia maan päällä

Proteiinien rakenne ja toiminta

Oravat ovat polymeerejä, joiden monomeerit ovat aminohappoja. Proteiineissa on vain 20 aminohappoa, mutta näitä aminohappoja voi olla monia yhdistelmiä! Tämä johtaa monimuotoisuuteen. Siksi luonnossa on valtava määrä proteiineja!

Proteiinikoostumus on kirjoitettu tällä tavalla - aminohapposekvenssi, joka on merkitty kolmella kirjaimella:

Kuvassa näkyvä - aminohapposekvenssi - on kokonainen pitkä suuri molekyyli (tässä esitetty on hyvin pieni proteiini, yleensä tällaiset molekyylit ovat suuruusluokkaa pidempiä).

Aminohappoja koskevassa aiheessa olemme jo tarkastelleet mekanismia tällaisen polymeerin - polypeptidin - muodostumiselle.

Oravat jaettu:

• yksinkertainen- koostuvat vain aminohapoista;
• monimutkainen- aminohappojen lisäksi ne sisältävät aineita, jotka eivät ole proteiiniluonteisia.

Proteiinin primäärirakenne (konformaatio).

- tämä on juuri tämä sekvenssi - mitkä aminohapot ja missä järjestyksessä ne liittyvät kovalenttiset sidokset.

Proteiinin toissijainen rakenne

se kierre-, joka on jo muodostunut johtuen molekyylien väliset vetysidokset.

Proteiinin tertiäärinen rakenne

Tämä rakenne muodostuu kierretyistä spiraaleista - tällaista muodostusta kutsutaan

Kvaternäärinen proteiinirakenne

tämä on useiden rakenteeltaan samankaltaisten tertiääristen proteiinirakenteiden (globulien tai alayksiköiden) yhdistäminen yhdeksi molekyyliksi, jolloin se hankkii luonnollisia ominaisuuksia.

Itse palloja tässä rakenteessa kutsutaan protomeerit ja itse kvaternäärinen koulutus - multimeeri.

Proteiinit tuhoutuvat melko helposti. Ensin "murtuu" kvaternäärinen rakenne, sitten tertiäärinen, sitten toissijainen rakenne. Ensisijaisen rakenteen tuhoaminen on vaikeampaa. Se on enemmän kuin kemiallinen vuorovaikutus.

Proteiinirakenteiden tuhoutumista kutsutaan denaturaatio. Proteiinin ominaisuudet menetetään.

Tunnetuimmat denaturointiaineet ovat lämpötila (kuumennus), alkoholi, hapot ja emäkset.

Yksinkertainen ja arkipäiväinen esimerkki denaturoinnista on munakokkelia! 🙂

Typpeä sisältävät yhdisteet ovat erittäin tärkeitä kansantaloudessa. eloperäinen aine. Typpeä voidaan sisällyttää orgaanisiin yhdisteisiin nitroryhmän NO 2, aminoryhmän NH2 ja amidoryhmän (peptidiryhmän) - C (O) NH muodossa, ja typpiatomi on aina sitoutunut suoraan hiiliatomiin. .

Nitroyhdisteet saatu nitraamalla tyydyttyneitä hiilivetyjä suoraan typpihapolla (paine, lämpötila) tai nitraamalla aromaattisia hiilivetyjä typpihapolla rikkihapon läsnä ollessa, esimerkiksi:

Alempia nitroalkaaneja (värittömiä nesteitä) käytetään liuottimina muovien, selluloosakuitujen ja monien lakkojen valmistukseen, alempia nitroareeneja (keltaisia ​​nesteitä) käytetään välituotteina aminoyhdisteiden synteesiin.

Amiinit(tai aminoyhdisteet) voidaan pitää ammoniakin orgaanisina johdannaisina. Amiineja voi olla ensisijainen R - NH2, toissijainen RR "NH ja tertiäärinen RR "R" N riippuen vetyatomien lukumäärästä, jotka on korvattu radikaaleilla R, R, R". Esimerkiksi primaarinen amiini - etyyliamiini C 2 H 5 NH 2, sekundaarinen amiini - dietyyliamiini(CH3)2NH, tertiäärinen amiini - trietyyliamiini(C2H5) 3N.

Amiineilla, kuten ammoniakilla, on emäksisiä ominaisuuksia; ne hydratoituvat vesiliuoksessa ja dissosioituvat heikkoina emäksinä:

ja muodostavat happojen kanssa suoloja:

Tertiääriset amiinit lisäävät halogeenijohdannaisia ​​muodostaen tetrasubstituoituja ammoniumsuoloja:

Aromaattiset aginit(jossa aminoryhmä on sitoutunut suoraan bentseenirenkaaseen) ovat heikompia emäksiä kuin alkyyliamiinit johtuen typpiatomin yksinäisen elektroniparin vuorovaikutuksesta bentseenirenkaan a-elektronien kanssa. Aminoryhmä helpottaa vedyn korvaamista bentseenirenkaassa, esimerkiksi bromilla; 2,4,6-tribromaniliini muodostuu aniliinista:

Kuitti: nitroyhdisteiden pelkistys atomisella vedyllä (saatu joko suoraan astiassa reaktiolla Fe + 2НCl = FeCl 2 + 2Н 0 tai ohjaamalla vetyä H 2 nikkelikatalyytin H 2 = 2H 0 yli) johtaa synteesiin ensisijainen amiinit:

b) Siniinireaktio

Amiineja käytetään polymeerien liuottimien valmistuksessa, lääkkeet, rehun lisäaineet, lannoitteet, väriaineet. Erittäin myrkyllinen, erityisesti aniliini (keltaisenruskea neste, imeytyy elimistöön jopa ihon läpi).

Aminohappoja- orgaaniset yhdisteet, jotka sisältävät koostumuksessaan kaksi funktionaalista ryhmää - happamia UNSD ja amiini NH2; ovat proteiinien perusta.

Esimerkkejä:

Aminohapoilla on sekä happojen että amiinien ominaisuuksia. Joten ne muodostavat suoloja (karboksyyliryhmän happamien ominaisuuksien vuoksi):

ja esterit (kuten muut orgaaniset hapot):

Vahvemmilla (epäorgaanisilla) hapoilla niillä on emästen ominaisuuksia ja ne muodostavat suoloja aminoryhmän emäksisten ominaisuuksien vuoksi:

Glysinaattien ja wisterium-suolojen muodostumisreaktio voidaan selittää seuraavasti. Vesiliuoksessa aminohappoja on kolmessa muodossa (esimerkiksi glysiini):

Siksi glysiini reaktiossa alkalien kanssa siirtyy glysinaatti-ioniksi ja happojen kanssa glysiinikationiksi, tasapaino siirtyy vastaavasti kohti anionien tai kationien muodostumista.

Oravat- orgaaniset luonnolliset yhdisteet; ovat biopolymeerejä, jotka on rakennettu aminohappotähteistä. Proteiinimolekyyleissä typpi on amidoryhmän muodossa - C (O) - NH - (ns. peptidisidos C-N). Proteiinit sisältävät välttämättä C, H, N, O, lähes aina S, usein P jne.

Kun proteiineja hydrolysoidaan, saadaan aminohappojen seos, esimerkiksi:

Proteiinimolekyylin aminohappotähteiden lukumäärän mukaan dipeptidit(edellä mainittu glysyylialaniini), tripeptidit jne. Luonnolliset proteiinit (proteiinit) sisältävät 100-1105 aminohappotähdettä, mikä vastaa suhteellista molekyylipainoa 1104-1107.

Proteiinien makromolekyylien muodostuminen ( biopolymeerit), eli aminohappomolekyylien sitoutuminen pitkiin ketjuihin tapahtuu yhden molekyylin COOH-ryhmän ja toisen molekyylin NH2-ryhmän osallistuessa:

Proteiinien fysiologista merkitystä on vaikea yliarvioida, ei ole sattumaa, että niitä kutsutaan "elämän kantajiksi". Proteiinit ovat päämateriaali, josta elävä organismi rakennetaan, eli jokaisen elävän solun protoplasma.

Proteiinin biologisen synteesin aikana polypeptidiketjuun sisältyy 20 aminohappotähdettä (organismin geneettisen koodin määräämässä järjestyksessä). Niiden joukossa on sellaisia, joita keho itse ei syntetisoi ollenkaan (tai niitä ei syntetisoi riittävästi), niitä kutsutaan ns. välttämättömiä aminohappoja ja ne viedään kehoon ruoan kanssa. Ravintoarvo proteiinit ovat erilaisia; eläinproteiineja, joissa on enemmän välttämättömiä aminohappoja, pidetään ihmiselle tärkeämpänä kuin kasviproteiinia.

1-2. Orgaanisten aineiden luokka

1. nitroyhdisteet

2. primaariset amiinit

sisältää funktionaalisen ryhmän

1) - O - NO 2

3. Molekyylien välille muodostuu vetysidoksia

1) formaldehydi

2) propanoli-1

3) vetysyanidi

4) etyyliamiini

4. Rakenteellisten isomeerien lukumäärä tyydyttyneiden amiinien ryhmästä koostumukselle C 3 H 9 N on

5. Aminohapon CH 3 CH (NH 2) COOH vesiliuoksessa kemiallinen ympäristö on

1) hapan

2) neutraali

3) emäksinen

6. Reaktioiden kaksoistoiminto suoritetaan (erikseen) kaikilla joukon aineilla

1) glukoosi, etaanihappo, etyleeniglykoli

2) fruktoosi, glyseriini, etanoli

3) glysiini, glukoosi, metaanihappo

4) eteeni, propaanihappo, alaniini

7-10. Reaktioon liuoksessa glysiinin ja

7. natriumhydroksidi

8. metanoli

9. kloorivety

10. aminoetikkahappotuotteet ovat

1) suolaa ja vettä

3) dipeptidi ja vesi

4) esteri ja vesi

11. Yhdiste, joka reagoi kloorivedyn kanssa muodostaen suolan, joutuu substituutioreaktioihin ja saadaan pelkistämällä bentseeninitraustuote, on

1) nitrobentseeni

2) metyyliamiini

12. Kun lisäät lakmus värittömään vesiliuos 2-aminopropaanihappoliuos muuttuu väriksi:

1) punainen

4) violetti

13. Jotta voidaan tunnistaa isomeerit, joiden rakenne on CH 3 -CH 2 -CH 2 -NO 2 ja NH 2 -CH (CH 3) - COOH, tulee käyttää reagenssia

1) vetyperoksidi

2) bromivesi

3) NaHC03-liuos

4) FeCl3-liuos

14. Keskitetyn vaikutuksen alaisena typpihappo proteiinia näkyy ... värjäytymistä:

1) violetti

2) sininen

4) punainen

15. Yhdistä yhteyden nimi luokkaan, johon se kuuluu

16. Aniliini toimii prosesseissa:

1) neutralointi muurahaishapolla

2) vedyn korvaaminen natriumilla

3) fenolin saaminen

4) korvaaminen kloorivedellä

17. Glysiini osallistuu reaktioihin

1) hapetus kupari(II)oksidilla

2) dipeptidin synteesi fenyylialaniinin kanssa

3) esteröinti butanoli-1:llä

4) metyyliamiinin lisääminen

18-21. Kirjoita reaktioyhtälöt kaavion mukaan

AMIINIT

Ammoniakkijohdannaiset, joiden molekyyleissä yksi tai useampi vetyatomi on korvattu hiilivetyradikaalilla:

CH 3 - NH 2 C 2 H 5 - NH 2 C 3 H 7 - NH 2

metyyliamiini etyyliamiini propyyliamiini

Ryhmä - NH2 nimeltään aminoryhmä. Amiinit ovat orgaanisia emäksiä.

Aromaattisella amiinilla on suurin käytännön merkitys - aniliini.

Aniliini C6H5-NH2(fenyyliamiini).

Aniliini on väritön öljymäinen neste, jolla on ominainen haju. Ilmassa se hapettuu nopeasti ja saa punaruskean värin. Varo myrkyllistä. Aniliini on heikompi emäs kuin rajoittavat amiinit.

1. Aminoyhdisteet. Luokittelu, isomeria, nimet ja fysikaaliset ominaisuudet

2. Amiinien kemialliset ominaisuudet. Amiinien emäksisyys (Zagorsky V.V.)

3. Aniliinin ominaisuuksien piirteet. Amiinien valmistus ja käyttö

Teoreettista materiaalia aiheesta "Amiinit" voi tarkastella

TARKISTA ITSE:

testi "Amiinien nimistö"

AMINOHAPPOJA

Typpeä sisältävät orgaaniset aineet, joiden molekyylit sisältävät karboksyyliryhmän - COOH ja aminoryhmän - NH2.

NH2-CH2-COOH NH2-CH2-CH2-COOH

aminoetikkahappo β-aminopropiinihappo

Aminohapot ja peptidit teollisuudessa ja lääketieteessä

Maailmassa tuotetaan vuosittain yli 200 tuhatta tonnia aminohappoja, joita käytetään pääasiassa elintarvikelisäaineina ja karjan rehukomponentteina. Perinteinen teollinen valmistusmenetelmä on fermentointi, mutta kemialliset ja erityisesti entsymaattiset menetelmät erilaisten aminohappojen synteesiin ovat yhä tärkeämpiä. Lysiinillä ja glutamiinihapolla on suurin osuus teollisesta aminohappojen tuotannosta, ja myös glysiiniä ja metioniinia tuotetaan suuria määriä. Aminohapot, varsinkin välttämättömät eli elimistössä syntetisoimattomat, kiinnostavat erityisesti lääketiede ja elintarviketeollisuus. Fenyylialaniini on useiden hormonien esiaste, jotka suorittavat monia säätelyreaktioita kehossa, metioniini on pääasiallinen metyyliryhmien luovuttaja adrenaliinin, kreatiinin synteesissä ja myös rikin lähde tiamiinin muodostumisessa, valiini on mukana pantoteenihapon synteesissä treoniini on B12-vitamiinin esiaste jne. Siksi aminohappopuutos, joka vaikuttaa monien aineenvaihduntaprosessien häiriintymiseen, on korvattava lisäämällä vastaavia eksogeenisiä aminohappoja.

Aminohapot lääkeaineina

Aminohappoja käytetään laajasti lääketieteellisessä käytännössä. Ensinnäkin tämä koskee sellaisia ​​aminohappoja kuin metioniini, histidiini, glutamiini- ja asparagiinihappo. Viime vuosina aminohappojen - lääkkeiden - luettelo on laajentunut merkittävästi. Se sisältää arginiinia, aromaattisia aminohappoja, kysteiiniä ja joitain muita.

Arginiini yhdessä aspartaatin tai glutamaatin kanssa se auttaa maksasairauksissa. K-Na-aspartaatti lievittää väsymystä ja lievittää sydänkipuja, sitä suositellaan maksasairauksiin ja diabetekseen. Kysteiini suojaa SH-entsyymejä maksassa ja muissa kudoksissa hapettumiselta ja sillä on myrkkyjä poistava vaikutus. Sillä on myös suojaava vaikutus säteilyn aiheuttamilta vaurioilta. Dihydroksifenyylialaniini ja D-fenyylialaniini ovat tehokkaita Parkinsonin taudissa. Polyaminohapoista saa hyvää materiaalia leikkaukseen.

Glutamiinihappo Käytetään psykiatriassa epilepsian hoitoon ja erityisesti lastenpsykiatriassa dementian ja syntymätraumavaikutusten hoitoon. Lisäksi sitä käytetään peptisen haavan ja hypoksian monimutkaisessa hoidossa. Erittäin tehokas lääke on glutamiinihapon johdannainen - gamma-aminovoihappo tai GABA. Se muodostuu glutamiinihaposta dekarboksyloimalla entsyymin 4-aminobutyraatti:2-hydrtoimella pyridoksaalifosfaatin läsnä ollessa. GABA estää hermoimpulssien siirtymistä keskushermoston synapseissa. GABA:n perusteella luotiin lääke gammalon (aminolon), jota käytetään aivohalvauksen jälkeisiin aivoverenkiertohäiriöihin, aivoverisuonten ateroskleroosiin ja muistin menettämiseen.

Asparagiinihappo edistää sydänlihaksen hapenkulutuksen lisääntymistä. Kardiologiassa käytetään Pananginia - lääkettä, joka sisältää kaliumaspartaattia ja magnesiumaspartaattia. Pananginia käytetään erilaisten rytmihäiriöiden sekä sepelvaltimotautien hoitoon.

metioniini suojaa kehoa bakteerien endotoksiinien ja joidenkin muiden myrkkyjen myrkytyksen varalta, joten sitä käytetään kehon suojaamiseen myrkyllisiltä aineilta ympäristöön. Sillä on säteilyä suojaava ominaisuus.

Glysiini GABA:n tavoin on keskushermoston estävä välittäjäaine. Lääketieteessä sitä käytetään alkoholismin hoitoon. Glysiinijohdannainen - betaiini - on tehokas hepatoprotektiivinen lääke, parantaa ruoansulatusta.

Aminohappojen käyttö ravintolisänä näyttää olevan tehokasta, jolla on kaksi tarkoitusta: lääkekomponenttina sekä ravintoarvon parantajana. elintarvikkeita ja antaa niille optimaaliset makuominaisuudet.

Aminohapot sisällä maataloudessa

Aminohapot maataloudessa aminohappoja käytetään pääasiassa rehun lisäaineina. Monet kasviproteiinit sisältävät lysiiniä hyvin pieniä määriä, joten lysiinin lisääminen kotieläinten rehuun niiden tasapainottamiseksi proteiiniravinnolla on ensiarvoisen tärkeää. Lisäksi maataloudessa aminohappoja käytetään kasvien suojaamiseen erilaisilta taudeilta (metioniini, glutamiinihappo, valiini), osa aminohapoista, kuten alaniini ja glysiini, ovat rikkakasvien torjuntavaikutuksia ja niitä käytetään kasvien suojaamiseen rikkakasveilta.

Hydrofobisten ryhmien lisääminen aminohappoihin, kuten glutamiini- tai asparagiinihappoihin, mahdollistaa pinta-aktiivisten aineiden (pinta-aktiivisten aineiden) saamisen, joita käytetään laajalti polymeerien synteesissä sekä pesuaineiden, emulgointiaineiden ja moottoripolttoaineiden lisäaineiden valmistuksessa.

Aminohapot kosmetiikassa

Aminohappolisää sisältävät shampoot ja voiteet tukevat tehokkaammin normaalia ihon toimintaa ja vaikuttavat suotuisasti hiusten laatuun.

Aminohappojen käyttö laajenee jatkuvasti, ja sitä rajoittavat vain vaadittu puhdistusaste ja korkeat tuotantokustannukset.

Viime vuosina monien tutkijoiden huomio on kiinnitetty sääteleviin peptideihin niiden avautuneiden mahdollisuuksien myötä niiden lääketieteelliseen käyttöön endogeenisten kehon säätelyaineiden toimintaa jäljittelevinä lääkkeinä.

Teoreettinen materiaali aiheesta "Aminohapot"

PROTEINIT

- suurimolekyylipainoiset orgaaniset yhdisteet, jotka koostuvat α-aminohappotähteistä.

AT proteiinikoostumus sisältää hiilen, vedyn, typen, hapen, rikin. Jotkut proteiinit muodostavat komplekseja muiden fosforia, rautaa, sinkkiä ja kuparia sisältävien molekyylien kanssa.

Proteiineilla on suuri molekyylipaino: munaalbumiini - 36 000, hemoglobiini - 152 000, myosiini - 500 000. Vertailun vuoksi: alkoholin molekyylipaino on 46, etikkahappo - 60, bentseeni - 78.

Video oppitunti Oravat

Aiheesta "Proteiinit" voi lukea tietoa:

1. http://biofile.ru/bio/21838.html

2. http://biofile.ru/bio/20913.html

TARKISTA ITSE:

iso biologinen merkitys sisältää aminohappoja - yhdisteitä sekalaisten kanssa, jotka amiinien tavoin sisältävät aminoryhmiä ja samalla, kuten hapot, karboksyyliryhmiä - COOH. Esimerkkinä voidaan mainita yksinkertaisimmat: aminoetikkahappo eli glysiini ja aminopropionihappo tai alaniinia. Muiden tämän tyyppisten luonnollisten aminohappojen rakenne voidaan ilmaista seuraavalla yleisellä kaavalla (jossa R on hiilivetyradikaali, joka voi sisältää erilaisia ​​funktionaalisia ryhmiä):

Aminohapot ovat amfoteerisia yhdisteitä: ne muodostavat suoloja emästen kanssa (johtuen karboksyyliryhmästä) ja happojen kanssa (johtuen aminoryhmästä).

Vetyioni, joka irtoaa hajoamisen aikana aminohaposta karboksyylistä, voi siirtyä aminoryhmäänsä muodostaen ammoniumryhmän. Siten aminohappoja on olemassa ja ne reagoivat myös bipolaaristen hevosten muodossa (sisäiset suolat):

Tämä selittää, että yhden karboksyyli- ja yhden aminoryhmän sisältävillä aminohappoliuoksella on neutraali reaktio.

Valkuaisainemolekyylit eli proteiinit rakentuvat aminohappomolekyyleistä, jotka täysin hydrolysoituessaan mineraalihappojen, alkalien tai entsyymien vaikutuksesta hajoavat muodostaen aminohapposeoksia.

Proteiinit ovat luonnollisia suurimolekyylisiä typpeä sisältäviä orgaanisia yhdisteitä. Heillä on ensisijainen rooli kaikissa elämänprosesseissa, ne ovat elämän kantajia. Proteiineja löytyy kaikista organismien kudoksista, verestä, luista. Entsyymit (entsyymit), monet hormonit ovat monimutkaisia ​​proteiineja. Proteiinit muodostavat ihon, hiukset, villan, höyhenet, sarvet, kaviot, luut, luonnolliset silkkilangat. Proteiini, samoin kuin hiilihydraatit ja rasvat, on tärkein elintarvikkeiden välttämätön ainesosa.

Proteiinien koostumus sisältää hiiltä, ​​vetyä, typpeä ja usein rikkiä, fosforia, rautaa. Molekyylipainot ovat suuria - 1500:sta useisiin miljooniin.

Proteiinien rakenteen ja synteesin ongelma on yksi tärkeimmistä moderni tiede. Tällä alalla on edistytty viime vuosikymmeninä paljon. On todettu, että kymmenet, sadat ja tuhannet aminohappomolekyylit, jotka muodostavat jättimäisiä proteiinimolekyylejä, yhdistyvät toistensa kanssa vapauttaen vettä karboksyyli- ja aminoryhmien kustannuksella; tällaisen molekyylin ketjurakenne voidaan esittää seuraavasti:

Proteiinimolekyyleissä atomiryhmät toistuvat monta kertaa; niitä kutsutaan amidiryhmiksi tai proteiinikemiassa peptidiryhmiksi. Sen mukaisesti proteiinit luokitellaan luonnollisiksi korkeamolekyylipainoisiksi polyamideiksi tai polypeptideiksi.

Proteiinien koko valikoima muodostuu 20 erilaisesta aminohaposta; samaan aikaan kunkin proteiinin kohdalla sekvenssi, jossa sen muodostavien aminohappotähteet on kytketty toisiinsa, on tiukasti spesifinen. Menetelmiä on löydetty tämän sekvenssin selvittämiseksi; seurauksena joidenkin proteiinien rakenne on jo määritetty tarkasti. Ja merkittävin saavutus tällä alalla oli yksinkertaisimpien proteiinien synteesi aminohapoista: kuten jo mainittiin, 1900-luvun vuosina insuliinihormoni ja ribonukleaasientsyymi syntetisoitiin synteettisesti. Näin ollen perustavanlaatuinen mahdollisuus syntetisoida vieläkin monimutkaisempia proteiineja on todistettu.