Muchas de las sustancias nitrogenadas no proteicas son productos intermedios o finales del metabolismo proteico de los organismos animales y vegetales. . Las sustancias que contienen nitrógeno no proteico están involucradas en la formación de un sabor y aroma específicos de los productos. Algunos de ellos estimulan la actividad de las glándulas digestivas.

Aminoácidos son los principales componentes estructurales de las moléculas proteicas y aparecen en forma libre en los alimentos principalmente en el proceso de descomposición de las proteínas. Los aminoácidos libres se encuentran en los tejidos de plantas y animales en pequeñas cantidades, pero cuando se almacenan alimentos, su cantidad aumenta.

amidas ácidas son derivados ácidos grasos con la fórmula general RCH 2 CONH 2. Son comunes en productos vegetales y animales como constituyente natural. Estos incluyen asparagina, glutamina, urea, etc.

compuestos de amoníaco se encuentran en los alimentos en pequeñas cantidades en forma de amoníaco y sus derivados, en particular aminas. Un contenido significativo de amoníaco y aminas indica descomposición putrefactiva de proteínas. productos alimenticios. Los derivados de amoníaco incluyen metilaminas CH 3 NH 2, dimetilaminas (CH 3) 2 NH y trimetilaminas (CH 3) 3 N que tienen un olor específico. Cuando las proteínas de la carne y el pescado se pudren, se forman aminas que son venenosas para los humanos: cadaverina, putrescina, histamina. .

nitratos, es decir. las sales de ácido nítrico, como compuesto alimentario natural, se encuentran en pequeñas cantidades, pero en algunos productos la cantidad de nitratos es significativa. En la actualidad, las concentraciones máximas permisibles (MPC) de nitratos en varios tipos vegetales y frutas.

En el cuerpo humano, bajo la influencia de la microflora intestinal, los nitratos se reducen a nitritos, que se absorben en la sangre y bloquean los centros de respiración.La dosis máxima permitida de nitratos para una persona no debe exceder los 5 mg por 1 kg de cuerpo peso.

nitritos, en particular, NaNO 2 se agrega a la carne como conservante en la producción de salchichas, carnes ahumadas, carne en conserva, para preservar el color rosa-rojo de los productos terminados. Los nitritos son más tóxicos que los nitratos, en el estómago humano se forman nitrosaminas, el más fuerte de los carcinógenos químicos actualmente conocidos.La dosis diaria máxima permitida para ellos es de 0,4 mg por 1 kg de peso corporal humano. La legislación sanitaria establece la norma máxima permisible para el contenido de nitritos en los productos cárnicos.

alcaloides - un grupo de compuestos que contienen nitrógeno fisiológicamente activos que tienen propiedades básicas y tienen una estructura heterocíclica. Muchos de ellos en grandes dosis son venenos potentes.

Los alcaloides incluyen nicotina C 10 H 14 N 2, cafeína C 8 H 10 N 4 O 2 y teobromina C 7 H 8 N 4 O 2. La dosis letal de nicotina para humanos es de 0.01-0.04 g Los alcaloides dan un fuerte sabor a quemado a los productos: piperina C 17 H 19 O 3 N y piperovatin C 16 H 21 O 2 N (en pimiento picante), etc.

Bases nitrogenadas de purina - adenina C 5 H 5 N 5, guanina C 5 H 5 N 5 O, xantina, C 5 H 5 N 4 O 2, hipoxantina C 5 H 4 N 4 O - ocurren durante la hidrólisis de los ácidos nucleicos, se encuentran en los músculos de animales y pescado, té, levadura, tejido cerebral. Estas son sustancias biológicamente activas.

Compuestos nitro. Los compuestos nitro se denominan sustancias orgánicas, cuyas moléculas contienen un grupo nitro: NO 2 en el átomo de carbono.

Se pueden considerar como derivados de hidrocarburos obtenidos al reemplazar un átomo de hidrógeno con un grupo nitro. Según el número de grupos nitro, se distinguen compuestos mono, di y polinitro.

Nombres de compuestos nitro producido a partir de los nombres de los hidrocarburos originales con la adición del prefijo nitro-:

La fórmula general de estos compuestos es R—NO 2 .

La introducción de un grupo nitro en la materia orgánica se denomina nitración. Se puede llevar a cabo de diferentes maneras. La nitración de compuestos aromáticos se lleva a cabo fácilmente bajo la acción de una mezcla de ácidos nítrico y sulfúrico concentrados (el primero es un agente nitrante, el segundo es un agente de eliminación de agua):

El trinitrotolueno es bien conocido como explosivo. Explota solo al detonar. Arde con una llama humeante sin explosión.

La nitración de hidrocarburos saturados se lleva a cabo por la acción de hidrocarburos diluidos Ácido nítrico con calor y alta presión (reacción de M.I. Konovalov):

Los compuestos nitro a menudo también se preparan haciendo reaccionar haluros de alquilo con nitrito de plata:

Al reducir los compuestos nitro, se forman aminas.

Compuestos heterocíclicos que contienen nitrógeno. Los compuestos heterocíclicos son compuestos orgánicos que contienen anillos (ciclos) en sus moléculas, en cuya formación, además del átomo de carbono, también participan átomos de otros elementos.

Los átomos de otros elementos que forman el heterociclo se llaman heteroátomos. Los heterociclos más comunes son los heteroátomos de nitrógeno, oxígeno y azufre, aunque puede haber compuestos heterocíclicos con una amplia variedad de elementos que tengan una valencia de al menos dos.

Los compuestos heterocíclicos pueden tener 3, 4, 5, 6 o más átomos en el ciclo. Sin embargo valor más alto tener heterociclos de cinco y seis miembros. Estos ciclos, como en la serie de compuestos carbocíclicos, se forman más fácilmente y se distinguen por la mayor fuerza. Un heterociclo puede contener uno, dos o más heteroátomos.

En muchos compuestos heterocíclicos, la estructura electrónica de los enlaces en el anillo es la misma que en los compuestos aromáticos. Por lo tanto, los compuestos heterocíclicos típicos se denotan convencionalmente no solo por fórmulas que contienen enlaces dobles y simples alternantes, sino también por fórmulas en las que la conjugación de electrones p se indica mediante un círculo inscrito en la fórmula.

Para los heterociclos, generalmente se usan nombres empíricos.

Heterociclos de cinco miembros

Heterociclos de seis miembros

De gran importancia son los heterociclos fusionados con un anillo de benceno o con otro heterociclo, como la purina:

Heterociclos de seis miembros. Piridina C 5 H 5 N - el heterociclo aromático de seis miembros más simple con un átomo de nitrógeno. Puede considerarse como un análogo del benceno, en el que un grupo CH se reemplaza por un átomo de nitrógeno:

La piridina es un líquido incoloro, ligeramente más ligero que el agua, con un olor desagradable característico; miscible con agua en cualquier proporción. La piridina y sus homólogos se aíslan del alquitrán de hulla. En condiciones de laboratorio, la piridina se puede sintetizar a partir de ácido cianhídrico y acetileno:

Propiedades químicas piridina están determinados por la presencia de un sistema aromático que contiene seis electrones p y un átomo de nitrógeno con un par de electrones no compartido.

1. Propiedades básicas. La piridina es una base más débil que aminas alifáticas. Su solución acuosa se vuelve azul tornasol:

Cuando la piridina reacciona con ácidos fuertes, se forman sales de piridinio:

2. propiedades aromáticas. Como el benceno, la piridina reacciona sustitución electrofílica, sin embargo, su actividad en estas reacciones es menor que la del benceno debido a la alta electronegatividad del átomo de nitrógeno. Nitratos de piridina a 300 ° Con salida baja:

El átomo de nitrógeno en las reacciones de sustitución electrófila se comporta como un sustituyente del segundo tipo, entonces la sustitución electrofílica ocurre en meta- posición.

A diferencia del benceno la piridina puede reaccionar sustitución nucleofílica, ya que el átomo de nitrógeno extrae densidad de electrones del sistema aromático y orto-para- posiciones relativas al átomo de nitrógeno se agotan en electrones. Entonces, la piridina puede reaccionar con la amida de sodio, formando una mezcla orto- y par- aminopiridinas (Reacción de chichibabina):

A hidrogenación de piridina el sistema aromático se descompone y forma piperidina, que es una amina secundaria cíclica y es una base mucho más fuerte que la piridina:

Pirimidina C 4 H 4 N 2 - heterociclo de seis miembros con dos átomos de nitrógeno. Puede considerarse como un análogo del benceno, en el que dos grupos CH son reemplazados por átomos de nitrógeno:

Debido a la presencia de dos átomos de nitrógeno electronegativos en el anillo, la pirimidina es aún menos activa en las reacciones de sustitución electrofílica que la piridina. Sus propiedades básicas también son menos pronunciadas que las de la piridina.

El significado principal de la pirimidina. es que es el ancestro de la clase de bases de pirimidina.

Las bases de pirimidina son derivados de la pirimidina, cuyos residuos forman parte de los ácidos nucleicos: uracilo, timina, citosina.

Cada una de estas bases puede existir en dos formas. En estado libre, las bases existen en forma aromática y se incluyen en la composición de los ácidos nucleicos en forma NH.

Compuestos con un ciclo de cinco miembros. Pirrol C 4 H 4 NH - heterociclo de cinco miembros con un átomo de nitrógeno.

El sistema aromático contiene seis electrones p (uno de cada cuatro átomos de carbono y un par de electrones del átomo de nitrógeno). A diferencia de la piridina, el par de electrones del átomo de nitrógeno en el pirrol es parte del sistema aromático, por lo tanto el pirrol está prácticamente desprovisto de propiedades básicas.

El pirrol es un líquido incoloro con un olor similar al del cloroformo. El pirrol es ligeramente soluble en agua (< 6%), но растворим в органических растворителях. На воздухе быстро окисляется и темнеет.

pirrol recibir condensación de acetileno con amoníaco:

o amonólisis de anillos de cinco miembros con otros heteroátomos (Reacción de Yuriev):

Los ácidos minerales fuertes pueden extraer el par de electrones del átomo de nitrógeno del sistema aromático, mientras que la aromaticidad se rompe y el pirrol se convierte en un compuesto inestable, que se polimeriza inmediatamente. La inestabilidad del pirrol en un ambiente ácido se denomina acidofobia.

El pirrol exhibe las propiedades de un ácido muy débil. Reacciona con potasio para formar pirrol-potasio:

El pirrol, como compuesto aromático, es propenso a reacciones de sustitución electrofílica que ocurren predominantemente en el átomo de carbono a (adyacente al átomo de nitrógeno).

Cuando se hidrogena el pirrol, se forma pirrolidina, una amina secundaria cíclica, que exhibe las propiedades principales:

purina - heterociclo, incluidos dos ciclos articulados: piridina e imidazol:

El sistema aromático de la purina incluye diez electrones p (ocho electrones de dobles enlaces y dos electrones del átomo de nitrógeno del pirrol). La purina es un compuesto anfótero. Las propiedades básicas débiles de la purina están asociadas con los átomos de nitrógeno del anillo de seis miembros, y las propiedades ácidas débiles están asociadas con el grupo NH del anillo de cinco miembros.

El significado principal de la purina es que es el ancestro de la clase de bases de purina.

Las bases de purina son derivados de la purina, cuyos restos forman parte de los ácidos nucleicos: adenina, guanina.

Ácidos nucleicos. Los ácidos nucleicos son compuestos macromoleculares naturales (polinucleótidos) que juegan un papel muy importante en el almacenamiento y transmisión de información hereditaria en los organismos vivos. El peso molecular de los ácidos nucleicos puede variar desde cientos de miles hasta decenas de miles de millones. Fueron descubiertos y aislados de núcleos celulares ya en el siglo XIX, pero papel biológico fue descubierto recién en la segunda mitad del siglo XX.

La estructura de los ácidos nucleicos se puede establecer analizando los productos de su hidrólisis. Con la hidrólisis completa de los ácidos nucleicos, se forma una mezcla de bases de pirimidina y purina, un monosacárido (b-ribosa o b-desoxirribosa) y ácido fosfórico. Esto significa que los ácidos nucleicos se construyen a partir de fragmentos de estas sustancias.

Con hidrólisis parcial de ácidos nucleicos, se forma una mezcla nucleótidos cuyas moléculas se construyen a partir de residuos de ácido fosfórico, un monosacárido (ribosa o desoxirribosa) y una base nitrogenada (purina o pirimidina). El residuo de ácido fosfórico está unido al tercer o quinto átomo de carbono del monosacárido, y el residuo de base está unido al primer átomo de carbono del monosacárido. Fórmulas generales de nucleótidos:

donde X=OH para ribonucleótidos, construido sobre la base de ribosa, y X \u003d\u003d H para desoxirribonucleótidos, a base de desoxirribosa. Según el tipo de base nitrogenada, se distinguen los nucleótidos de purina y pirimidina.

El nucleótido es la principal unidad estructural de los ácidos nucleicos, su enlace monomérico. Los ácidos nucleicos formados por ribonucleótidos se denominan ácidos ribonucleicos(ARN). Los ácidos nucleicos formados por desoxirribonucleótidos se denominan ácidos desoxirribonucleicos (ADN). La composición de las moléculas. ARN nucleótidos que contienen bases adenina, guanina, citosina y uracilo. La composición de las moléculas. ADN contiene nucleótidos que contienen adenina, guanina, citosina y timina. Se utilizan abreviaturas de una letra para designar bases: adenina - A, guanina - G, timina - T, citosina - C, uracilo - U.

Las propiedades del ADN y el ARN están determinadas por la secuencia de bases en la cadena de polinucleótidos y la estructura espacial de la cadena. La secuencia de bases contiene información genética, y los residuos de monosacárido y ácido fosfórico juegan un papel estructural (portadores, bases).

Con la hidrólisis parcial de nucleótidos, un residuo de ácido fosfórico se escinde y nucleósidos, cuyas moléculas consisten en un residuo de una base de purina o pirimidina asociada con un residuo de monosacárido - ribosa o desoxirribosa. Fórmulas estructurales de los principales nucleósidos de purina y pirimidina:

Nucleósidos de purina:

Nucleósidos de pirimidina:

En las moléculas de ADN y ARN, los nucleótidos individuales se unen en una sola cadena polimérica debido a la formación de enlaces éster entre los residuos de ácido fosfórico y los grupos hidroxilo en los átomos de carbono tercero y quinto del monosacárido:

Estructura espacial Las cadenas de polinucleótidos de ADN y ARN se determinaron mediante análisis de difracción de rayos X. Uno de los mayores descubrimientos en bioquímica del siglo XX. resultó ser un modelo de la estructura de doble cadena del ADN, que fue propuesto en 1953 por J. Watson y F. Crick. Según este modelo, la molécula de ADN es una doble hélice y consta de dos cadenas de polinucleótidos retorcidas en direcciones opuestas alrededor de un eje común. Las bases de purina y pirimidina están ubicadas dentro de la hélice, mientras que los residuos de fosfato y desoxirribosa están afuera. Las dos hélices se mantienen unidas por enlaces de hidrógeno entre pares de bases. La propiedad más importante del ADN es la selectividad en la formación de enlaces. (complementariedad). Los tamaños de las bases y la doble hélice se eligen en la naturaleza de tal manera que la timina (T) forma enlaces de hidrógeno solo con la adenina (A) y la citosina (C) solo con la guanina (G).

Por lo tanto, dos cadenas en una molécula de ADN son complementarias entre sí. La secuencia de nucleótidos en una de las hélices determina únicamente la secuencia de nucleótidos en la otra hélice.

En cada par de bases unidas por enlaces de hidrógeno, una de las bases es purina y la otra es pirimidina. De ello se deduce que el número total de residuos de base de purina en una molécula de ADN es igual al número de residuos de base de pirimidina.

La longitud de las cadenas de polinucleótidos de ADN es prácticamente ilimitada. El número de pares de bases en una doble hélice puede variar desde unos pocos miles en los virus más simples hasta cientos de millones en humanos.

A diferencia del ADN, las moléculas de ARN consisten en una sola cadena de polinucleótidos. El número de nucleótidos en la cadena varía de 75 a varios miles, y el peso molecular del ARN puede variar de 2500 a varios millones. La cadena de polinucleótidos de ARN no tiene una estructura estrictamente definida.

El papel biológico de los ácidos nucleicos. El ADN es la molécula principal en un organismo vivo. Almacena la información genética que transmite de una generación a la siguiente. En las moléculas de ADN, la composición de todas las proteínas del cuerpo se registra de forma codificada. Cada aminoácido que forma parte de las proteínas tiene su propio código en el ADN, es decir, una determinada secuencia de bases nitrogenadas.

El ADN contiene toda la información genética, pero no está directamente involucrado en la síntesis de proteínas. El papel de intermediario entre el ADN y el sitio de síntesis de proteínas lo realiza el ARN. El proceso de síntesis de proteínas basado en información genética se puede dividir esquemáticamente en dos etapas principales: lectura de información (transcripción) y síntesis de proteínas (transmisión).

Las células contienen tres tipos de ARN que realizan diferentes funciones.

1. Información, o matriz. ARN(se denota por ARNm) lee y transfiere información genética del ADN contenido en los cromosomas a los ribosomas, donde se sintetiza una proteína con una secuencia estrictamente definida de aminoácidos.

2. ARN de transferencia(ARNt) lleva aminoácidos a los ribosomas, donde están conectados por un enlace peptídico en una secuencia específica que establece el ARNm.

3. ARN ribosómico (ARNr) directamente involucrado en la síntesis de proteínas en los ribosomas. Los ribosomas son estructuras supramoleculares complejas que constan de cuatro ARNr y varias docenas de proteínas.. De hecho, los ribosomas son fábricas para la producción de proteínas.

Todos los tipos de ARN se sintetizan en la doble hélice del ADN.

La secuencia de bases en el ARNm es el código genético que controla la secuencia de aminoácidos en las proteínas. Fue descifrado en 1961-1966. Una característica notable del código genético es que es universal para todos los organismos vivos. Las mismas bases en diferentes ARN (ya sean humanos o de virus) corresponden a los mismos aminoácidos. Cada aminoácido tiene su propia secuencia de tres bases llamadas codón. Algunos aminoácidos están codificados por más de un codón. Entonces, la leucina, la serina y la arginina corresponden a seis codones, cinco aminoácidos, cuatro codones, isoleucina, tres codones, nueve aminoácidos, dos codones, y metionina y triptófano, uno cada uno. Tres codones son señales para detener la síntesis de la cadena polipeptídica y se denominan codones terminadores.

Aminas. Las aminas son compuestos orgánicos que pueden considerarse derivados del amoníaco, en los que los átomos de hidrógeno (uno o más) son sustituidos por radicales hidrocarbonados.

Dependiendo de la naturaleza del radical, las aminas pueden ser alifáticas (limitantes e insaturadas), alicíclicas, aromáticas, heterocíclicas. se subdividen en primaria, secundaria, terciaria dependiendo de cuántos átomos de hidrógeno sean reemplazados por un radical.

Las sales de amonio cuaternario del tipo +Cl- son análogos orgánicos de las sales de amonio inorgánico.

Nombres de aminas primarias generalmente se produce a partir de los nombres de los hidrocarburos correspondientes, agregándoles el prefijo aminado o terminando -amina . Nombres de aminas secundarias y terciarias la mayoría de las veces se forman de acuerdo con los principios de la nomenclatura racional, enumerando los radicales presentes en el compuesto:

primario R-NH2:CH3-NH2-metilamina; C6H5-NH2-fenilamina;

secundario R-NH-R ": (CH 2) NH - dimetilamina; C 6 H 5 -NH-CH 3 - metilfenilamina;

terciario R-N(R")-R": (CH3)3H - trimetilamina; (C 6 H 5) 3 N - trifenilamina.

Recibo. una. Calentamiento de haluros de alquilo con el amoníaco bajo presión conduce a la alquilación secuencial del amoníaco, con la formación de una mezcla de sales de aminas primarias, secundarias y terciarias, las cuales son deshidrohalogenadas por acción de bases:

2. Aminas aromáticas obtenido por reducción de compuestos nitro:

Para la reducción se puede usar zinc o hierro en un ambiente ácido o aluminio en un ambiente alcalino.

3. Aminas inferiores obtenido al pasar una mezcla de alcohol y amoníaco sobre la superficie del catalizador:

propiedades físicas. Las aminas alifáticas más simples en condiciones normales son gases o líquidos con un punto de ebullición bajo y un olor acre. Todas las aminas son compuestos polares, lo que conduce a la formación de puentes de hidrógeno en las aminas líquidas y, por lo tanto, sus puntos de ebullición superan los puntos de ebullición de los alcanos correspondientes. Los primeros representantes de varias aminas se disuelven en agua, a medida que crece el esqueleto de carbono, disminuye su solubilidad en agua. Las aminas también son solubles en disolventes orgánicos.

Propiedades químicas. 1. Propiedades básicas. Al ser derivados del amoníaco, todas las aminas tienen propiedades básicas, siendo las aminas alifáticas bases más fuertes que el amoníaco y las aromáticas más débiles. Esto se debe al hecho de que los radicales CH 3 -, C 2 H 5 — y otros muestran positivo inductivo (+I) efecto y aumentar la densidad de electrones en el átomo de nitrógeno:

lo que conduce a la mejora de las propiedades básicas. Por el contrario, el radical fenilo C 6 H 5 - exhibe mesomérico negativo (-M) efecto y reduce la densidad de electrones en el átomo de nitrógeno:

La reacción alcalina de las soluciones de amina se explica por la formación de iones hidroxilo durante la interacción de las aminas con el agua:

Aminas en forma pura o en soluciones interactúan con ácidos, formando sales:

Las sales de amina suelen ser sólidos inodoros, fácilmente solubles en agua. Mientras que las aminas son altamente solubles en solventes orgánicos, las sales de amina son insolubles en ellos. Bajo la acción de los álcalis sobre las sales de amina, se liberan aminas libres:

2. Combustión. Las aminas se queman en oxígeno para formar nitrógeno, dióxido de carbono y agua:

3. Reacciones con ácido nitroso. a) Aminas alifáticas primarias bajo la acción del ácido nitroso convertido en alcoholes

b) Aminas aromáticas primarias bajo la acción de HNO 2 convertido en sales de diazonio:

c) Las aminas secundarias (alifáticas y aromáticas) dan compuestos nitrosos - sustancias con un olor característico:

Los representantes más importantes de las aminas. Las aminas alifáticas más simples son metilamina, dimetilamina, dietilamina — se utilizan en la síntesis de sustancias medicinales y otros productos de síntesis orgánica. hexametilendiamina NH 2 -(CH 2) 2 -NH 6 es uno de los materiales de partida para la obtención del importante material polimérico de nailon.

Anilina C 6 H 5 NH 2 Es la más importante de las aminas aromáticas. Es un líquido aceitoso incoloro, ligeramente soluble en agua. Para la detección cualitativa de anilina use su reacción con agua de bromo, como resultado de lo cual precipita un precipitado blanco de 2,4,6-tribromoanilina:

La anilina se usa para hacer tintes, medicamentos, plásticos, etc

Aminoácidos. Los aminoácidos son compuestos bifuncionales orgánicos, que incluyen un grupo carboxilo -COOH y un grupo amino -NH 2 . Dependiendo de la posición relativa de ambos grupos funcionales, se distinguen a -, b -, g -aminoácidos, etc.:

La letra griega en el átomo de carbono indica su distancia del grupo carboxilo. Usualmente solo un -aminoácidos, ya que otros aminoácidos no ocurren en la naturaleza.

La composición de las proteínas incluye 20 aminoácidos básicos (ver tabla).

Los a-aminoácidos más importantes de la fórmula general

Nombre	-R
Glicina	-NORTE
alanina	—CH 3
cisteína	-CH 2 -SH
Sereno	-CH 2 -OH
Fenilalanina	-CH 2 -C 6 H 5
tirosina
Ácido glutamico	-CH2 -CH2 -COOH
lisina	-(CH2)4 -NH2

Todos los aminoácidos naturales se pueden dividir en los siguientes grupos principales:

1) aminoácidos limitantes alifáticos(glicina, alanina);

2) aminoácidos que contienen azufre(cisteína);

3) aminoácidos con un grupo hidroxilo alifático(serina);

4) aminoácidos aromáticos(fenilalanina, tirosina);

5) aminoácidos con un radical ácido(ácido glutamico);

6) aminoácidos con un radical básico(lisina).

Isomería. En todos los a-aminoácidos, excepto en la glicina, el átomo de carbono a está unido a cuatro sustituyentes diferentes, por lo que todos estos aminoácidos pueden existir como dos isómeros que son imágenes especulares entre sí.

Recibo. una. Hidrólisis de proteínas por lo general produce mezclas complejas de aminoácidos. Sin embargo, se han desarrollado varios métodos que hacen posible obtener aminoácidos puros individuales a partir de mezclas complejas.

2. Sustitución de un halógeno por un grupo amino en los haloácidos correspondientes. Este método de obtención de aminoácidos es completamente análogo a la producción de aminas a partir de derivados halógenos de alcanos y amoníaco:

propiedades físicas. Los aminoácidos son sustancias sólidas cristalinas, altamente solubles en agua y poco solubles en solventes orgánicos. Muchos aminoácidos tienen un sabor dulce. Se derriten a altas temperaturas y normalmente se descomponen al hacerlo. No pueden entrar en un estado de vapor.

Propiedades químicas. Los aminoácidos son compuestos anfóteros orgánicos. Contienen dos grupos funcionales de naturaleza opuesta en la molécula: un grupo amino con propiedades básicas y un grupo carboxilo con propiedades ácidas. Los aminoácidos reaccionan con ácidos y bases:

Cuando los aminoácidos se disuelven en agua, el grupo carboxilo se separa en un ion de hidrógeno, que puede unirse al grupo amino. Esto crea sal interna, cuya molécula es un ion bipolar:

Las transformaciones ácido-base de aminoácidos en diversos entornos se pueden representar mediante el siguiente esquema:

Las soluciones acuosas de aminoácidos tienen un ambiente neutro, alcalino o ácido, dependiendo del número de grupos funcionales. Entonces, el ácido glutámico forma una solución ácida (dos grupos -COOH, uno -NH 2), lisina - alcalina (un grupo -COOH, dos -NH 2).

Los aminoácidos pueden reaccionar con alcoholes en presencia de gas cloruro de hidrógeno para formar un éster:

La propiedad más importante de los aminoácidos es su capacidad de condensarse para formar péptidos.

péptidos. péptidos. Son los productos de condensación de dos o más moléculas de aminoácidos. Dos moléculas de aminoácidos pueden reaccionar entre sí con la eliminación de una molécula de agua y la formación de un producto en el que se unen los fragmentos enlace peptídico—CO—NH—.

El compuesto resultante se llama dipéptido. Una molécula de dipéptido, como los aminoácidos, contiene un grupo amino y un grupo carboxilo y puede reaccionar con una molécula de aminoácido más:

El producto de reacción se llama tripéptido. El proceso de construcción de la cadena peptídica puede, en principio, continuar indefinidamente (policondensación) y conducir a sustancias con un peso molecular muy alto (proteínas).

La principal propiedad de los péptidos es la capacidad de hidrolizarse. Durante la hidrólisis, se produce la escisión total o parcial de la cadena peptídica y se forman péptidos más cortos y de menor peso molecular o a-aminoácidos que componen la cadena. El análisis de los productos de hidrólisis completa permite determinar la composición de aminoácidos del péptido. La hidrólisis completa ocurre con el calentamiento prolongado del péptido con ácido clorhídrico concentrado.

La hidrólisis de péptidos puede ocurrir en un ambiente ácido o alcalino, así como bajo la acción de enzimas. En ambientes ácidos y alcalinos se forman sales de aminoácidos:

La hidrólisis enzimática es importante porque procede selectivamente, t . E. le permite escindir secciones estrictamente definidas de la cadena peptídica.

Reacciones cualitativas a aminoácidos. una) Todos los aminoácidos se oxidan. ninhidrina con la formación de productos, coloreados en color azul-violeta. Esta reacción se puede utilizar para la determinación cuantitativa de aminoácidos por el método espectrofotométrico. 2) Cuando los aminoácidos aromáticos se calientan con ácido nítrico concentrado, el anillo de benceno se nitra y se forman compuestos de color amarillo. Esta reacción se llama xantoproteína(del griego. xantos - amarillo).

Ardillas. Las proteínas son polipéptidos naturales con pesos moleculares elevados. (de 10.000 a decenas de millones). Son parte de todos los organismos vivos y realizan una variedad de funciones biológicas.

Estructura. Hay cuatro niveles en la estructura de la cadena polipeptídica. La estructura primaria de una proteína es la secuencia específica de aminoácidos en la cadena polipeptídica. La cadena peptídica tiene una estructura lineal solo en un pequeño número de proteínas. En la mayoría de las proteínas, la cadena peptídica se pliega en el espacio de cierta manera.

La estructura secundaria es la conformación de la cadena polipeptídica, es decir, la forma en que la cadena se retuerce en el espacio debido a los enlaces de hidrógeno entre los grupos NH y CO. La forma principal de colocar la cadena es una espiral.

La estructura terciaria de una proteína es una configuración tridimensional de una hélice retorcida en el espacio. La estructura terciaria está formada por puentes disulfuro -S-S- entre residuos de cisteína ubicados en diferentes lugares de la cadena polipeptídica. También participan en la formación de la estructura terciaria interacciones iónicas grupos con carga opuesta NH 3 + y COO- y Interacciones hidrofóbicas, es decir, el deseo de una molécula de proteína de enroscarse para que los residuos de hidrocarburos hidrófobos estén dentro de la estructura.

Estructura terciaria - forma más alta Organización espacial de las proteínas. Sin embargo, algunas proteínas (como la hemoglobina) tienen Estructura cuaternaria, que se forma debido a la interacción entre diferentes cadenas polipeptídicas.

Propiedades físicas Las proteínas son muy diversas y están determinadas por su estructura. Según sus propiedades físicas, las proteínas se dividen en dos clases: Proteinas globulares disolver en agua o formar soluciones coloidales, proteínas fibrilares insoluble en agua.

Propiedades químicas. una . La destrucción de la estructura secundaria y terciaria de una proteína mientras se mantiene la estructura primaria se denomina desnaturalización. . Se produce cuando se calienta, cambiando la acidez del medio, la acción de la radiación. Un ejemplo de desnaturalización es la cuajada de las claras de huevo cuando se hierven los huevos. La desnaturalización es reversible o irreversible. La desnaturalización irreversible puede ser causada por la formación de sustancias insolubles cuando las sales de metales pesados, como el plomo o el mercurio, actúan sobre las proteínas.

2. La hidrólisis de proteínas es la destrucción irreversible de la estructura primaria en una solución ácida o alcalina con formación de aminoácidos. Analizando los productos de hidrólisis, es posible establecer la composición cuantitativa de las proteínas.

3. Para las proteínas, hay varios respuestas de calidad. Todos los compuestos que contienen un enlace peptídico dan un color violeta cuando se exponen a sales de cobre (II) en una solución alcalina. Esta reacción se llama biuret. Las proteínas que contienen residuos de aminoácidos aromáticos (fenilalanina, tirosina) dan un color amarillo cuando se exponen al ácido nítrico concentrado. (xantoproteína reacción).

La importancia biológica de las proteínas:

1. Todo reacciones químicas en el cuerpo proceden en presencia de catalizadores - enzimas Todas las enzimas conocidas son moléculas de proteína. Las proteínas son catalizadores muy potentes y selectivos. Aceleran las reacciones millones de veces, y cada reacción tiene su propia enzima.

2. Algunas proteínas realizan funciones de transporte y transportan moléculas o iones a sitios de síntesis o acumulación. Por ejemplo, proteína en la sangre. hemoglobina transporta oxígeno a los tejidos y proteínas mioglobina almacena oxígeno en los músculos.

3. Las proteínas son los componentes básicos de las células. De estos, se construyen tejidos de soporte, musculares y tegumentarios.

4. Las proteínas juegan un papel importante en sistema inmunitario organismo. Hay proteínas específicas. (anticuerpos), que son capaces de reconocer y unir objetos extraños: virus, bacterias, células extrañas.

5. Las proteínas receptoras reciben y transmiten señales de las células vecinas o de ambiente. Por ejemplo, la acción de la luz sobre la retina es percibida por el fotorreceptor rodopsina. Los receptores activados por sustancias de bajo peso molecular como la acetilcolina transmiten impulsos nerviosos en las uniones de las células nerviosas.

De la lista anterior de funciones de las proteínas, está claro que las proteínas son vitales para cualquier organismo y, por lo tanto, son el componente más importante de los alimentos. En el proceso de digestión, las proteínas se hidrolizan a aminoácidos, que sirven como materia prima para la síntesis de proteínas necesarias para este organismo. Hay aminoácidos que el cuerpo no es capaz de sintetizar por sí mismo y los adquiere solo con los alimentos. Estos aminoácidos se llaman insustituible.

Aminas llamados derivados del amoníaco NH 3, en cuya molécula uno o más átomos de hidrógeno son reemplazados por residuos de hidrocarburos.

Aminas también se pueden considerar como derivados de hidrocarburos formados al reemplazar átomos de hidrógeno en hidrocarburos con grupos

 NUEVA HAMPSHIRE 2 (amina primaria);  NHR(amina secundaria);  NR" R" (amina terciaria).

Según el número de átomos de hidrógeno en el átomo de nitrógeno, sustituidos por radicales, las aminas se denominan primarias, secundarias o terciarias.

El grupo - NH 2, que forma parte de las aminas primarias, se llama grupo amino Grupo >NH en aminas secundarias se llama grupo imino.

Nomenclatura de aminas

Por lo general, las aminas son llamadas por aquellos radicales que están incluidos en su molécula, con la adición de la palabra amina.

CH 3 NH 2 - metilamina; (CH 3 ) 2 NH - dimetilamina; (CH 3 ) 3 N - trimetilamina.

Las aminas aromáticas tienen una nomenclatura específica.

C 6 H 5 NH 2 – fenilamina o anilina.

Propiedades físicas de las aminas

Los primeros representantes de las aminas (metilamina, dimetilamina, trimetilamina) son sustancias gaseosas a temperatura ordinaria. Las aminas inferiores restantes son líquidos. Las aminas superiores son sólidos.

Los primeros representantes, como el amoníaco, se disuelven en agua en grandes cantidades; las aminas superiores son insolubles en agua.

Los representantes inferiores tienen un fuerte olor. La metilamina CH 3 NH 2 se encuentra en algunas plantas y huele a amoníaco; La trimetilamina en estado concentrado tiene un olor similar al del amoníaco, pero en las bajas concentraciones que comúnmente se encuentran, tiene un olor muy desagradable a pescado podrido.

La trimetilamina (CH 3) 3 N está contenida en cantidades bastante grandes en la salmuera de arenque, así como en varias plantas, por ejemplo, en las flores de una especie de espino.

diaminas- Este es un grupo de compuestos que pueden ser considerados como hidrocarburos, en cuyas moléculas dos átomos de hidrógeno son reemplazados por grupos amino (NH 2).

La putrescina se encontró por primera vez en el pus. Es tetrametilendiamina:

H 2 C - CH 2 - CH 2 - CH 2

  tetrametilendiamina

Cadaverina, un homólogo de la putrescina, se ha encontrado en cadáveres en descomposición (cadáver - cadáver), es pentametilendiamina:

H 2 C - CH 2 - CH 2 - CH 2 - CH 2

  pentametilendiamina

La putrescina y la cadaverina se forman a partir de aminoácidos durante la descomposición de las sustancias proteicas. Ambas sustancias son bases fuertes.

Las bases orgánicas formadas durante la descomposición de los cadáveres (incluidas la putrescina y la cadaverina) están unidas por el nombre común dominios. Los tomains son venenosos.

El siguiente representante de las diaminas, la hexametilendiamina, se utiliza para obtener una valiosa fibra sintética, el nailon.

H 2 C - CH 2 - CH 2 - CH 2 - CH 2 - CH 2

  hexametilendiamina

Métodos de obtención de aminas

1. La acción del amoníaco sobre los haluros de alquilo (halohidrocarburos) - la reacción de Hoffmann.

Reacción inicial:

CH 3 I + NH 3 \u003d I

I + NH 3 CH 3 NH 2 + NH 4 I

metilamina

CH 3 NH 2 + CH 3 I [(CH 3) 2 NH 2] I

yoduro de dimetilamonio

[(CH 3) 2 NH 2] I + NH 3  (CH 3) 2 NH + NH 4 I

dimetilamina

(CH 3) 2 NH + CH 3 I  [(CH 3) 3 NH] I

yoduro de trimetilamonio

[(CH 3) 3 NH] YO + NH 3  (CH 3) 3 N + NH 4 YO

trimetilamina

(CH 3) 3 N + CH 3 I  [(CH 3) 4 N] I

yoduro de tetrametilamonio -

sal de tetraamonio

La metilamina de partida también se puede obtener de la siguiente manera:

Yo + NaOH \u003d CH 3 NH 2 + NaI + H 2 O

metilamina

Como resultado de estas reacciones se obtiene una mezcla de sales de amonio sustituido (es imposible detener la reacción en las primeras etapas).

Tal reacción hace posible obtener el llamado jabones invertidos, jabones que se utilizan en un ambiente ácido.

(CH 3) 3 N+ C 16 H 33 Cl [(CH 3) 3 NC 16 H 33] Cl

cloruro de trimetilcetilamonio

El efecto de lavado aquí no es un anión, como en los jabones convencionales, sino un catión. La peculiaridad de este jabón es que se utilizan en un ambiente ácido.

Dichos jabones no resecan la piel que, como saben, tiene un ambiente ácido con

Se puede introducir un sustituyente que muestre actividad antimicrobiana en la estructura de un jabón invertido. En este caso se sintetizan jabones bactericidas utilizados en la práctica quirúrgica.

2. Recuperación de compuestos nitro (catalizador de níquel)

CH 3 NO 2 + 3H 2 \u003d CH 3 NH 2 + 2H 2 O

3. En condiciones naturales, las aminas alifáticas se forman como resultado de procesos bacterianos putrefactivos de descomposición de sustancias nitrogenadas, principalmente durante la descomposición de aminoácidos formados a partir de proteínas. Tales procesos ocurren en los intestinos de humanos y animales.

Propiedades químicas de las aminas

1. Interacción con ácidos

Amina + ácido = sal

La reacción es similar a la reacción de formación de sales de amonio:

NH 3 + HCl \u003d NH 4 Cl

amoníaco cloruro de amonio

CH 3 NH 2 + HCl \u003d Cl

cloruro de metilamina metilamonio

2. Reacción con ácido nitroso

Esta reacción permite distinguir entre aminas alifáticas primarias, secundarias y terciarias, así como aromáticas, porque se relacionan de manera diferente con la acción del ácido nitroso.

El ácido nitroso se utiliza en el momento del aislamiento mediante la reacción de ácido clorhídrico diluido con nitrito de sodio, realizada en frío:

NaNO 2 (tv) + HCl (aq) NaCl (aq) + HON \u003d O (aq)

Los aminoácidos, combinados entre sí, forman proteínas, las sustancias orgánicas que contienen nitrógeno más importantes, sin las cuales la vida es impensable. Forman parte de las células de los organismos vivos. Las proteínas no son sólo material de construcción organismos, sino que también regulan todos los procesos bioquímicos. Conocemos el enorme papel de los biocatalizadores: las enzimas. Se basan en proteínas.

Caracterización de proteínas

Sin enzimas, cesan las reacciones y, por lo tanto, cesa la vida misma. Las proteínas son los principales participantes en los procesos de crecimiento, desarrollo, reproducción de organismos, herencia de rasgos. El metabolismo, los procesos respiratorios, el trabajo de las glándulas, los músculos ocurren con la participación de proteínas.

Los grupos amino y los grupos carboxilo que componen los aminoácidos tienen propiedades opuestas entre sí. Por lo tanto, las moléculas de aminoácidos interactúan entre sí. En este caso, el grupo amino de una molécula reacciona con el grupo carboxilo de otra:

NH2-CH2-CO-OH + H-NH-CH2-COOH => NH2-CH2-CO-NH-CH2-COOH + H2O

Las moléculas de proteína tienen un alto peso molecular superior a 5000. Algunas proteínas tienen un peso molecular superior a 1 000 000 y están compuestas por muchos miles de residuos de aminoácidos. Entonces, la hormona insulina consta de 51 residuos de varios aminoácidos, y la proteína del pigmento respiratorio azul del caracol contiene alrededor de 100 mil residuos de aminoácidos.

Los organismos vegetales sintetizan todos los aminoácidos necesarios. En organismos de animales y humanos, solo algunos de ellos pueden sintetizarse. Se llaman reemplazables. Nueve aminoácidos ingresan al cuerpo solo con los alimentos. Se les llama indispensables. La falta de al menos uno de los aminoácidos conduce a enfermedades graves. Por ejemplo, la falta de lisina en los alimentos provoca trastornos circulatorios, conduce a una disminución de la hemoglobina, atrofia muscular y disminución de la fuerza ósea.

Composición de proteínas

La secuencia de conexión de residuos de aminoácidos en moléculas de proteína se denomina estructura primaria de proteínas. Es la base de la estructura de las proteínas.

Las moléculas contienen átomos de oxígeno que tienen pares de electrones no compartidos y átomos de hidrógeno asociados con átomos de nitrógeno electronegativos.

Los enlaces de hidrógeno se forman entre secciones separadas de la molécula de proteína. Como resultado de todas las interacciones, la molécula se tuerce en espiral. La disposición espacial de la cadena peptídica se denomina estructura secundaria de la proteína.

Los enlaces de hidrógeno y covalentes en las proteínas pueden romperse. Luego se produce la desnaturalización de la proteína, la destrucción de la estructura secundaria. Esto ocurre durante el calentamiento, la acción mecánica, los cambios en la acidez de la sangre y otros factores.

Las moléculas de proteína helicoidales tienen una forma específica. Si estas hélices se alargan, se forman proteínas fibrilares. Los músculos, cartílagos, ligamentos, pelo de animales, cabello humano se construyen a partir de tales proteínas. Pero la mayoría de las proteínas tienen una forma esférica de moléculas: estas son proteínas globulares. Las proteínas que forman la base de las enzimas, las hormonas, las proteínas de la sangre, la leche y muchas otras tienen esta forma. Las partículas individuales de proteína (fibras o glóbulos) se combinan en estructuras más complejas.

El conocimiento de la composición y estructura de las proteínas ayuda a descifrar la esencia de una serie de enfermedades genéticas humanas y, por tanto, a buscar formas efectivas su tratamiento. Los conocimientos químicos se utilizan en medicina para combatir enfermedades, así como para prevenirlas, y facilitar la existencia del hombre en la Tierra.

Propiedades químicas características de los compuestos orgánicos que contienen nitrógeno: aminas y aminoácidos.

Aminas

Las aminas son derivados orgánicos del amoníaco, en cuya molécula uno, dos o los tres átomos de hidrógeno están reemplazados por un residuo de carbono.

En consecuencia, se distinguen comúnmente tres tipos de aminas:

Las aminas en las que el grupo amino está unido directamente al anillo aromático se denominan aminas aromáticas.

El representante más simple de estos compuestos es aminobenceno, o anilina:

Básico contraste La estructura electrónica de las aminas es la presencia de un par de electrones solitario en el átomo de nitrógeno, que forma parte del grupo funcional. Esto lleva al hecho de que las aminas exhiben las propiedades de las bases.

Hay iones que son el producto de la sustitución formal de un radical hidrocarbonado de todos los átomos de hidrógeno en el ion amonio:

Estos iones forman parte de sales similares a las sales de amonio. Ellos se llaman sales de amonio cuaternario.

Isomería y nomenclatura

Las aminas se caracterizan por su isomería estructural:

— isomería del esqueleto de carbono:

— Isomería de posición del grupo funcional:

Las aminas primarias, secundarias y terciarias son isoméricas entre sí ( isomería entre clases):

$(CH_3-CH_2-CH_2-NH_2)↙(\text"amina primaria (propilamina)")$

$(CH_3-CH_2-NH-CH_3)↙(\text"amina secundaria (metiletilamina)")$

Como se puede ver en los ejemplos anteriores, para nombrar una amina, enumere los sustituyentes asociados con el átomo de nitrógeno (en orden de precedencia) y agregue el sufijo -amina.

Propiedades físicas y químicas de las aminas.

propiedades físicas.

Las aminas más simples (metilamina, dimetilamina, trimetilamina) son sustancias gaseosas. Las aminas inferiores restantes son líquidos que se disuelven bien en agua. Tienen un olor característico que recuerda al olor a amoníaco.

Las aminas primarias y secundarias son capaces de formar enlaces de hidrógeno. Esto conduce a un marcado aumento en sus puntos de ebullición en comparación con los compuestos que tienen el mismo peso molecular pero que no son capaces de formar enlaces de hidrógeno.

La anilina es un líquido aceitoso, poco soluble en agua, que hierve a una temperatura de $184°C$.

Propiedades químicas.

Las propiedades químicas de las aminas están determinadas principalmente por la presencia de un par de electrones no compartidos en el átomo de nitrógeno.

1. Aminas como bases. El átomo de nitrógeno del grupo amino, como el átomo de nitrógeno en la molécula de amoníaco, debido al par de electrones solitario puede formar enlace covalente según el mecanismo donante-receptor, actuando como donante. En este sentido, las aminas, como el amoníaco, son capaces de añadir un catión de hidrógeno, es decir, servir de base:

$NH_3+H^(+)→(NH_4^(+))↙(\text"ion de amonio")$

$CH_3CH_2—NH_2+H^(+)→CH_3—(CH_2—NH_3^(+))↙(\text"ion etilamonio")$

Se sabe que la reacción del amoníaco con el agua conduce a la formación de iones de hidróxido:

$NH_3+H_2O⇄NH_3 H_2O⇄NH_4^(+)+OH^(-)$.

Una solución de una amina en agua tiene una reacción alcalina:

$CH_3CH_2-NH_2+H_2O⇄CH_3-CH_2-NH_3^(+)+OH^(-)$.

El amoníaco reacciona con los ácidos para formar sales de amonio. Las aminas también pueden reaccionar con ácidos:

$2NH_3+H_2SO_4→((NH_4)_2SO_4)↙(\text"sulfato de amonio")$,

$CH_3—CH_2—NH_2+H_2SO_4→((CH_3—CH_2—NH_3)_2SO_4)↙(\text"sulfato de etilamonio")$.

Las principales propiedades de las aminas alifáticas son más pronunciadas que las del amoníaco. El aumento de la densidad de electrones convierte al nitrógeno en un donante de pares de electrones más fuerte, lo que aumenta sus propiedades básicas:

2. Las aminas están ardiendo en el aire con formación de dióxido de carbono, agua y nitrógeno:

$4CH_3NH_2+9O_2→4CO_2+10H_2O+2N_2$

Aminoácidos

Los aminoácidos son compuestos heterofuncionales que necesariamente contienen dos grupos funcionales: un grupo amino $—NH_2$ y un grupo carboxilo $—COOH$ asociado a un radical hidrocarbonado.

La fórmula general de los aminoácidos más simples se puede escribir de la siguiente manera:

Dado que los aminoácidos contienen dos grupos funcionales diferentes que se influyen mutuamente, las reacciones características difieren de las de los ácidos carboxílicos y las aminas.

Propiedades de los aminoácidos

El grupo amino $—NH_2$ determina las propiedades básicas de los aminoácidos, porque es capaz de unir un catión de hidrógeno a sí mismo mediante el mecanismo donador-aceptor debido a la presencia de un par de electrones libres en el átomo de nitrógeno.

El grupo $—COOH$ (grupo carboxilo) determina las propiedades ácidas de estos compuestos. Por lo tanto, los aminoácidos son compuestos orgánicos anfóteros.

Reaccionan con álcalis como ácidos:

Con ácidos fuertes - como bases de amina:

Además, el grupo amino en un aminoácido interactúa con su grupo carboxilo, formando una sal interna:

Dado que los aminoácidos en soluciones acuosas se comportan como compuestos anfóteros típicos, luego en los organismos vivos juegan el papel de sustancias amortiguadoras que mantienen una cierta concentración de iones de hidrógeno.

Los aminoácidos son sustancias cristalinas incoloras que se derriten con descomposición a temperaturas superiores a $200°C$. Son solubles en agua e insolubles en éter. Dependiendo del radical $R—$, pueden ser dulces, amargos o insípidos.

Los aminoácidos se dividen en naturales (que se encuentran en los organismos vivos) y sintéticos. Entre los aminoácidos naturales (alrededor de $150$), se distinguen los aminoácidos proteinogénicos (alrededor de $20$), que forman parte de las proteínas. Tienen forma de L. Aproximadamente la mitad de estos aminoácidos son indispensable, porque no se sintetizan en el cuerpo humano. Los ácidos esenciales son valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, lisina, treonina, cisteína, metionina, histidina, triptófano. Estas sustancias ingresan al cuerpo humano con los alimentos. Si su cantidad en los alimentos es insuficiente, se interrumpe el desarrollo y funcionamiento normal del cuerpo humano. En ciertas enfermedades, el cuerpo no puede sintetizar algunos otros aminoácidos. Entonces, con la fenilcetonuria, la tirosina no se sintetiza.

La propiedad más importante de los aminoácidos es la capacidad de entrar en condensación molecular con la liberación de agua y la formación de un grupo amida $—NH—CO—$, por ejemplo:

$(nNH_2—(CH_2)_5—COOH)↙(\text"ácido aminocaproico")→((…—NH—(CH_2)_5—COO—…)_n)↙(\text"kapron")+(n+ 1 )H_2O$.

Los compuestos macromoleculares obtenidos como resultado de tal reacción contienen una gran cantidad de fragmentos de amida y, por lo tanto, se denominan poliamidas.

Para obtener fibras sintéticas aminoácidos adecuados con la ubicación de los grupos amino y carboxilo en los extremos de las moléculas.

Las poliamidas de $α$-aminoácidos se denominan péptidos. Basado en el número de residuos de aminoácidos dipéptidos, péptidos, polipéptidos. En tales compuestos, los grupos $—NH—CO—$ se denominan grupos peptídicos.

Algunos aminoácidos que componen las proteínas.

Ardillas

Las proteínas, o sustancias proteicas, son polímeros naturales de alto peso molecular (el peso molecular varía de $5-10 mil a $1 millón o más), cuyas moléculas se construyen a partir de residuos de aminoácidos conectados por un enlace amida (péptido).

Las proteínas también se denominan proteínas (del griego. prototipos- primero, importante). El número de residuos de aminoácidos en una molécula de proteína varía mucho y, a veces, alcanza varios miles. Cada proteína tiene su propia secuencia inherente de residuos de aminoácidos.

Las proteínas realizan una variedad de funciones biológicas: catalíticas (enzimas), reguladoras (hormonas), estructurales (colágeno, fibroína), motoras (miosina), de transporte (hemoglobina, mioglobina), protectoras (inmunoglobulinas, interferón), de repuesto (caseína, albúmina, gliadina) y otros.

Las proteínas son la base de las biomembranas, la parte más importante de la célula y los componentes celulares. Desempeñan un papel clave en la vida de la célula, formando, por así decirlo, la base material de su actividad química.

La propiedad única de la proteína. estructura de autoorganización, es decir. su habilidad espontáneamente crear una estructura espacial específica peculiar sólo a una proteína dada. Esencialmente, todas las actividades del cuerpo (desarrollo, movimiento, desempeño de varias funciones y mucho más) están asociadas con sustancias proteicas. Es imposible imaginar la vida sin proteínas.

Las proteínas son el componente más importante de la alimentación humana y animal, un proveedor de aminoácidos esenciales.

La estructura de las proteínas

Todas las proteínas están formadas por veinte $α$-aminoácidos diferentes, cuya fórmula general puede representarse como

donde el radical R puede tener una amplia variedad de estructuras.

Las proteínas son cadenas poliméricas que consisten en decenas de miles, millones o más de $α$-residuos de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. La secuencia de residuos de aminoácidos en una molécula de proteína se denomina estructura primaria.

Los cuerpos proteicos se caracterizan por pesos moleculares enormes (hasta mil millones) y moléculas de tamaño casi macro. Una molécula tan larga no puede ser estrictamente lineal, por lo que sus secciones se doblan y se pliegan, lo que conduce a la formación de enlaces de hidrógeno que involucran átomos de nitrógeno y oxígeno. Se forma una estructura helicoidal regular, que se denomina estructura secundaria.

En una molécula de proteína, pueden ocurrir interacciones iónicas entre los grupos carboxilo y amino de varios residuos de aminoácidos y la formación de puentes disulfuro. Estas interacciones conducen a estructura terciaria.

Las proteínas con $M_r > 50 000$ suelen constar de varias cadenas polipeptídicas, cada una de las cuales ya tiene estructuras primarias, secundarias y terciarias. Se dice que tales proteínas tienen una estructura cuaternaria.

Propiedades de las proteínas

Las proteínas son electrolitos anfóteros. A un cierto valor de $pH$ del medio (se llama punto isoeléctrico), el número de cargas positivas y negativas en la molécula de proteína es el mismo.

Esta es una de las principales propiedades de la proteína. Las proteínas en este punto son eléctricamente neutras y su solubilidad en agua es la más baja. La capacidad de las proteínas para reducir la solubilidad cuando sus moléculas se vuelven eléctricamente neutras se utiliza para el aislamiento de las soluciones, por ejemplo, en la tecnología de obtención de productos proteicos.

Hidratación. El proceso de hidratación significa la unión del agua por las proteínas, mientras que ellas exhiben propiedades hidrofílicas: se hinchan, su masa y volumen aumentan. El hinchamiento de las proteínas individuales depende de su estructura. Los grupos hidrofílicos amida ($—CO—NH—$, enlace peptídico), amina ($—NH_2$) y carboxilo ($—COOH$) presentes en la composición y ubicados en la superficie de la macromolécula de proteína atraen moléculas de agua hacia ellos , orientándolos estrictamente a la superficie de la molécula. La capa de hidratación (agua) que rodea los glóbulos de proteína evita la agregación y la sedimentación y, en consecuencia, contribuye a la estabilidad de las soluciones de proteína. En el punto isoeléctrico, las proteínas tienen la menor capacidad para unir agua, la capa de hidratación que rodea a las moléculas de proteína se destruye, por lo que se combinan para formar grandes agregados. La agregación de moléculas de proteína también ocurre cuando se deshidratan con algunos solventes orgánicos, como el alcohol etílico. Esto conduce a la precipitación de proteínas. Cuando cambia el $pH$ del medio, la macromolécula proteica se carga y cambia su capacidad de hidratación.

Con un hinchamiento limitado, las soluciones concentradas de proteína forman sistemas complejos llamados gelatina. Las gelatinas no son fluidas, elásticas, tienen plasticidad, cierta resistencia mecánica y son capaces de mantener su forma.

La diferente hidrofilia de las proteínas del gluten es una de las características que caracterizan la calidad del grano de trigo y de la harina obtenida a partir de él (el llamado trigo fuerte y débil). La hidrofilicidad de las proteínas del grano y la harina juega un papel importante en el almacenamiento y procesamiento del grano, en la panificación. La masa, que se obtiene en la industria panadera, es una proteína hinchada en agua, una gelatina concentrada que contiene granos de almidón.

Desnaturalización de proteínas. Durante la desnaturalización bajo la influencia factores externos(temperatura, impacto mecánico, acción de agentes químicos y una serie de otros factores) hay un cambio en las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de la macromolécula de proteína, es decir su estructura espacial nativa. La estructura primaria y, en consecuencia, la composición química de la proteína no cambian. están cambiando propiedades físicas: solubilidad reducida, capacidad de hidratación, pérdida de actividad biológica. La forma de la macromolécula de proteína cambia, se produce agregación. Al mismo tiempo, aumenta la actividad de algunos grupos químicos, se facilita el efecto de las enzimas proteolíticas sobre las proteínas y, en consecuencia, se hidroliza más fácilmente.

En la tecnología de los alimentos, la desnaturalización térmica de las proteínas tiene una importancia práctica particular, cuyo grado depende de la temperatura, la duración del calentamiento y la humedad. Esto debe recordarse al desarrollar modos de tratamiento térmico de materias primas alimentarias, productos semielaborados y, a veces, productos terminados. Los procesos de desnaturalización térmica juegan un papel especial en el escaldado de materias primas vegetales, secado de cereales, horneado de pan y obtención de pastas. La desnaturalización de proteínas también puede ser causada por acción mecánica (presión, frotamiento, agitación, ultrasonido). Finalmente, la acción de los reactivos químicos (ácidos, álcalis, alcohol, acetona) conduce a la desnaturalización de las proteínas. Todas estas técnicas son ampliamente utilizadas en alimentación y biotecnología.

Espumoso. El proceso de espumado se entiende como la capacidad de las proteínas para formar sistemas líquido-gas altamente concentrados, denominados espumas. La estabilidad de la espuma, en la que la proteína es un agente de expansión, depende no solo de su naturaleza y concentración, sino también de la temperatura. Las proteínas como agentes espumantes se utilizan ampliamente en la industria de la confitería (malvavisco, malvavisco, soufflé). La estructura de la espuma tiene pan, y esto afecta su sabor.

Las moléculas de proteína bajo la influencia de una serie de factores pueden destruirse o interactuar con otras sustancias para formar nuevos productos. Para la industria alimentaria se pueden distinguir dos procesos importantes: 1) hidrólisis de proteínas bajo la acción de enzimas; 2) interacción de grupos amino de proteínas o aminoácidos con grupos carbonilo de azúcares reductores. Bajo la influencia de las enzimas proteasas que catalizan la escisión hidrolítica de las proteínas, estas últimas se descomponen en más productos simples(polipéptidos y dipéptidos) y eventualmente en aminoácidos. La tasa de hidrólisis de proteínas depende de su composición, estructura molecular, actividad enzimática y condiciones.

Hidrólisis de proteínas. La reacción de hidrólisis con la formación de aminoácidos en términos generales se puede escribir de la siguiente manera:

Combustión. Las proteínas se queman con la formación de nitrógeno, dióxido de carbono y agua, así como algunas otras sustancias. La quema va acompañada del característico olor a plumas quemadas.

reacciones de color Se utilizan las siguientes reacciones:

— xantoproteína, en el que se produce la interacción de los ciclos aromático y heteroatómico en la molécula de proteína con el ácido nítrico concentrado, acompañada de la aparición de un color amarillo;

— biuret, en el que soluciones débilmente alcalinas de proteínas interactúan con una solución de sulfato de cobre (II) con la formación de compuestos complejos entre iones $Cu^(2+)$ y polipéptidos. La reacción va acompañada de la aparición de un color azul violeta.